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- PDB-2omm: GNNQQNY peptide corresponding to residues 7-13 of yeast prion sup35 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2omm
タイトルGNNQQNY peptide corresponding to residues 7-13 of yeast prion sup35
要素GNNQQNY peptide corresponding to residues 7-13 of yeast prion sup35
キーワードPROTEIN FIBRIL / steric zipper / glutamine zipper / polar zipper / asparagine zipper
機能・相同性
機能・相同性情報


Eukaryotic Translation Termination / translation release factor complex / translation release factor activity / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, deadenylation-dependent decay / Nonsense Mediated Decay (NMD) independent of the Exon Junction Complex (EJC) / Nonsense Mediated Decay (NMD) enhanced by the Exon Junction Complex (EJC) / translational termination / cytoplasmic stress granule / ribosome binding / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 ...Eukaryotic Translation Termination / translation release factor complex / translation release factor activity / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, deadenylation-dependent decay / Nonsense Mediated Decay (NMD) independent of the Exon Junction Complex (EJC) / Nonsense Mediated Decay (NMD) enhanced by the Exon Junction Complex (EJC) / translational termination / cytoplasmic stress granule / ribosome binding / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / translation / mRNA binding / GTPase activity / GTP binding / identical protein binding / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Eukaryotic peptide chain release factor GTP-binding subunit / : / GTP-eEF1A C-terminal domain-like / : / Translation elongation factor EF1A/initiation factor IF2gamma, C-terminal / Tr-type G domain, conserved site / Translational (tr)-type guanine nucleotide-binding (G) domain signature. / Translation elongation factor EFTu-like, domain 2 / Elongation factor Tu domain 2 / Translational (tr)-type GTP-binding domain ...Eukaryotic peptide chain release factor GTP-binding subunit / : / GTP-eEF1A C-terminal domain-like / : / Translation elongation factor EF1A/initiation factor IF2gamma, C-terminal / Tr-type G domain, conserved site / Translational (tr)-type guanine nucleotide-binding (G) domain signature. / Translation elongation factor EFTu-like, domain 2 / Elongation factor Tu domain 2 / Translational (tr)-type GTP-binding domain / Elongation factor Tu GTP binding domain / Translational (tr)-type guanine nucleotide-binding (G) domain profile. / Translation protein, beta-barrel domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Eukaryotic peptide chain release factor GTP-binding subunit
類似検索 - 構成要素
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Sawaya, M.R. / Nelson, R. / Eisenberg, D.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2007
タイトル: Atomic structures of amyloid cross-beta spines reveal varied steric zippers.
著者: Sawaya, M.R. / Sambashivan, S. / Nelson, R. / Ivanova, M.I. / Sievers, S.A. / Apostol, M.I. / Thompson, M.J. / Balbirnie, M. / Wiltzius, J.J. / McFarlane, H.T. / Madsen, A.O. / Riekel, C. / Eisenberg, D.
履歴
登録2007年1月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年1月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月18日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42023年8月30日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GNNQQNY peptide corresponding to residues 7-13 of yeast prion sup35


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8371
ポリマ－8371
非ポリマー00
水543
1
A: GNNQQNY peptide corresponding to residues 7-13 of yeast prion sup35

A: GNNQQNY peptide corresponding to residues 7-13 of yeast prion sup35

A: GNNQQNY peptide corresponding to residues 7-13 of yeast prion sup35

A: GNNQQNY peptide corresponding to residues 7-13 of yeast prion sup35


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)3,3474
ポリマ－3,3474
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation1_565x,y+1,z1
crystal symmetry operation3_645-x+1,y-1/2,-z+1/21
crystal symmetry operation3_655-x+1,y+1/2,-z+1/21
単位格子
Length a, b, c (Å)23.324, 4.934, 37.548
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
詳細One sheet of the steric zipper can be generated by repeated application of the crystallographic unit cell translation along the b axis. The second sheet of the steric zipper can be generated by application of the crystallographic operator -X+1,-1/2+Y,1/2-Z, and repeated unit cell translations of this strand along the b axis.

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要素

#1: タンパク質・ペプチド GNNQQNY peptide corresponding to residues 7-13 of yeast prion sup35


分子量: 836.807 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 7-13 / 由来タイプ: 合成 / 参照: UniProt: P05453*PLUS
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸発脱水法, recrystallization
詳細: peptide was dissolved at 10 mg/mL in water, quickly filtered, and left to sit at room temperature, EVAPORATION, RECRYSTALLIZATION, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID13 / 波長: 0.9466
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2005年7月16日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9466 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→19.81 Å / Num. obs: 380 / % possible obs: 96.4 % / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 2.446 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.248 / Net I/σ(I): 4.61
反射 シェル
解像度 (Å)最高解像度 (Å)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. unique all% possible all
2-2.20.4172.72619098.9
2.2-2.50.3913.32679794.2
2.5-30.3013.81936998.6
30.138.130710197.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT2データ抽出
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: pdb entry 1yjp

1yjp


解像度: 2→19.81 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.904 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.885 / SU B: 5.08 / SU ML: 0.141 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.382 / ESU R Free: 0.218 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.252 18 4.8 %RANDOM
Rwork0.241 ---
obs0.242 372 94.66 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 12.533 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.05 Å20 Å20 Å2
2--0.19 Å20 Å2
3----0.24 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→19.81 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数59 0 0 3 62
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.02159
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0234
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5441.85779
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.635383
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.41856
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg56.11528.3336
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.183158
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1040.26
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0274
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.0210
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1230.23
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.180.224
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.180.223
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0850.227
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1490.22
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1530.29
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.1590.213
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.0760.24
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.691245
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.873214
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.309352
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.295234
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.561327
LS精密化 シェル解像度: 2→2.053 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.088 1 -
Rwork0.22 18 -
obs-19 95 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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