[日本語] English
万見
- PDB-2r53: Crystal structure analysis of Bone Morphogenetic Protein-6 varian... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2r53
タイトルCrystal structure analysis of Bone Morphogenetic Protein-6 variant B2 (B2-BMP-6)
要素Bone morphogenetic protein 6
キーワードCYTOKINE / BMP6 / Vgr / TGF-beta ligand / Chondrogenesis / Cleavage on pair of basic residues / Developmental protein / Differentiation / Glycoprotein / Growth factor / Osteogenesis / Secreted
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of aldosterone biosynthetic process / positive regulation of aldosterone secretion / enzyme activator complex / negative regulation of adherens junction organization / positive regulation of chondrocyte differentiation / positive regulation of endothelial cell differentiation / type B pancreatic cell development / BMP receptor binding / eye development / endochondral ossification ...positive regulation of aldosterone biosynthetic process / positive regulation of aldosterone secretion / enzyme activator complex / negative regulation of adherens junction organization / positive regulation of chondrocyte differentiation / positive regulation of endothelial cell differentiation / type B pancreatic cell development / BMP receptor binding / eye development / endochondral ossification / cellular response to BMP stimulus / male genitalia development / negative regulation of cell-cell adhesion mediated by cadherin / positive regulation of vascular permeability / positive regulation of lipopolysaccharide-mediated signaling pathway / cartilage development / response to magnesium ion / positive regulation of intracellular signal transduction / positive regulation of SMAD protein signal transduction / BMP signaling pathway / response to retinoic acid / positive regulation of bone mineralization / positive regulation of osteoblast differentiation / positive regulation of endothelial cell proliferation / positive regulation of neuron differentiation / response to glucocorticoid / response to activity / cytokine activity / positive regulation of epithelial cell proliferation / skeletal system development / cellular response to iron ion / positive regulation of protein secretion / growth factor activity / kidney development / cellular response to mechanical stimulus / bone development / multicellular organismal-level iron ion homeostasis / neuron differentiation / osteoblast differentiation / vesicle / intracellular iron ion homeostasis / immune response / inflammatory response / protein heterodimerization activity / positive regulation of cell population proliferation / positive regulation of gene expression / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / extracellular space
類似検索 - 分子機能
TGF-beta, propeptide / TGF-beta propeptide / Transforming growth factor beta, conserved site / TGF-beta family signature. / Transforming growth factor-beta-related / Transforming growth factor-beta (TGF-beta) family / Transforming growth factor-beta, C-terminal / Transforming growth factor beta like domain / TGF-beta family profile. / Cystine Knot Cytokines, subunit B ...TGF-beta, propeptide / TGF-beta propeptide / Transforming growth factor beta, conserved site / TGF-beta family signature. / Transforming growth factor-beta-related / Transforming growth factor-beta (TGF-beta) family / Transforming growth factor-beta, C-terminal / Transforming growth factor beta like domain / TGF-beta family profile. / Cystine Knot Cytokines, subunit B / Cystine-knot cytokines / Cystine-knot cytokine / Ribbon / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Bone morphogenetic protein 6
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Mueller, T.D. / Sebald, W.
引用ジャーナル: Febs J. / 年: 2007
タイトル: Type I receptor binding of bone morphogenetic protein 6 is dependent on N-glycosylation of the ligand.
著者: Saremba, S. / Nickel, J. / Seher, A. / Kotzsch, A. / Sebald, W. / Mueller, T.D.
履歴
登録2007年9月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年1月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年10月25日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Remark 999SEQUENCE Residues 375 to 410 of BMP-6 are replaced by MAQAKHKQEKRLK.

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Bone morphogenetic protein 6
B: Bone morphogenetic protein 6
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,0486
ポリマ－26,5752
非ポリマー4734
水1,40578
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3380 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)99.780, 99.780, 86.760
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121
詳細The asymmetric unit contains the biological homodimer

-
要素

#1: タンパク質 Bone morphogenetic protein 6 / BMP-6


分子量: 13287.490 Da / 分子数: 2 / 断片: BMP-6 variant B2, mature part / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: BMP6, VGR / プラスミド: pN25 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P22004
#2: 化合物
ChemComp-MPD / (4S)-2-METHYL-2,4-PENTANEDIOL / (S)-2-メチル-2,4-ペンタンジオ-ル


分子量: 118.174 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O2 / コメント: 沈殿剤*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 78 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 4.69 Å3/Da / 溶媒含有率: 73.78 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4
詳細: 25% 2-Methyl-2,4-pentandiol, 0.1M sodium citrate pH 4.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 0.9183 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2002年10月3日 / 詳細: Mirrors
放射モノクロメーター: Si 111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9183 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→500 Å / Num. all: 29537 / Num. obs: 28518 / % possible obs: 95.2 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 8.1 % / Rsym value: 0.058 / Net I/σ(I): 13.5
反射 シェル解像度: 2.1→2.25 Å / 冗長度: 6.6 % / Mean I/σ(I) obs: 4.1 / Num. unique all: 4397 / Rsym value: 0.282 / % possible all: 95.7

-
解析

ソフトウェア
名称分類
CNS精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1BMP

1bmp


解像度: 2.1→20 Å / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.279 1426 -random
Rwork0.259 ---
all0.264 29494 --
obs0.261 28518 96.7 %-
原子変位パラメータBiso mean: 62.7 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.42 Å0.42 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.35 Å0.39 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1700 0 0 110 1810
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.475
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.883

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る