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- PDB-2lsi: Solution structure of polymerase-interacting domain of human Rev1... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2lsi
タイトルSolution structure of polymerase-interacting domain of human Rev1 in complex with translesional synthesis polymerase kappa
要素
  • DNA polymerase kappa
  • DNA repair protein REV1
キーワードTRANSFERASE / polymerase-interacting domain / Rev1 / polymerase kappa / Rev1-interacting motif
機能・相同性
機能・相同性情報


deoxycytidyl transferase activity / nucleotide-excision repair, DNA gap filling / error-free translesion synthesis / error-prone translesion synthesis / response to UV / Translesion synthesis by REV1 / Translesion synthesis by POLK / Translesion synthesis by POLI / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / Termination of translesion DNA synthesis ...deoxycytidyl transferase activity / nucleotide-excision repair, DNA gap filling / error-free translesion synthesis / error-prone translesion synthesis / response to UV / Translesion synthesis by REV1 / Translesion synthesis by POLK / Translesion synthesis by POLI / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / Termination of translesion DNA synthesis / HDR through Homologous Recombination (HRR) / Dual Incision in GG-NER / Dual incision in TC-NER / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの / cellular response to UV / damaged DNA binding / DNA-directed DNA polymerase / DNA-directed DNA polymerase activity / DNA replication / nuclear body / DNA repair / DNA damage response / zinc ion binding / nucleoplasm / metal ion binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
DNA repair protein Rev1, C-terminal domain / DNA repair protein Rev1, C-terminal / Rev1, C-terminal domain superfamily / : / DNA repair protein REV1 C-terminal domain / DNA repair protein Rev1 / Rad18-like CCHC zinc finger / HUWE1/Rev1, ubiquitin binding region / Ubiquitin binding region / : ...DNA repair protein Rev1, C-terminal domain / DNA repair protein Rev1, C-terminal / Rev1, C-terminal domain superfamily / : / DNA repair protein REV1 C-terminal domain / DNA repair protein Rev1 / Rad18-like CCHC zinc finger / HUWE1/Rev1, ubiquitin binding region / Ubiquitin binding region / : / DNA polymerase-iota, thumb domain / DNA polymerase type-Y, HhH motif / IMS family HHH motif / DNA polymerase IV / : / Rad18, zinc finger UBZ4-type / Zinc finger UBZ4-type profile. / BRCA1 C Terminus (BRCT) domain / DNA polymerase, Y-family, little finger domain / impB/mucB/samB family C-terminal domain / UmuC domain / DNA polymerase, Y-family, little finger domain superfamily / impB/mucB/samB family / UmuC domain profile. / breast cancer carboxy-terminal domain / BRCT domain profile. / BRCT domain / BRCT domain superfamily / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / DNA/RNA polymerase superfamily / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA polymerase kappa / DNA repair protein REV1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing, explicit water refinement
Model detailslowest energy, model1
データ登録者Liu, D. / Ryu, K. / Ko, J. / Choi, B.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Insights into the scaffold mechanism of human Rev1 in translesional synthesis revealed by the structural studies on its polymerase-interacting domain
著者: Liu, D. / Ryu, K. / Ko, J. / Choi, B.
履歴
登録2012年5月1日登録サイト: BMRB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02013年5月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年6月14日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_nmr_spectrometer / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.22024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DNA repair protein REV1
B: DNA polymerase kappa


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,6092
ポリマ－13,6092
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)15 / 100structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 DNA repair protein REV1 / Alpha integrin-binding protein 80 / AIBP80 / Rev1-like terminal deoxycytidyl transferase


分子量: 11449.201 Da / 分子数: 1 / 断片: Protein interaction domain, UNP RESIDUES 1156-1251 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: REV1, REV1L / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q9UBZ9, 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの
#2: タンパク質・ペプチド DNA polymerase kappa / DINB protein / DINP


分子量: 2159.493 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP RESIDUES 562-577 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: The peptide was chemically synthesized. / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q9UBT6, DNA-directed DNA polymerase

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1113D 1H-13C NOESY aromatic
1213D 1H-13C NOESY aliphatic
1313D 1H-15N NOESY
1413D (H)CCH-TOCSY
1513D H(CCO)NH
1613D CBCA(CO)NH
1713D HN(CA)CB
1813D HNCO
1913D HBHA(CO)NH
11013D (H)CCH-COSY

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試料調製

詳細内容: 0.8mM [U-99% 13C; U-99% 15N] entity-1, 50mM Bis-Tris-2, 100 mM NaCl-3, 1mM DTT-4, 90% H2O/10% D2O
溶媒系: 90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
0.8 mMentity-1[U-99% 13C; U-99% 15N]1
50 mMBis-Tris-21
100 mMNaCl-31
1 mMDTT-41
試料状態イオン強度: 0.1 / pH: 6.5 / 圧: ambient / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AvanceBrukerAVANCE8001
Bruker AvanceBrukerAVANCE9002

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解析

NMR software
名称開発者分類
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Baxデータ解析
Xplor精密化
精密化手法: simulated annealing, explicit water refinement / ソフトェア番号: 1
NMR constraintsProtein chi angle constraints total count: 0 / Protein other angle constraints total count: 0 / Protein phi angle constraints total count: 92 / Protein psi angle constraints total count: 92
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 15 / 代表コンフォーマー: 1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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