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Yorodumi- PDB-2pso: Human StarD13 (DLC2) lipid transfer and protein localization domain -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 2pso | ||||||
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Title | Human StarD13 (DLC2) lipid transfer and protein localization domain | ||||||
Components | StAR-related lipid transfer protein 13 | ||||||
Keywords | STRUCTURAL GENOMICS / UNKNOWN FUNCTION / alpha and beta protein / lipid binding / helix swapping / Structural Genomics Consortium / SGC | ||||||
Function / homology | Function and homology information endothelial tube lumen extension / regulation of Rho protein signal transduction / negative regulation of cell migration involved in sprouting angiogenesis / regulation of small GTPase mediated signal transduction / RHOB GTPase cycle / RHOC GTPase cycle / CDC42 GTPase cycle / RHOA GTPase cycle / endothelial cell migration / GTPase activator activity ...endothelial tube lumen extension / regulation of Rho protein signal transduction / negative regulation of cell migration involved in sprouting angiogenesis / regulation of small GTPase mediated signal transduction / RHOB GTPase cycle / RHOC GTPase cycle / CDC42 GTPase cycle / RHOA GTPase cycle / endothelial cell migration / GTPase activator activity / lipid droplet / mitochondrial membrane / actin cytoskeleton organization / lipid binding / signal transduction / cytosol Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Homo sapiens (human) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.8 Å | ||||||
Authors | Lehtio, L. / Busam, R. / Arrowsmith, C.H. / Berglund, H. / Collins, R. / Dahlgren, L.G. / Edwards, A. / Flodin, S. / Flores, A. / Graslund, S. ...Lehtio, L. / Busam, R. / Arrowsmith, C.H. / Berglund, H. / Collins, R. / Dahlgren, L.G. / Edwards, A. / Flodin, S. / Flores, A. / Graslund, S. / Hammarstrom, M. / Hallberg, B.M. / Holmberg-Schiavone, L. / Johansson, I. / Kallas, A. / Karlberg, T. / Kotenyova, T. / Moche, M. / Nordlund, P. / Nyman, T. / Ogg, D. / Sagemark, J. / Stenmark, P. / Sundstrom, M. / Thorsell, A.G. / Van den Berg, S. / Weigelt, J. / Welin, M. / Persson, C. / Structural Genomics Consortium (SGC) | ||||||
Citation | Journal: Plos One / Year: 2011 Title: Comparative structural analysis of lipid binding START domains. Authors: Thorsell, A.G. / Lee, W.H. / Persson, C. / Siponen, M.I. / Nilsson, M. / Busam, R.D. / Kotenyova, T. / Schuler, H. / Lehtio, L. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 2pso.cif.gz | 127.2 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb2pso.ent.gz | 99.3 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 2pso.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 2pso_validation.pdf.gz | 454.6 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 2pso_full_validation.pdf.gz | 461.5 KB | Display | |
Data in XML | 2pso_validation.xml.gz | 21.4 KB | Display | |
Data in CIF | 2pso_validation.cif.gz | 29.1 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ps/2pso ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ps/2pso | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 2r55C 3fo5C 3p0lC 1jssS S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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3 |
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Unit cell |
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Details | each monomers represents biological unit |
-Components
#1: Protein | Mass: 26957.654 Da / Num. of mol.: 3 / Fragment: START domain Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: STARD13, DLC2, GT650 / Plasmid: pNIC-BSA4 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): Rosetta2(DE3) / References: UniProt: Q9Y3M8 |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 4.08 Å3/Da / Density % sol: 69.82 % |
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Crystal grow | Temperature: 277 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 8 Details: 20 % MPD, 100 mM Tris-HCl, 125 mM NaCl, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: ESRF / Beamline: ID14-4 / Wavelength: 1.03992 Å |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315 / Detector: CCD / Date: Nov 30, 2006 / Details: mirrors |
Radiation | Monochromator: Si(111), Si(311) / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1.03992 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.8→20 Å / Num. all: 31213 / Num. obs: 31213 / % possible obs: 99.5 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Redundancy: 7.5 % / Biso Wilson estimate: 86.7 Å2 / Rsym value: 0.073 / Net I/σ(I): 16.69 |
Reflection shell | Resolution: 2.8→2.9 Å / Redundancy: 7.6 % / Mean I/σ(I) obs: 3.52 / Num. unique all: 3157 / Rsym value: 0.554 / % possible all: 100 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: PDB entry 1JSS Resolution: 2.8→19.79 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.948 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.93 / SU B: 25.808 / SU ML: 0.229 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.369 / ESU R Free: 0.271 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. Phenix program has also been used in refinement.
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: BABINET MODEL WITH MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 45.487 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.8→19.79 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 2.8→2.871 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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