[日本語] English
万見
- PDB-2rh1: High resolution crystal structure of human B2-adrenergic G protei... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2rh1
タイトルHigh resolution crystal structure of human B2-adrenergic G protein-coupled receptor.
要素beta-2-adrenergic receptor/T4-lysozyme chimera
キーワードMEMBRANE PROTEIN / HYDROLASE / GPCR / 7TM / adrenergic / fusion / lipidic cubic phase / lipidic / mesophase / cholesterol / membrane protein / MEMBRANE PROTEIN - HYDROLASE COMPLEX / Structural Genomics / PSI-2 / Protein Structure Initiative / Accelerated Technologies Center for Gene to 3D Structure / ATCG3D / GPCR Network
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of mini excitatory postsynaptic potential / beta2-adrenergic receptor activity / negative regulation of smooth muscle contraction / AMPA selective glutamate receptor signaling pathway / positive regulation of autophagosome maturation / norepinephrine-epinephrine-mediated vasodilation involved in regulation of systemic arterial blood pressure / norepinephrine binding / heat generation / Adrenoceptors / positive regulation of lipophagy ...positive regulation of mini excitatory postsynaptic potential / beta2-adrenergic receptor activity / negative regulation of smooth muscle contraction / AMPA selective glutamate receptor signaling pathway / positive regulation of autophagosome maturation / norepinephrine-epinephrine-mediated vasodilation involved in regulation of systemic arterial blood pressure / norepinephrine binding / heat generation / Adrenoceptors / positive regulation of lipophagy / negative regulation of G protein-coupled receptor signaling pathway / negative regulation of multicellular organism growth / adrenergic receptor signaling pathway / endosome to lysosome transport / response to psychosocial stress / diet induced thermogenesis / positive regulation of cAMP/PKA signal transduction / adenylate cyclase binding / smooth muscle contraction / bone resorption / positive regulation of bone mineralization / potassium channel regulator activity / neuronal dense core vesicle / brown fat cell differentiation / viral release from host cell by cytolysis / intercellular bridge / regulation of sodium ion transport / adenylate cyclase-activating adrenergic receptor signaling pathway / peptidoglycan catabolic process / receptor-mediated endocytosis / response to cold / clathrin-coated endocytic vesicle membrane / adenylate cyclase-modulating G protein-coupled receptor signaling pathway / cellular response to amyloid-beta / cell wall macromolecule catabolic process / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / mitotic spindle / lysozyme / lysozyme activity / Clathrin-mediated endocytosis / amyloid-beta binding / positive regulation of cold-induced thermogenesis / microtubule cytoskeleton / G alpha (s) signalling events / transcription by RNA polymerase II / host cell cytoplasm / early endosome / cell surface receptor signaling pathway / endosome membrane / lysosome / receptor complex / Ub-specific processing proteases / endosome / positive regulation of MAPK cascade / defense response to bacterium / ciliary basal body / cilium / apical plasma membrane / protein-containing complex binding / Golgi apparatus / protein homodimerization activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / identical protein binding / nucleus / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Beta 2 adrenoceptor / Adrenoceptor family / Rhopdopsin 7-helix transmembrane proteins / Rhodopsin 7-helix transmembrane proteins / Lysozyme - #40 / Endolysin T4 type / T4-type lysozyme / : / Glycoside hydrolase, family 24 / Phage lysozyme ...Beta 2 adrenoceptor / Adrenoceptor family / Rhopdopsin 7-helix transmembrane proteins / Rhodopsin 7-helix transmembrane proteins / Lysozyme - #40 / Endolysin T4 type / T4-type lysozyme / : / Glycoside hydrolase, family 24 / Phage lysozyme / Lysozyme domain superfamily / Serpentine type 7TM GPCR chemoreceptor Srsx / Lysozyme / G-protein coupled receptors family 1 signature. / Lysozyme-like domain superfamily / G protein-coupled receptor, rhodopsin-like / GPCR, rhodopsin-like, 7TM / G-protein coupled receptors family 1 profile. / 7 transmembrane receptor (rhodopsin family) / Up-down Bundle / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
alpha-maltose / ACETAMIDE / 1,4-BUTANEDIOL / Chem-CAU / CHOLESTEROL / PALMITIC ACID / Endolysin / Beta-2 adrenergic receptor
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Enterobacteria phage T4 (ファージ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Cherezov, V. / Rosenbaum, D.M. / Hanson, M.A. / Rasmussen, S.G.F. / Thian, F.S. / Kobilka, T.S. / Choi, H.J. / Kuhn, P. / Weis, W.I. / Kobilka, B.K. ...Cherezov, V. / Rosenbaum, D.M. / Hanson, M.A. / Rasmussen, S.G.F. / Thian, F.S. / Kobilka, T.S. / Choi, H.J. / Kuhn, P. / Weis, W.I. / Kobilka, B.K. / Stevens, R.C. / Accelerated Technologies Center for Gene to 3D Structure (ATCG3D) / GPCR Network (GPCR)
引用
ジャーナル: Science / 年: 2007
タイトル: High-resolution crystal structure of an engineered human beta2-adrenergic G protein-coupled receptor.
著者: Cherezov, V. / Rosenbaum, D.M. / Hanson, M.A. / Rasmussen, S.G. / Thian, F.S. / Kobilka, T.S. / Choi, H.J. / Kuhn, P. / Weis, W.I. / Kobilka, B.K. / Stevens, R.C.
#1: ジャーナル: To be Published
タイトル: GPCR Engineering Yields High-Resolution Structural Insights into beta2 Adrenergic Receptor Function.
著者: Rosenbaum, D.M. / Cherezov, V. / Hanson, M.A. / Rasmussen, S.G.F. / Thian, F.S. / Kobilka, T.S. / Choi, H.J. / Yao, X.J. / Weis, W.I. / Stevens, R.C. / Kobilka, B.K.
履歴
登録2007年10月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年10月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22012年8月8日Group: Other
改定 1.32017年8月2日Group: Refinement description / Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen / software
改定 1.42017年10月11日Group: Data collection / カテゴリ: reflns_shell / Item: _reflns_shell.percent_possible_all
改定 2.02020年7月29日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / database_PDB_caveat / entity / entity_name_com / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_molecule_features / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_validate_chiral / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _chem_comp.id / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.type / _pdbx_validate_chiral.auth_asym_id / _pdbx_validate_chiral.auth_atom_id / _pdbx_validate_chiral.auth_comp_id / _pdbx_validate_chiral.auth_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12021年10月20日Group: Database references / Structure summary / カテゴリ: chem_comp / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 2.22023年8月30日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 2.32024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Remark 600HETEROGEN THE PALMITIC ACID (PLM) AND ACETAMIDE (ACM) GROUPS ARE COVALENTLY LINKED TO THEIR ...HETEROGEN THE PALMITIC ACID (PLM) AND ACETAMIDE (ACM) GROUPS ARE COVALENTLY LINKED TO THEIR RESPECTIVE CYSTEINE RESIDUES.
Remark 999SEQUENCE THE STRUCTURE IS AN INTERNAL FUSION PROTEIN WITH LYSOZYME. AN OFFSET 1000 HAS BEEN ADDED ...SEQUENCE THE STRUCTURE IS AN INTERNAL FUSION PROTEIN WITH LYSOZYME. AN OFFSET 1000 HAS BEEN ADDED TO ORIGINAL SEQUENCE DATABASE RESIDUE NUMBERS (2-161) OF THE LYSOZYME PART IN COORDINATES TO DISTINGUISH THE LYSOZYME PART IN THE CHAIN. THEREFORE THE RESIDUES OF LYSOZYME PART HAVE NUMBERS A1002-A1161.

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: beta-2-adrenergic receptor/T4-lysozyme chimera
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,02117
ポリマ－56,6011
非ポリマー3,41916
水86548
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)106.318, 169.240, 40.154
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 105.62, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-520-

HOH

詳細Authors state that the biological unit is unknown

-
要素

-
タンパク質 / 糖 , 2種, 2分子 A

#1: タンパク質 beta-2-adrenergic receptor/T4-lysozyme chimera / Beta-2 adrenergic receptor / Beta-2 adrenoceptor / Beta-2 adrenoreceptor / Lysis protein / ...Beta-2 adrenergic receptor / Beta-2 adrenoceptor / Beta-2 adrenoreceptor / Lysis protein / Muramidase / Endolysin


分子量: 56601.438 Da / 分子数: 1 / 変異: N187E, C54T, C97A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト), (組換発現) Enterobacteria phage T4 (ファージ)
属: Homo, T4-like viruses / 生物種: , Enterobacteria phage T4 sensu lato / 株: ,
解説: The construct has been obtained by overlapping extension PCR
遺伝子: ADRB2, ADRB2R, B2AR / E / プラスミド: pFastbac1
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P07550, UniProt: P00720
#2: 多糖 alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose / alpha-maltose


タイプ: oligosaccharide, Oligosaccharide / クラス: 栄養素 / 分子量: 342.297 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: oligosaccharide / 参照: alpha-maltose
記述子タイププログラム
DGlcpa1-4DGlcpa1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1a_1-5]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][b-D-Glcp]{[(4+1)][a-D-Glcp]{}}LINUCSPDB-CARE

-
非ポリマー , 8種, 63分子

#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物 ChemComp-CAU / (2S)-1-(9H-Carbazol-4-yloxy)-3-(isopropylamino)propan-2-ol / (S)-Carazolol / S-カラゾロ-ル


分子量: 298.379 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C18H22N2O2
#5: 化合物 ChemComp-BU1 / 1,4-BUTANEDIOL / 1,4-ブタンジオ-ル


分子量: 90.121 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O2
#6: 化合物 ChemComp-ACM / ACETAMIDE / アセトアミド


分子量: 59.067 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H5NO
#7: 化合物 ChemComp-CLR / CHOLESTEROL / コレステロ-ル


分子量: 386.654 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H46O
#8: 化合物 ChemComp-PLM / PALMITIC ACID / パルミチン酸


分子量: 256.424 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C16H32O2
#9: 化合物 ChemComp-12P / DODECAETHYLENE GLYCOL / POLYETHYLENE GLYCOL PEG400 / 3,6,9,12,15,18,21,24,27,30,33-ウンデカオキサペンタトリアコンタン-1,35-ジオ-ル


分子量: 546.646 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C24H50O13 / コメント: 沈殿剤*YM
#10: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 48 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
詳細

Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 27

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.07 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.98 %
解説: This structure is a part of the Roadmap/PSI community outreach program, not a specific PSI target.
結晶化温度: 293 K / 手法: lipidic mesophase / pH: 6.75
詳細: 30-35% v/v PEG 400, 0.1-0.2 M Na2SO4, 0.1 M Bis-tris propane pH 6.5-7.0, 5-7% 1,4-Butanediol, 8-10% Cholesterol, 52-50% Monoolein, pH 6.75, LIPIDIC MESOPHASE, temperature 293K

-
データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
1781
21
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンAPS 23-ID-B11.03321
シンクロトロンAPS 23-ID-B21.03321
検出器
タイプID検出器日付詳細
MARMOSAIC 300 mm CCD1CCD2007年6月22日mirrors
MARMOSAIC 300 mm CCD2CCD2007年7月18日mirrors
放射モノクロメーター: Double crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.03321 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→20 Å / Num. all: 26705 / Num. obs: 26506 / % possible obs: 99.2 % / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 63.908 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.127 / Net I/σ(I): 9.62
反射 シェル
解像度 (Å)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. unique obsDiffraction-ID% possible all
2.4-2.50.6782.2146723060199.1
2.5-2.60.5892.7141082558199.3
2.6-2.70.6024.1237722275199.9
2.7-2.80.4955197021893199.7
2.8-30.386.43315831301100
3-60.1331412600811968199.8
6-80.09920104801003199.6
8-100.07622.63591354199.4
10-200.06623.23352333187.4

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3データ抽出
Blu-Iceデータ収集
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entries 1U19, 2LZM

1u19

2lzm


解像度: 2.4→19.95 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.963 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.944 / SU B: 18.501 / SU ML: 0.203 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.295 / ESU R Free: 0.22 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. Water #548 has strong difference density but weak 2Fo-Fc density.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.232 1310 4.9 %RANDOM
Rwork0.196 ---
all0.198 26506 --
obs0.198 26506 99.79 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 63.912 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.43 Å20 Å22.26 Å2
2---3.46 Å20 Å2
3---4.25 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→19.95 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3543 0 213 48 3804
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.0223843
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d00.022622
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.525219
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg4.0993.0026377
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg3.8765441
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg31.60423.182154
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.38315627
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg12.1641522
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.060.2610
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0010.024008
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02804
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1870.3926
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1940.32443
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.180.51935
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.1070.51580
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1640.5194
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1550.37
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.140.329
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1920.56
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.35222884
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.0972896
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.7672.53571
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.58221974
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.8492.51648
LS精密化 シェル解像度: 2.4→2.461 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.301 78 -
Rwork0.27 1829 -
all-1907 -
obs--98.76 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.1220.86430.61462.6914-0.86325.9787-0.1453-0.22250.21160.0984-0.0656-0.0133-0.1849-0.17610.2109-0.22080.0432-0.0594-0.2598-0.0241-0.7033-23.68458.40530.485
29.6406-6.5961-0.980316.65013.28827.1133-0.1628-0.10080.4114-0.7585-0.10580.7355-0.659-0.60730.26860.04140.0577-0.1559-0.0871-0.0085-0.4908-35.05869.00111.961
32.3672.10680.85916.15510.78641.9314-0.03460.0267-0.2068-0.50090.07120.23880.32080.0002-0.0366-0.0103-0.0025-0.0974-0.2341-0.0034-0.5401-33.07420.0137.122
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA1002 - 1011238 - 247
2X-RAY DIFFRACTION1AA1062 - 1161298 - 397
3X-RAY DIFFRACTION2AA1012 - 1061248 - 297
4X-RAY DIFFRACTION3AA29 - 23036 - 237
5X-RAY DIFFRACTION3AA263 - 342398 - 477

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る