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- PDB-1yjp: Structure of GNNQQNY from yeast prion Sup35 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1yjp
タイトルStructure of GNNQQNY from yeast prion Sup35
要素Eukaryotic peptide chain release factor GTP-binding subunit
キーワードPROTEIN BINDING / beta sheet / steric zipper / glutamine zipper / asparagine zipper
機能・相同性
機能・相同性情報


Eukaryotic Translation Termination / translation release factor complex / translation release factor activity / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, deadenylation-dependent decay / Nonsense Mediated Decay (NMD) independent of the Exon Junction Complex (EJC) / Nonsense Mediated Decay (NMD) enhanced by the Exon Junction Complex (EJC) / translational termination / cytoplasmic stress granule / regulation of translation / ribosome binding ...Eukaryotic Translation Termination / translation release factor complex / translation release factor activity / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, deadenylation-dependent decay / Nonsense Mediated Decay (NMD) independent of the Exon Junction Complex (EJC) / Nonsense Mediated Decay (NMD) enhanced by the Exon Junction Complex (EJC) / translational termination / cytoplasmic stress granule / regulation of translation / ribosome binding / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / translation / GTPase activity / mRNA binding / GTP binding / identical protein binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Eukaryotic peptide chain release factor GTP-binding subunit / : / GTP-eEF1A C-terminal domain-like / : / Translation elongation factor EF1A/initiation factor IF2gamma, C-terminal / Tr-type G domain, conserved site / Translational (tr)-type guanine nucleotide-binding (G) domain signature. / Translation elongation factor EFTu-like, domain 2 / Elongation factor Tu domain 2 / Translational (tr)-type GTP-binding domain ...Eukaryotic peptide chain release factor GTP-binding subunit / : / GTP-eEF1A C-terminal domain-like / : / Translation elongation factor EF1A/initiation factor IF2gamma, C-terminal / Tr-type G domain, conserved site / Translational (tr)-type guanine nucleotide-binding (G) domain signature. / Translation elongation factor EFTu-like, domain 2 / Elongation factor Tu domain 2 / Translational (tr)-type GTP-binding domain / Elongation factor Tu GTP binding domain / Translational (tr)-type guanine nucleotide-binding (G) domain profile. / Translation protein, beta-barrel domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Eukaryotic peptide chain release factor GTP-binding subunit
類似検索 - 構成要素
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Nelson, R. / Sawaya, M.R. / Balbirnie, M. / Madsen, A.O. / Riekel, C. / Grothe, R. / Eisenberg, D.
引用
ジャーナル: Nature / 年: 2005
タイトル: Structure of the cross-beta spine of amyloid-like fibrils.
著者: Nelson, R. / Sawaya, M.R. / Balbirnie, M. / Madsen, A.O. / Riekel, C. / Grothe, R. / Eisenberg, D.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 1997
タイトル: Refinement of Macromolecular Structures by the Maximum-Likelihood Method
著者: Murshudov, G.N. / Vagin, A.A. / Dodson, E.J.
履歴
登録2005年1月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02005年6月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月11日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42024年2月14日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
Remark 300BIOMOLECULE: 1 THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 1 CHAIN(S) ...BIOMOLECULE: 1 THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 1 CHAIN(S). The second beta strand of the beta sandwich is generated as described in remark 350. Beta sheets are generated from unit cell translations along the unit cell b dimension: x,y+1,z.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Eukaryotic peptide chain release factor GTP-binding subunit


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8371
ポリマ－8371
非ポリマー00
水1267
1
A: Eukaryotic peptide chain release factor GTP-binding subunit

A: Eukaryotic peptide chain release factor GTP-binding subunit


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,6742
ポリマ－1,6742
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,y+1/2,-z1
単位格子
Length a, b, c (Å)21.937, 4.866, 23.477
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 107.08, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質・ペプチド Eukaryotic peptide chain release factor GTP-binding subunit / ERF2 / Translation release factor 3 / ERF3 / ERF-3 / Omnipotent suppressor protein 2 / G1 to S ...ERF2 / Translation release factor 3 / ERF3 / ERF-3 / Omnipotent suppressor protein 2 / G1 to S phase transition protein 1


分子量: 836.807 Da / 分子数: 1 / 断片: prion determining domain of Sup35 / 由来タイプ: 合成
詳細: This sequence is from the prion determining domain of Saccharomyces cerevisiae Sup35
参照: UniProt: P05453
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.43 Å3/Da / 溶媒含有率: 14.03 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: water, pH 7, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID13 / 波長: 0.975 / 波長: 0.975 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2004年6月12日 / 詳細: Ellipsoidal Mirror
放射モノクロメーター: channel-cut Si-111 monochromator / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.975 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→80 Å / Num. all: 509 / Num. obs: 509 / % possible obs: 89.5 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2 % / Biso Wilson estimate: 45.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.204 / Χ2: 1.057 / Net I/σ(I): 3.75
反射 シェル解像度: 1.8→1.94 Å / Rmerge(I) obs: 0.491 / Mean I/σ(I) obs: 1.5 / Num. unique all: 85 / Χ2: 1.092 / % possible all: 84.2

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解析

ソフトウェア
名称分類NB
REFMAC精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: フーリエ合成 / 解像度: 1.8→22.44 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数Selection details
Rfree0.19014 20 RANDOM
Rwork0.18086 --
all0.18139 474 -
obs0.18139 474 -
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→22.44 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数59 0 0 7 66
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.228
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.014

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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