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- PDB-2n9b: Solution NMR Structure of Antiparallel Myosin-10:GCN4 Tandem Coil... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2n9b
タイトルSolution NMR Structure of Antiparallel Myosin-10:GCN4 Tandem Coiled-Coil
要素Unconventional myosin-X, General control protein GCN4 fusion
キーワードMOTOR PROTEIN/TRANSCRIPTION / anti-parallel coiled-coil / coiled-coil / MOTOR PROTEIN-TRANSCRIPTION complex
機能・相同性
機能・相同性情報


plus-end directed microfilament motor activity / filopodium tip / protein localization to nuclear periphery / FCERI mediated MAPK activation / Activation of the AP-1 family of transcription factors / regulation of filopodium assembly / cytoskeleton-dependent intracellular transport / response to amino acid starvation / mediator complex binding / negative regulation of ribosomal protein gene transcription by RNA polymerase II ...plus-end directed microfilament motor activity / filopodium tip / protein localization to nuclear periphery / FCERI mediated MAPK activation / Activation of the AP-1 family of transcription factors / regulation of filopodium assembly / cytoskeleton-dependent intracellular transport / response to amino acid starvation / mediator complex binding / negative regulation of ribosomal protein gene transcription by RNA polymerase II / positive regulation of cellular response to amino acid starvation / nitrogen catabolite activation of transcription from RNA polymerase II promoter / Oxidative Stress Induced Senescence / filopodium membrane / myosin complex / microfilament motor activity / phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate binding / TFIID-class transcription factor complex binding / positive regulation of transcription initiation by RNA polymerase II / positive regulation of RNA polymerase II transcription preinitiation complex assembly / amino acid biosynthetic process / ruffle / cellular response to amino acid starvation / filopodium / RNA polymerase II transcription regulator complex / : / actin filament binding / lamellipodium / cell cortex / regulation of cell shape / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / transcription regulator complex / sequence-specific DNA binding / calmodulin binding / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / regulation of cell cycle / intracellular signal transduction / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription factor activity / chromatin binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / signal transduction / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / ATP binding / identical protein binding / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Unconventional myosin-X, coiled coil domain / Class X myosin, motor domain / Myosin X, N-terminal SH3 domain / Myosin X, FERM domain C-lobe / Unconventional myosin-X coiled coil domain / Myosin X N-terminal SH3 domain / MyTH4 domain / MyTH4 domain superfamily / MyTH4 domain / MyTH4 domain profile. ...Unconventional myosin-X, coiled coil domain / Class X myosin, motor domain / Myosin X, N-terminal SH3 domain / Myosin X, FERM domain C-lobe / Unconventional myosin-X coiled coil domain / Myosin X N-terminal SH3 domain / MyTH4 domain / MyTH4 domain superfamily / MyTH4 domain / MyTH4 domain profile. / Domain in Myosin and Kinesin Tails / Ras association (RalGDS/AF-6) domain / Ras-associating (RA) domain / Basic region leucine zipper / IQ calmodulin-binding motif / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #170 / Basic-leucine zipper (bZIP) domain signature. / Basic-leucine zipper (bZIP) domain profile. / basic region leucin zipper / Basic-leucine zipper domain superfamily / Basic-leucine zipper domain / FERM central domain / FERM/acyl-CoA-binding protein superfamily / Short calmodulin-binding motif containing conserved Ile and Gln residues. / Myosin head, motor domain / Myosin head (motor domain) / Myosin motor domain profile. / Myosin. Large ATPases. / IQ motif profile. / IQ motif, EF-hand binding site / FERM central domain / FERM superfamily, second domain / FERM domain / FERM domain profile. / Band 4.1 domain / Band 4.1 homologues / Kinesin motor domain superfamily / PH domain / PH domain profile. / Pleckstrin homology domain. / Pleckstrin homology domain / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / PH-like domain superfamily / Up-down Bundle / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
General control transcription factor GCN4 / Unconventional myosin-X
類似検索 - 構成要素
生物種Bos taurus (ウシ)
Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法溶液NMR / simulated annealing
Model detailslowest energy, model1
データ登録者Vavra, K.C. / Xia, Y. / Rock, R.S.
引用
ジャーナル: Biophys.J. / : 2016
タイトル: Competition between Coiled-Coil Structures and the Impact on Myosin-10 Bundle Selection
著者: Vavra, K.C. / Xia, Y. / Rock, R.S.
#1: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / : 2012
タイトル: Antiparallel coiled-coil-mediated dimerization of myosin X.
著者: Lu, Q. / Ye, F. / Wei, Z. / Wen, Z. / Zhang, M.
#2: ジャーナル: Science / : 1991
タイトル: X-ray structure of the GCN4 leucine zipper, a two-stranded, parallel coiled coil
著者: Klemm, J.D. / Kim, P.S. / Alber, T.
#3: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / : 2008
タイトル: A myosin motor that selects bundled actin for motility
著者: Nagy, S. / Ricca, B.L. / Norstrom, M.F. / Courson, D.F. / Brawley, C.M. / Smithback, P.A. / Rock, R.S.
#4: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / : 1997
タイトル: Spare the rod, spoil the regulation: necessity for a myosin rod
著者: Trybus, K.M. / Freyzon, Y. / Faust, L.Z. / Sweeney, H.
履歴
登録2015年11月12日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年6月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年10月10日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Experimental preparation / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: citation / entity ...citation / entity / entity_name_com / entity_src_gen / pdbx_nmr_sample_details / struct_ref_seq_dif
Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _entity.formula_weight ..._citation.pdbx_database_id_PubMed / _entity.formula_weight / _entity_name_com.name / _pdbx_nmr_sample_details.contents / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.22023年6月14日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Structure summary
カテゴリ: database_2 / entity ...database_2 / entity / pdbx_database_status / pdbx_nmr_spectrometer
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _entity.formula_weight / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data / _pdbx_nmr_spectrometer.model
改定 1.32024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Unconventional myosin-X, General control protein GCN4 fusion
B: Unconventional myosin-X, General control protein GCN4 fusion


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,4012
ポリマ-16,4012
非ポリマー00
00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)10 / 100structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Unconventional myosin-X, General control protein GCN4 fusion / Unconventional myosin-10 / Amino acid biosynthesis regulatory protein


分子量: 8200.290 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Bos taurus (ウシ), (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
遺伝子: MYO10, GCN4, AAS3, ARG9, YEL009C / : ATCC 204508 / S288c / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / Variant (発現宿主): DE3 pLysS / 参照: UniProt: P79114, UniProt: P03069

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
詳細: Tandem antiparallel coiled-coil fusion derived from Bos taurus myosin-10 coiled-coil and GCN4-p1. Structure solved by solution NMR. Tertiary structure supported by Small-Angle X-ray scattering (see reference).
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1213D HCACO
1313D HNCO
1413D HN(CO)CA
1513D HNCA
1613D CBCA(CO)NH
1713D CBCANH
1812D (HB)CB(CGCD)HD
1913D H(CCO)NH
11013D (H)CCH-TOCSY
11113D (H)CCH-COSY
11212D 1H-13C HSQC aliphatic
11312D 1H-13C HSQC
11412D 1H-15N HSQC NH2 only
11513D 1H-15N NOESY
11613D 1H-13C NOESY

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試料調製

詳細内容: 1.1 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] entity-1, 100 mM potassium phosphate-2, 1 mM EDTA-3, 0.03 % sodium azide-4, 90% H2O/10% D2O
溶媒系: 90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
1.1 mMentity-1[U-100% 13C; U-100% 15N]1
100 mMpotassium phosphate-21
1 mMEDTA-31
0.03 %sodium azide-41
試料状態イオン強度: 0.6 / pH: 6.5 / : ambient / 温度: 308 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AvanceBrukerAVANCE8501
Varian INOVAVarianINOVA6002

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
Xplor-NIH2.38Schwieters, Kuszewski, Tjandra and Clore構造決定
Xplor-NIH2.38Schwieters, Kuszewski, Tjandra and Clore精密化
CCPN2.4.1CCPNchemical shift assignment
CCPN2.4.1CCPNデータ解析
CCPN2.4.1CCPNpeak picking
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
NMR constraintsNOE constraints total: 1561 / NOE intraresidue total count: 332 / NOE long range total count: 149 / NOE medium range total count: 610 / NOE sequential total count: 470 / Hydrogen bond constraints total count: 294 / Protein phi angle constraints total count: 147 / Protein psi angle constraints total count: 147
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 10

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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