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- PDB-2rgn: Crystal Structure of p63RhoGEF complex with Galpha-q and RhoA -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2rgn
タイトルCrystal Structure of p63RhoGEF complex with Galpha-q and RhoA
要素
  • Guanine nucleotide-binding protein G(i) subunit alpha-1,Guanine nucleotide-binding protein G(q) subunit alpha
  • Rho guanine nucleotide exchange factor 25
  • Transforming protein RhoA
キーワードSIGNALING PROTEIN complex / Heterotrimeric G-protein / small molecular weight G-protein / signaling complex / protein-protein complex / RhoGEF / RhoA / GalphaQ / Galpha-Q / p63RhoGEF / Gq / GTP-binding / Lipoprotein / Nucleotide-binding / Palmitate / Transducer / ADP-ribosylation / Cytoskeleton / Magnesium / Membrane / Methylation / Prenylation / Proto-oncogene
機能・相同性
機能・相同性情報


guanyl-nucleotide exchange factor activity => GO:0005085 / Fatty Acids bound to GPR40 (FFAR1) regulate insulin secretion / Acetylcholine regulates insulin secretion / PLC beta mediated events / forebrain neuron development / regulation of melanocyte differentiation / Cooperation of PDCL (PhLP1) and TRiC/CCT in G-protein beta folding / Thromboxane signalling through TP receptor / Thrombin signalling through proteinase activated receptors (PARs) / Extra-nuclear estrogen signaling ...guanyl-nucleotide exchange factor activity => GO:0005085 / Fatty Acids bound to GPR40 (FFAR1) regulate insulin secretion / Acetylcholine regulates insulin secretion / PLC beta mediated events / forebrain neuron development / regulation of melanocyte differentiation / Cooperation of PDCL (PhLP1) and TRiC/CCT in G-protein beta folding / Thromboxane signalling through TP receptor / Thrombin signalling through proteinase activated receptors (PARs) / Extra-nuclear estrogen signaling / G-protein activation / Adenylate cyclase inhibitory pathway / G alpha (q) signalling events / endothelin receptor signaling pathway / ion channel modulating, G protein-coupled receptor signaling pathway / phospholipase C-activating G protein-coupled acetylcholine receptor signaling pathway / developmental pigmentation / aortic valve formation / alpha-beta T cell lineage commitment / mitotic cleavage furrow formation / bone trabecula morphogenesis / positive regulation of lipase activity / endothelial tube lumen extension / skeletal muscle satellite cell migration / positive regulation of vascular associated smooth muscle contraction / angiotensin-mediated vasoconstriction involved in regulation of systemic arterial blood pressure / SLIT2:ROBO1 increases RHOA activity / phospholipase C-activating dopamine receptor signaling pathway / RHO GTPases Activate Rhotekin and Rhophilins / Roundabout signaling pathway / cranial skeletal system development / negative regulation of intracellular steroid hormone receptor signaling pathway / Axonal growth inhibition (RHOA activation) / Axonal growth stimulation / regulation of neural precursor cell proliferation / ADP signalling through P2Y purinoceptor 1 / cleavage furrow formation / regulation of platelet activation / regulation of modification of postsynaptic actin cytoskeleton / regulation of osteoblast proliferation / forebrain radial glial cell differentiation / maternal behavior / cell junction assembly / apical junction assembly / regulation of systemic arterial blood pressure by endothelin / regulation of Rho protein signal transduction / negative regulation of cell migration involved in sprouting angiogenesis / cellular response to chemokine / negative regulation of cell size / beta selection / establishment of epithelial cell apical/basal polarity / regulation of modification of postsynaptic structure / RHO GTPases Activate ROCKs / negative regulation of oxidative phosphorylation / negative regulation of motor neuron apoptotic process / RHO GTPases activate CIT / Adrenaline,noradrenaline inhibits insulin secretion / ADP signalling through P2Y purinoceptor 12 / glutamate receptor signaling pathway / Sema4D induced cell migration and growth-cone collapse / PCP/CE pathway / RHO GTPases activate KTN1 / apolipoprotein A-I-mediated signaling pathway / GTPase activating protein binding / negative regulation of synaptic transmission / G alpha (i) signalling events / positive regulation of podosome assembly / negative regulation of cell-substrate adhesion / alkylglycerophosphoethanolamine phosphodiesterase activity / positive regulation of alpha-beta T cell differentiation / ossification involved in bone maturation / odontogenesis / Wnt signaling pathway, planar cell polarity pathway / Sema4D mediated inhibition of cell attachment and migration / motor neuron apoptotic process / positive regulation of leukocyte adhesion to vascular endothelial cell / PI3K/AKT activation / wound healing, spreading of cells / apical junction complex / regulation of neuron projection development / regulation of focal adhesion assembly / action potential / negative chemotaxis / neuron remodeling / embryonic digit morphogenesis / myosin binding / myofibril / EPHA-mediated growth cone collapse / stress fiber assembly / RHOC GTPase cycle / positive regulation of cytokinesis / cerebral cortex cell migration / androgen receptor signaling pathway / cellular response to cytokine stimulus / ligand-gated ion channel signaling pathway / ERBB2 Regulates Cell Motility / negative regulation of potassium ion transport / cleavage furrow / semaphorin-plexin signaling pathway / Rho protein signal transduction
類似検索 - 分子機能
Rho guanine nucleotide exchange factor 25 / Dbl Homology Domain; Chain A / Dbl homology (DH) domain / G-protein alpha subunit, group Q / GI Alpha 1, domain 2-like / GI Alpha 1, domain 2-like / Small GTPase Rho / small GTPase Rho family profile. / Dbl homology (DH) domain superfamily / RhoGEF domain ...Rho guanine nucleotide exchange factor 25 / Dbl Homology Domain; Chain A / Dbl homology (DH) domain / G-protein alpha subunit, group Q / GI Alpha 1, domain 2-like / GI Alpha 1, domain 2-like / Small GTPase Rho / small GTPase Rho family profile. / Dbl homology (DH) domain superfamily / RhoGEF domain / Guanine nucleotide exchange factor for Rho/Rac/Cdc42-like GTPases / Dbl homology (DH) domain / Dbl homology (DH) domain profile. / Pleckstrin-homology domain (PH domain)/Phosphotyrosine-binding domain (PTB) / PH-domain like / G-protein alpha subunit, group I / PH domain profile. / Pleckstrin homology domain / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / G-alpha domain profile. / Guanine nucleotide binding protein (G-protein), alpha subunit / G protein alpha subunit, helical insertion / G-protein alpha subunit / G protein alpha subunit / Rab subfamily of small GTPases / Small GTP-binding protein domain / PH-like domain superfamily / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Roll / Up-down Bundle / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
TETRAFLUOROALUMINATE ION / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Guanine nucleotide-binding protein G(i) subunit alpha-1 / Guanine nucleotide-binding protein G(q) subunit alpha / Transforming protein RhoA / Rho guanine nucleotide exchange factor 25
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
Mus musculus (ハツカネズミ)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.5 Å
データ登録者Shankaranarayanan, A. / Nance, M.R. / Tesmer, J.J.G.
引用ジャーナル: Science / 年: 2007
タイトル: Structure of Galphaq-p63RhoGEF-RhoA complex reveals a pathway for the activation of RhoA by GPCRs.
著者: Lutz, S. / Shankaranarayanan, A. / Coco, C. / Ridilla, M. / Nance, M.R. / Vettel, C. / Baltus, D. / Evelyn, C.R. / Neubig, R.R. / Wieland, T. / Tesmer, J.J.
履歴
登録2007年10月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年1月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Refinement description / Version format compliance
改定 1.22017年6月7日Group: Database references / Structure summary
改定 1.32017年10月25日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42018年1月24日Group: Refinement description / カテゴリ: refine / Item: _refine.pdbx_starting_model
改定 1.52023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ncs_dom_lim / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Guanine nucleotide-binding protein G(i) subunit alpha-1,Guanine nucleotide-binding protein G(q) subunit alpha
B: Rho guanine nucleotide exchange factor 25
C: Transforming protein RhoA
D: Guanine nucleotide-binding protein G(i) subunit alpha-1,Guanine nucleotide-binding protein G(q) subunit alpha
E: Rho guanine nucleotide exchange factor 25
F: Transforming protein RhoA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)209,21512
ポリマ－208,0746
非ポリマー1,1416
水1086
1
A: Guanine nucleotide-binding protein G(i) subunit alpha-1,Guanine nucleotide-binding protein G(q) subunit alpha
B: Rho guanine nucleotide exchange factor 25
C: Transforming protein RhoA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)104,6076
ポリマ－104,0373
非ポリマー5703
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7490 Å2
手法PISA
2
D: Guanine nucleotide-binding protein G(i) subunit alpha-1,Guanine nucleotide-binding protein G(q) subunit alpha
E: Rho guanine nucleotide exchange factor 25
F: Transforming protein RhoA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)104,6076
ポリマ－104,0373
非ポリマー5703
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7560 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)67.187, 68.056, 138.018
Angle α, β, γ (deg.)80.870, 85.160, 87.090
Int Tables number1
Space group name H-MP1
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21D
12B
22E
32B
42E
13C
23F

NCSドメイン領域:

Refine code: 2

Dom-IDComponent-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
111ARGARGMGMGAA - H35 - 36229
211ARGARGMGMGDD - K35 - 36229
112METMETLEULEUBB162 - 30214 - 154
212METMETLEULEUEE162 - 30214 - 154
322ASPASPSERSERBB318 - 490170 - 342
422ASPASPSERSEREE318 - 490170 - 342
113ILEILEGLNGLNCC4 - 1807 - 183
213ARGARGGLNGLNFF5 - 1808 - 183

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
詳細Biological unit is a trimer. Chains A, B, and C form one biological unit. Chains D, E, and F form a second biological unit.

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要素

-
タンパク質 , 3種, 6分子 ADBECF

#1: タンパク質 Guanine nucleotide-binding protein G(i) subunit alpha-1,Guanine nucleotide-binding protein G(q) subunit alpha / Adenylate cyclase-inhibiting G alpha protein / Guanine nucleotide-binding protein alpha-q


分子量: 41298.895 Da / 分子数: 2
断片: Chimeric protein of rat Guanine nucleotide-binding protein G(i) subunit alpha-1 N-terminal helix residues 1-28 and mouse Guanine nucleotide-binding protein G(q) subunit alpha residues 31- ...断片: Chimeric protein of rat Guanine nucleotide-binding protein G(i) subunit alpha-1 N-terminal helix residues 1-28 and mouse Guanine nucleotide-binding protein G(q) subunit alpha residues 31-353,Chimeric protein of rat Guanine nucleotide-binding protein G(i) subunit alpha-1 N-terminal helix residues 1-28 and mouse Guanine nucleotide-binding protein G(q) subunit alpha residues 31-353
由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ), (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ)
属: Mus / 遺伝子: Gnai1, Gnai-1, Gnaq / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 株 (発現宿主): High 5 / 参照: UniProt: P10824, UniProt: P21279*PLUS
#2: タンパク質 Rho guanine nucleotide exchange factor 25 / Guanine nucleotide exchange factor GEFT / Rac/Cdc42/Rho exchange factor GEFT / RhoA/Rac/Cdc42 ...Guanine nucleotide exchange factor GEFT / Rac/Cdc42/Rho exchange factor GEFT / RhoA/Rac/Cdc42 guanine nucleotide exchange factor GEFT / p63RhoGEF


分子量: 40605.383 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ARHGEF25, GEFT / プラスミド: pMCSG9 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta DE-3 pLysS / 参照: UniProt: Q86VW2
#3: タンパク質 Transforming protein RhoA / Rho cDNA clone 12 / h12


分子量: 22132.498 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RHOA, ARH12, ARHA, RHO12 / プラスミド: pMal c2t H10 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta De-3 pLysS / 参照: UniProt: P61586

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非ポリマー , 4種, 12分子

#4: 化合物 ChemComp-ALF / TETRAFLUOROALUMINATE ION / テトラフルオロアルミナ-ト


分子量: 102.975 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: AlF4
#5: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#6: 化合物 ChemComp-GDP / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP


タイプ: RNA linking / 分子量: 443.201 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O11P2 / コメント: GDP, エネルギー貯蔵分子*YM
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.98 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.75 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 100 mM HEPES pH 6.5, 14.5% PEG 3350, 400 mM KCl. Drops were microseeded to obtain large crystals, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

-
データ収集

放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-D / 波長: 0.9993 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2007年4月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9993 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.5→30 Å / Num. all: 30174 / Num. obs: 29299 / % possible obs: 97.1 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 2.5 % / Rmerge(I) obs: 0.087 / Rsym value: 0.087 / Χ2: 1.038 / Net I/σ(I): 5.7
反射 シェル解像度: 3.5→3.62 Å / 冗長度: 2.4 % / Rmerge(I) obs: 0.531 / Mean I/σ(I) obs: 1.67 / Num. unique all: 2976 / Rsym value: 0.53 / Χ2: 0.929 / % possible all: 98.1

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation5 Å29.66 Å
Translation5 Å29.66 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3データ抽出
HKL-2000データ収集
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2bcj (Galpha-Q), 1lb1 (RhoA; Dbs for p63)

2bcj

1lb1


解像度: 3.5→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.932 / SU B: 60.302 / SU ML: 0.429 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射
Rfree0.299 --
Rwork0.243 --
all-30159 -
obs-29080 96.42 %
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 124.405 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.23 Å2-5.61 Å2-1.73 Å2
2---3.53 Å24.84 Å2
3----0.37 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.5→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数13455 0 68 6 13529
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.02213810
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.029653
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1391.96718638
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.838323395
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.11451635
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.40723.975707
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.52152520
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.87215114
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0640.22003
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.0215175
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.022869
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2120.23268
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1780.29943
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1830.26625
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0840.27621
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1470.2272
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other0.0360.21
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1370.213
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.1750.267
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.591210741
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.10723305
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.817413262
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.94946642
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.45865374
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Ens-IDAuth asym-ID数タイプRms dev position (Å)Weight position
1A1921TIGHT POSITIONAL0.030.05
1A2706MEDIUM POSITIONAL0.290.5
1A1921TIGHT THERMAL0.050.5
1A2706MEDIUM THERMAL0.312
2B1762TIGHT POSITIONAL0.020.05
2B2441MEDIUM POSITIONAL0.250.5
2B1762TIGHT THERMAL0.030.5
2B2441MEDIUM THERMAL0.192
3C987TIGHT POSITIONAL0.020.05
3C1311MEDIUM POSITIONAL0.230.5
3C987TIGHT THERMAL0.020.5
3C1311MEDIUM THERMAL0.132
LS精密化 シェル解像度: 3.5→3.588 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.406 98 -
Rwork0.354 1953 -
obs-1953 88.73 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.0375-1.8974-0.35432.46831.08141.48550.10210.2418-0.1604-0.1907-0.1430.13470.0480.13190.0408-0.95770.1222-0.1229-0.6002-0.0373-0.557630.539-8.701-0.562
23.8722-1.2676-0.92595.13051.19554.4320.40720.9504-0.5659-0.9962-0.1786-0.65710.47930.7408-0.22860.0030.6429-0.06590.3166-0.3465-0.349648.718-34.149-37.136
32.6142-1.9870.87142.5815-0.54451.3124-0.1592-0.23610.07680.35290.0409-0.32560.02420.08670.1183-0.95280.1044-0.1883-0.5305-0.0581-0.58155.905-32.35435.2
45.3674-1.9850.43564.5196-1.39874.9011-0.6393-1.3069-0.35711.32010.0989-0.76430.22480.58450.5405-0.14520.5167-0.58350.65020.2589-0.186730.037-51.94271.117
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A35 - 358
2X-RAY DIFFRACTION1B339 - 490
3X-RAY DIFFRACTION2B149 - 338
4X-RAY DIFFRACTION2C4 - 180
5X-RAY DIFFRACTION3D35 - 358
6X-RAY DIFFRACTION3E338 - 490
7X-RAY DIFFRACTION4E150 - 337
8X-RAY DIFFRACTION4F5 - 180

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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