[日本語] English
- PDB-3gb1: STRUCTURES OF B1 DOMAIN OF STREPTOCOCCAL PROTEIN G -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3gb1
タイトルSTRUCTURES OF B1 DOMAIN OF STREPTOCOCCAL PROTEIN G
要素PROTEIN (B1 DOMAIN OF STREPTOCOCCAL PROTEIN G)
キーワードIMMUNOGLOBULIN BINDING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


IgG binding / extracellular region
類似検索 - 分子機能
IgG-binding B / B domain / Ubiquitin-like (UB roll) - #10 / M protein-type anchor domain / GA-like domain / GA-like domain / Immunoglobulin/albumin-binding domain superfamily / YSIRK Gram-positive signal peptide / LPXTG cell wall anchor motif / Gram-positive cocci surface proteins LPxTG motif profile. ...IgG-binding B / B domain / Ubiquitin-like (UB roll) - #10 / M protein-type anchor domain / GA-like domain / GA-like domain / Immunoglobulin/albumin-binding domain superfamily / YSIRK Gram-positive signal peptide / LPXTG cell wall anchor motif / Gram-positive cocci surface proteins LPxTG motif profile. / LPXTG cell wall anchor domain / Ubiquitin-like (UB roll) / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Immunoglobulin G-binding protein G
類似検索 - 構成要素
生物種Streptococcus sp. 'group G' (バクテリア)
手法溶液NMR / simulated annealing
データ登録者Clore, G.M.
引用
ジャーナル: J.Am.Chem.Soc. / : 1999
タイトル: Improving the Packing and Accuracy of NMR Structures with a Pseudopotential for the Radius of Gyration
著者: Juszewski, K. / Gronenborn, A.M. / Clore, G.M.
#1: ジャーナル: J.Am.Chem.Soc. / : 1998
タイトル: Measurement of Residual Dipolar Couplings of Macromolecules Aligned in the Nematic Phase of a Colloidal Suspension of Rod-Shaped Viruses.
著者: Clore, G.M. / Starich, M.R. / Gronenborn, A.M.
#2: ジャーナル: Science / : 1991
タイトル: A novel, highly stable fold of the immunoglobulin binding domain of streptococcal protein G.
著者: Gronenborn, A.M. / Filpula, D.R. / Essig, N.Z. / Achari, A. / Whitlow, M. / Wingfield, P.T. / Clore, G.M.
履歴
登録1999年5月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.01999年6月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月26日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年11月27日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / citation_author ...citation / citation_author / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI ..._citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.42023年12月27日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (B1 DOMAIN OF STREPTOCOCCAL PROTEIN G)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)6,2021
ポリマ-6,2021
非ポリマー00
00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_5551
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)32 / 32RESTRAINED MINIMIZATION
代表モデルモデル #1

-
要素

#1: タンパク質 PROTEIN (B1 DOMAIN OF STREPTOCOCCAL PROTEIN G)


分子量: 6201.784 Da / 分子数: 1 / 断片: B1 DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Streptococcus sp. 'group G' (バクテリア)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P06654*PLUS

-
実験情報

-
実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D HOMO AND HETERONUCLEAR
1213D QUNATITATIVE J CORRELATION

-
試料調製

試料状態: AMBIENT / 温度: 298.00 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

-
NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker AM600 / 製造業者: Bruker / モデル: AM600 / 磁場強度: 600 MHz

-
解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
CNS/XPLORBRUNGER, A., CLORE, G.M. ET AL.精密化
CNS/XPLOR MODIFIEDMODIFIED構造決定
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
詳細: INCORPORATES RADIUS OF GYRATION RESTRAINT AND DIPOLAR COUPLINGS A TOTAL OF 31 SIMULATED ANNEALING STRUCTURES WERE CALCULATED THE COORDINATES OF THE RESTRAINED MINIMIZED STRUCTURE ARE LISTED ...詳細: INCORPORATES RADIUS OF GYRATION RESTRAINT AND DIPOLAR COUPLINGS A TOTAL OF 31 SIMULATED ANNEALING STRUCTURES WERE CALCULATED THE COORDINATES OF THE RESTRAINED MINIMIZED STRUCTURE ARE LISTED FIRST. THIS WAS OBTAINED BY AVERAGING THE COORDINATES OF THE INDIVIDUAL STRUCTURES AND SUBJECTING THE RESULTING COORDINATES TO RESTRAINED MINIMIZATION. IN THE CASE OF THE RESTRAINED MINIMIZED MEAN STRUCTURE THE QUANTITY PRESENTED IN THE B VALUE FIELD (COLUMNS 61 - 66 OF THE ATOM AND HETATM RECORDS BELOW) REPRESENTS THE ATOMIC RMS DEVIATION OF THE INDIVIDUAL STRUCTURES ABOUT THE MEAN COORDINATE POSITIONS. FOR THE INDIVIDUAL SIMULATED ANNEALING STRUCTURES THE NUMBERS IN THE B-FACTOR C NO MEANING ALL THE INTERPROTON DISTANCE, TORSION ANGLE RESTRAINTS 3G AND DIPOLAR COUPLING RESTRAINTS ARE AVAILABLE FROM THE PROTEIN DATA BANK AS A SEPARATE ENTRY. (RMR3GB1) TERMS IN TARGET FUNCTION USED FOR SIMULATED ANNEALING: NOE (SUM AVERAGING) AND TORSION ANGLE RESTRAINTS 3JHNALPHA COUPLING CONSTANT RESTRAINTS (GARRETT ET AL J. MAGN. RESON. B104, 99-103 (1994). DIPOLAR COUPLING RESTRAINTS USING TWO ALIGNMENT TENSO (IN TMV AND IN BICELLES) TERM FOR THE RADIUS OF GYRATION (KUSZEWSKI J, GRONENB CLORE, GM J AM CHEM SOC 121, 2337-2338 (1999)) TORSION ANGLE DATABASE POTENTIAL (KUSZEWSKI J, GRONEN CLORE GM. PROTEIN SCI 5, 1067-1080 (1996); J. MAGN 125, 171-177 (1997). COVALENT GEOMETRY RESTRAINTS (BONDS, ANGLES, IMPROPER QUARTIC VAN DER WAALS REPULSION TERM (NILGES. M, GRONENBORN, A.M., BRUNGER, A.T., CLORE, G.M. (1988) PROTEIN ENG. 2, 27-38). RESTRAINTS: NOES: 138 SEQUENTIAL, 133 MEDIUM, 279 LONG RANGE IN 185 INTRARESIDUE TORSION ANGLES: 145 3JHNALPHA COUPLINGS: 53 DIPOLAR COUPLINGS: 152 IN TMV AND 148 IN BICELLES (NH, N-C AND HN-C) THE B-FACTOR COLUMN GIVES THE AVERAGE RMS OF THE 31 SIMULATED AN STRUCTURES ABOUT THE MEAN COORDINATE POSITIONS FILENAME=G_TMV_BICE_RGYR_AVE.MIN ============================================================ BONDS,ANGLES,IMPROPERS,CDIH,NOE,COUP 162664E-03,0.47617,0.436105,0,1.84255E-02,0.534352 ============================================================
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: RESTRAINED MINIMIZATION
計算したコンフォーマーの数: 32 / 登録したコンフォーマーの数: 32

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る