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- PDB-1iii: CRYSTAL STRUCTURE OF THE TRANSTHYRETIN MUTANT TTR Y114C-DATA COLL... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1iii
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF THE TRANSTHYRETIN MUTANT TTR Y114C-DATA COLLECTED AT ROOM TEMPERATURE
要素TRANSTHYRETIN
キーワードTRANSPORT PROTEIN / GREEK KEY / BETA BARREL
機能・相同性
機能・相同性情報


Defective visual phototransduction due to STRA6 loss of function / negative regulation of glomerular filtration / The canonical retinoid cycle in rods (twilight vision) / hormone binding / purine nucleobase metabolic process / molecular sequestering activity / Non-integrin membrane-ECM interactions / phototransduction, visible light / retinoid metabolic process / Retinoid metabolism and transport ...Defective visual phototransduction due to STRA6 loss of function / negative regulation of glomerular filtration / The canonical retinoid cycle in rods (twilight vision) / hormone binding / purine nucleobase metabolic process / molecular sequestering activity / Non-integrin membrane-ECM interactions / phototransduction, visible light / retinoid metabolic process / Retinoid metabolism and transport / hormone activity / azurophil granule lumen / Amyloid fiber formation / Neutrophil degranulation / protein-containing complex binding / protein-containing complex / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase domain / Transthyretin, conserved site / Transthyretin signature 2. / Transthyretin, thyroxine binding site / Transthyretin signature 1. / Transthyretin / Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase / Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase domain / Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase domain superfamily / HIUase/Transthyretin family ...Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase domain / Transthyretin, conserved site / Transthyretin signature 2. / Transthyretin, thyroxine binding site / Transthyretin signature 1. / Transthyretin / Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase / Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase domain / Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase domain superfamily / HIUase/Transthyretin family / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
BETA-MERCAPTOETHANOL / Transthyretin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / フーリエ合成 / 解像度: 2 Å
データ登録者Eneqvist, T. / Olofsson, A. / Ando, Y. / Lundgren, E. / Sauer-Eriksson, A.E.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2002
タイトル: Disulfide-Bond Formation in the Transthyretin Mutant Y114C Prevents Amyloid Fibril Formation in Vivo and in Vitro
著者: Eneqvist, T. / Olofsson, A. / Ando, Y. / Miyakawa, T. / Katsuragi, S. / Jass, J. / Lundgren, E. / Sauer-Eriksson, A.E.
履歴
登録2001年4月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年11月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32021年10月27日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / struct_conn ...database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年8月16日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: TRANSTHYRETIN
B: TRANSTHYRETIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,9038
ポリマ－27,4352
非ポリマー4696
水2,540141
1
A: TRANSTHYRETIN
B: TRANSTHYRETIN
ヘテロ分子

A: TRANSTHYRETIN
B: TRANSTHYRETIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,80716
ポリマ－54,8694
非ポリマー93812
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_665-x+1,-y+1,z1
Buried area7190 Å2
ΔGint-50 kcal/mol
Surface area20120 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)43.517, 86.140, 65.554
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Cell settingorthorhombic
Space group name H-MP21212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-977-

HOH

21B-933-

HOH

詳細The second part of the biological assembly is generated by the two fold axis: -x, -y, z.

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要素

#1: タンパク質 TRANSTHYRETIN / TBPA / TTR / ATTR


分子量: 13717.329 Da / 分子数: 2 / 断片: TRANSTHYRETIN / 変異: Y114C / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TTR / プラスミド: PET3 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P02766
#2: 化合物
ChemComp-BME / BETA-MERCAPTOETHANOL / 2-メルカプトエタノ-ル


分子量: 78.133 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6OS
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 141 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.24 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.04 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5
詳細: 2M ammonium sulphate, 0.1M sodium citrate, 2% PEG 200, 1% BME, pH 5.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP at 298K, temperature 298.0K
結晶化
*PLUS
pH: 7.5
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
13 mg/mlprotein1drop
250 mMTris1droppH7.5
32 Mammonium sulfate1reservoir
4100 mMsodium citrate1reservoir
52 %PEG2001reservoir
61 %beta-mercaptoethanol1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 298 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: ENRAF-NONIUS / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: MACSCIENCE / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1998年9月3日
放射モノクロメーター: Ni FILTER / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→20 Å / Num. all: 17049 / Num. obs: 17049 / % possible obs: 98.5 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.3 % / Biso Wilson estimate: 16.7 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.091 / Net I/σ(I): 8.9
反射 シェル解像度: 2→2.07 Å / 冗長度: 5.3 % / Rmerge(I) obs: 0.398 / Mean I/σ(I) obs: 4.3 / Num. unique all: 1661 / % possible all: 97.2
反射
*PLUS
最低解像度: 20 Å / Num. measured all: 155823
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 97.2 % / Num. unique obs: 1661

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解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC精密化
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: PDB ENTRY 1F41

1f41


解像度: 2→19.54 Å / SU B: 5.509 / SU ML: 0.1578 / Isotropic thermal model: isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.2109 / ESU R Free: 0.175 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
詳細: Occupancy of BME molecules were refined after structural overall B-factor refinement
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.235 1721 11.2 %RANDOM
Rwork0.1971 ---
all0.201 15298 --
obs0.201 15298 100 %-
原子変位パラメータBiso mean: 19.88 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.03 Å20 Å20 Å2
2---0.41 Å20 Å2
3---0.38 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→19.54 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1766 0 24 141 1931
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.0080.021
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d1.2121.937
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it0.7311.5
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it1.4192
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it1.9263
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it3.3734.5
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr0.0040.02
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.0740.2
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd3.53
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd16.82115
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd0.2010.3
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd0.1680.5
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor
精密化
*PLUS
最低解像度: 19.5 Å / Rfactor Rfree: 0.236 / Rfactor Rwork: 0.197
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg1.211.937

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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