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- PDB-2on8: Gbeta1 stabilization by in vitro evolution and computational design -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2on8
タイトルGbeta1 stabilization by in vitro evolution and computational design
要素Immunoglobulin G-binding protein G
キーワードPROTEIN BINDING / beta sheet / alpha helix / improved hydrophobic packing of core residues
機能・相同性
機能・相同性情報


IgG binding / extracellular region
類似検索 - 分子機能
IgG-binding B / B domain / Ubiquitin-like (UB roll) - #10 / M protein-type anchor domain / GA-like domain / GA-like domain / Immunoglobulin/albumin-binding domain superfamily / YSIRK Gram-positive signal peptide / LPXTG cell wall anchor motif / Gram-positive cocci surface proteins LPxTG motif profile. ...IgG-binding B / B domain / Ubiquitin-like (UB roll) - #10 / M protein-type anchor domain / GA-like domain / GA-like domain / Immunoglobulin/albumin-binding domain superfamily / YSIRK Gram-positive signal peptide / LPXTG cell wall anchor motif / Gram-positive cocci surface proteins LPxTG motif profile. / LPXTG cell wall anchor domain / Ubiquitin-like (UB roll) / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Immunoglobulin G-binding protein G
類似検索 - 構成要素
生物種Streptococcus sp. (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.35 Å
データ登録者Max, K.E.A. / Heinemann, U.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2007
タイトル: Optimization of the gbeta1 domain by computational design and by in vitro evolution: structural and energetic basis of stabilization.
著者: Wunderlich, M. / Max, K.E. / Roske, Y. / Mueller, U. / Heinemann, U. / Schmid, F.X.
履歴
登録2007年1月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年12月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.22017年10月18日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32021年10月20日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42023年8月30日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
Remark 300BIOMOLECULE: 1 THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 1 CHAIN(S) ...BIOMOLECULE: 1 THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 1 CHAIN(S). AUTHORS STATE THAT the biological unit information is unknown for this isolated domain.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Immunoglobulin G-binding protein G


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)6,3091
ポリマ－6,3091
非ポリマー00
水97354
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)52.104, 52.104, 22.765
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number75
Space group name H-MP4

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要素

#1: 抗体 Immunoglobulin G-binding protein G / IgG-binding protein G


分子量: 6309.003 Da / 分子数: 1 / 変異: T1M, T2Q, Y3F, V6I, T16I, T18L, T25E, V29K, V39I / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Streptococcus sp. (バクテリア) / 株: G148 / 遺伝子: spg / プラスミド: pET11a / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P19909
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 54 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.45 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.77 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 50mM Na acetate, pH 5.0, 17 mg/ml protein mixed with equal volume of 2.3M ammonium suphate, 0.1M sodium acetate, pH 4.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293.15K

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データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.1 / 波長: 0.91841 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2006年3月7日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: double crystal monochromator (Si-111 crystal)
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.91841 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.34→50 Å / Num. all: 14227 / Num. obs: 13293 / % possible obs: 94.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 7.1 % / Rmerge(I) obs: 0.053 / Χ2: 0.789 / Net I/σ(I): 18
反射 シェル解像度: 1.34→1.39 Å / 冗長度: 3.1 % / Rmerge(I) obs: 0.365 / Num. unique all: 770 / Rsym value: 0.365 / Χ2: 0.737 / % possible all: 56.4

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位相決定

Phasing MRRfactor: 0.377 / Cor.coef. Fo:Fc: 0.514 / Cor.coef. Io to Ic: 0.161
最高解像度最低解像度
Rotation3 Å52.129 Å
Translation3 Å52.129 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
REFMAC5.2.0005精密化
PDB_EXTRACT2データ抽出
MAR345dtbデータ収集
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1PGA

1pga


解像度: 1.35→19 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.967 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.958 / SU B: 1.927 / SU ML: 0.035 / Isotropic thermal model: ANISOTROPIC / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.058 / ESU R Free: 0.056 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. THE STRUCTURE FACTORS ARE TWINNED. TWIN TYPE: PARTIAL MEROHEDRAL TWIN TWIN FRACTION: 0.235 TWINNING RELATIONSHIP RELATES REFLECTIONS WITH ...詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. THE STRUCTURE FACTORS ARE TWINNED. TWIN TYPE: PARTIAL MEROHEDRAL TWIN TWIN FRACTION: 0.235 TWINNING RELATIONSHIP RELATES REFLECTIONS WITH INDICES h,k,l to h,k,-l. Authors also state that the structure was refined using a combination of isotropic (atomic) and TLS refinement. The whole molecule was defined as one TLS group. The atomic B-values are reported as anisotropic B-values which were calculated by combining the isotropic B-values and TLS parameters using TLSANL program from the CCP4 suite.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.195 635 5 %RANDOM
Rwork0.158 ---
all0.162 12697 --
obs0.16 12044 92.35 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 20.64 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.27 Å20 Å20 Å2
2--0.27 Å20 Å2
3----0.54 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.35→19 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数444 0 0 54 498
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0260.022454
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0060.02395
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.4341.951611
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg2.4623932
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.646555
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg47.02427.39123
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.2731586
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1220.268
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.02504
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other00.0283
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2240.266
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1660.2365
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1940.2207
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.1060.2300
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.170.233
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.570.25
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.1320.215
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1680.210
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it4.3392363
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.9992118
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it4.9373443
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it6.5464.5211
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it8.736168
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr3.27431037
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free13.886354
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded6.9533843
LS精密化 シェル解像度: 1.35→1.397 Å / Total num. of bins used: 15
Rfactor反射数%反射
Rfree0.189 35 -
Rwork0.225 758 -
obs-793 60.53 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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