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- PDB-2r55: Human StAR-related lipid transfer protein 5 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2r55
タイトルHuman StAR-related lipid transfer protein 5
要素StAR-related lipid transfer protein 5
キーワードTRANSPORT PROTEIN / alpha and beta protein / cholesterol binding / Structural Genomics / Structural Genomics Consortium / SGC / Lipid transport / Lipid-binding / Transport
機能・相同性
機能・相同性情報


cholesterol import / cholesterol transfer activity / cholesterol binding / Recycling of bile acids and salts / cytosol
類似検索 - 分子機能
StAR-related lipid transfer protein 5/6 / in StAR and phosphatidylcholine transfer protein / START domain / START domain / START domain profile. / START domain / Alpha-D-Glucose-1,6-Bisphosphate; Chain A, domain 4 / START-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
StAR-related lipid transfer protein 5
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Lehtio, L. / Busam, R.D. / Arrowsmith, C.H. / Berglund, H. / Collins, R. / Dahlgren, L.G. / Edwards, A.M. / Flodin, S. / Flores, A. / Graslund, S. ...Lehtio, L. / Busam, R.D. / Arrowsmith, C.H. / Berglund, H. / Collins, R. / Dahlgren, L.G. / Edwards, A.M. / Flodin, S. / Flores, A. / Graslund, S. / Hammarstrom, M. / Hallberg, B.M. / Herman, M.D. / Johansson, I. / Kallas, A. / Karlberg, T. / Kotenyova, T. / Moche, M. / Nordlund, P. / Nyman, T. / Sagemark, J. / Sundstrom, M. / Thorsell, A.G. / Tresaugues, L. / Van Den Berg, S. / Weigelt, J. / Welin, M. / Persson, C. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: Plos One / 年: 2011
タイトル: Comparative structural analysis of lipid binding START domains.
著者: Thorsell, A.G. / Lee, W.H. / Persson, C. / Siponen, M.I. / Nilsson, M. / Busam, R.D. / Kotenyova, T. / Schuler, H. / Lehtio, L.
履歴
登録2007年9月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年9月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22011年9月21日Group: Database references
改定 1.32023年8月30日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: StAR-related lipid transfer protein 5
B: StAR-related lipid transfer protein 5


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,9672
ポリマ－51,9672
非ポリマー00
水46826
1
A: StAR-related lipid transfer protein 5


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,9831
ポリマ－25,9831
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: StAR-related lipid transfer protein 5


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,9831
ポリマ－25,9831
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)62.870, 62.870, 214.930
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number170
Space group name H-MP65
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: PHE / Beg label comp-ID: PHE / End auth comp-ID: GLU / End label comp-ID: GLU / Refine code: 1 / Auth seq-ID: 2 - 213 / Label seq-ID: 20 - 231

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA
2BB
詳細Authors state that each chain represents a biological monomer.

-
要素

#1: タンパク質 StAR-related lipid transfer protein 5 / StARD5 / START domain-containing protein 5


分子量: 25983.459 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: STARD5 / プラスミド: pNIC-Bsa4 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q9NSY2
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 26 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.36 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.87 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 10% PEG 6000, 0.1M HEPES pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-4 / 波長: 1.03992 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2006年11月29日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Si(111), Si(311) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.03992 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→20 Å / Num. all: 16487 / Num. obs: 16487 / % possible obs: 99.4 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 22.4 % / Biso Wilson estimate: 65 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.102 / Net I/σ(I): 23.25
反射 シェル解像度: 2.5→2.6 Å / 冗長度: 22.1 % / Rmerge(I) obs: 0.671 / Mean I/σ(I) obs: 5.94 / Num. unique all: 1840 / % possible all: 99.5

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.3.0032精密化
ProDCデータ収集
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1JSS

1jss


解像度: 2.5→19.99 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.934 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.91 / SU B: 30.63 / SU ML: 0.322 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.943 / ESU R Free: 0.34 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.27597 1625 10 %RANDOM
Rwork0.2319 ---
all0.23633 14618 --
obs0.23633 14618 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 68.472 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→19.99 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3292 0 0 26 3318
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0223380
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3751.9474584
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.1075410
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.13323.247154
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg19.3615546
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg9.621524
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0870.2494
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.022594
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2180.21331
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3130.22257
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1850.2134
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.250.256
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.4391.52127
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.75423372
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.1931423
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.864.51212
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / 数: 1646 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Dom-IDAuth asym-IDタイプRms dev position (Å)Weight position
1Atight positional0.030.05
2Btight thermal0.080.5
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.564 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.37 118 -
Rwork0.308 1056 -
obs--100 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.2174-0.3724-0.99873.6213-0.935110.4808-0.3090.07610.0712-0.22340.0241-0.1761-0.59991.1660.2849-0.3021-0.1711-0.08920.17970.102-0.467315.39823.6501-5.4924
21.8733-0.1225-0.20282.3206-2.53519.98970.0387-0.1845-0.0603-0.1483-0.3417-0.42540.8052.12770.303-0.28690.1555-0.01860.6130.2418-0.320321.5081-5.40294.4215
32.10710.15840.26982.9761-1.391310.4984-0.1543-0.19840.0035-0.0211-0.1789-0.1413-0.29241.60570.3332-0.399-0.0339-0.03790.33330.0789-0.42418.96121.8142.0006
43.61430.2129-0.88013.41760.964710.4533-0.2721-0.14960.14130.20410.04610.1725-0.5293-1.14990.226-0.31970.1281-0.07340.2183-0.0965-0.468347.47053.643327.8148
52.4278-0.5112-0.61221.45491.714112.02580.0430.2716-0.1550.0766-0.28110.30090.8957-2.33520.2381-0.2749-0.2029-0.04460.6381-0.2528-0.335441.363-5.416817.8951
62.97130.04750.13063.35711.211310.0579-0.1530.2442-0.0168-0.01-0.15810.0861-0.3498-1.59210.3111-0.36750.0069-0.05060.2915-0.0746-0.467743.90351.803820.3182
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA2 - 6920 - 87
2X-RAY DIFFRACTION2AA70 - 12588 - 143
3X-RAY DIFFRACTION3AA126 - 213144 - 231
4X-RAY DIFFRACTION4BB2 - 6920 - 87
5X-RAY DIFFRACTION5BB70 - 12588 - 143
6X-RAY DIFFRACTION6BB126 - 213144 - 231

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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