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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 2qpf | ||||||
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Title | Crystal Structure of Mouse Transthyretin | ||||||
![]() | Transthyretin | ||||||
![]() | TRANSPORT PROTEIN / amyloidogenesis / tetramer / Glycoprotein / Hormone / Retinol-binding / Secreted / Thyroid hormone / Vitamin A | ||||||
Function / homology | ![]() The canonical retinoid cycle in rods (twilight vision) / Non-integrin membrane-ECM interactions / Retinoid metabolism and transport / thyroid hormone transport / hormone binding / retinol metabolic process / thyroid hormone binding / purine nucleobase metabolic process / Neutrophil degranulation / hormone activity ...The canonical retinoid cycle in rods (twilight vision) / Non-integrin membrane-ECM interactions / Retinoid metabolism and transport / thyroid hormone transport / hormone binding / retinol metabolic process / thyroid hormone binding / purine nucleobase metabolic process / Neutrophil degranulation / hormone activity / protein-containing complex binding / protein-containing complex / extracellular space / identical protein binding Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() | ||||||
![]() | Reixach, N. / Foss, T.R. / Santelli, E. / Pascual, J. / Kelly, J.W. / Buxbaum, J.N. | ||||||
![]() | ![]() Title: Human-Murine Transthyretin Heterotetramers Are Kinetically Stable and Non-amyloidogenic: A LESSON IN THE GENERATION OF TRANSGENIC MODELS OF DISEASES INVOLVING OLIGOMERIC PROTEINS. Authors: Reixach, N. / Foss, T.R. / Santelli, E. / Pascual, J. / Kelly, J.W. / Buxbaum, J.N. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Download
PDBx/mmCIF format | ![]() | 193.5 KB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | 156.1 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Summary document | ![]() | 493.4 KB | Display | ![]() |
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Full document | ![]() | 509.2 KB | Display | |
Data in XML | ![]() | 37.6 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 51.1 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 1dvqS S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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3 | ![]()
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Unit cell |
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Components on special symmetry positions |
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Noncrystallographic symmetry (NCS) | NCS domain:
NCS domain segments: Component-ID: 1 / Beg auth comp-ID: OCS / Beg label comp-ID: OCS / End auth comp-ID: SER / End label comp-ID: SER / Refine code: 3 / Auth seq-ID: 10 - 123 / Label seq-ID: 11 - 124
NCS ensembles :
|
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Components
#1: Protein | Mass: 13835.421 Da / Num. of mol.: 8 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() #2: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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-
Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.14 Å3/Da / Density % sol: 42.62 % |
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Crystal grow | Temperature: 298 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 4.6 Details: 25% PEG 2000 MME, 100 mM sodium acetate, pH 4.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 95 K |
---|---|
Diffraction source | Source: ![]() |
Detector | Type: RIGAKU RAXIS IV / Detector: IMAGE PLATE / Date: May 15, 2007 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1.5418 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.05→30 Å / Num. all: 60027 / Num. obs: 60024 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 0 / Redundancy: 10.7 % / Biso Wilson estimate: 38.8 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.076 / Net I/σ(I): 32.5 |
Reflection shell | Resolution: 2.05→2.12 Å / Rmerge(I) obs: 0.897 / Mean I/σ(I) obs: 2.8 / Num. unique all: 5935 / % possible all: 100 |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: pdb code 1dvq Resolution: 2.05→24.88 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.96 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.938 / SU B: 10.049 / SU ML: 0.142 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.22 / ESU R Free: 0.187 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD / Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.4 Å / Solvent model: MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 37.317 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.05→24.88 Å
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Refine LS restraints |
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Refine LS restraints NCS | Dom-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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LS refinement shell | Resolution: 2.05→2.103 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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