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万見
- PDB-2n1g: Structure of C-terminal domain of human polymerase Rev1 in comple... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2n1g
タイトルStructure of C-terminal domain of human polymerase Rev1 in complex with PolD3 RIR-motif
要素
  • DNA polymerase delta subunit 3
  • DNA repair protein REV1
キーワードTRANSFERASE / Rev1 / PolD3
機能・相同性
機能・相同性情報


delta DNA polymerase complex / DNA synthesis involved in UV-damage excision repair / deoxycytidyl transferase activity / zeta DNA polymerase complex / nucleotide-excision repair, DNA gap filling / Polymerase switching / Telomere C-strand (Lagging Strand) Synthesis / Processive synthesis on the lagging strand / Removal of the Flap Intermediate / Processive synthesis on the C-strand of the telomere ...delta DNA polymerase complex / DNA synthesis involved in UV-damage excision repair / deoxycytidyl transferase activity / zeta DNA polymerase complex / nucleotide-excision repair, DNA gap filling / Polymerase switching / Telomere C-strand (Lagging Strand) Synthesis / Processive synthesis on the lagging strand / Removal of the Flap Intermediate / Processive synthesis on the C-strand of the telomere / Polymerase switching on the C-strand of the telomere / Removal of the Flap Intermediate from the C-strand / Mismatch repair (MMR) directed by MSH2:MSH3 (MutSbeta) / Mismatch repair (MMR) directed by MSH2:MSH6 (MutSalpha) / error-free translesion synthesis / DNA biosynthetic process / DNA synthesis involved in DNA repair / DNA strand elongation involved in DNA replication / PCNA-Dependent Long Patch Base Excision Repair / error-prone translesion synthesis / mismatch repair / response to UV / Translesion synthesis by REV1 / Translesion synthesis by POLK / Translesion synthesis by POLI / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / Termination of translesion DNA synthesis / Recognition of DNA damage by PCNA-containing replication complex / HDR through Homologous Recombination (HRR) / Dual Incision in GG-NER / DNA-templated DNA replication / Dual incision in TC-NER / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの / protein-macromolecule adaptor activity / damaged DNA binding / DNA-directed DNA polymerase activity / DNA replication / nucleoplasm / metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
DNA repair protein Rev1, C-terminal domain / DNA polymerase delta subunit 3 / DNA polymerase delta subunit 3 superfamily / DNA polymerase subunit Cdc27 / DNA repair protein Rev1, C-terminal / Rev1, C-terminal domain superfamily / : / DNA repair protein REV1 C-terminal domain / DNA repair protein Rev1 / HUWE1/Rev1, ubiquitin binding region ...DNA repair protein Rev1, C-terminal domain / DNA polymerase delta subunit 3 / DNA polymerase delta subunit 3 superfamily / DNA polymerase subunit Cdc27 / DNA repair protein Rev1, C-terminal / Rev1, C-terminal domain superfamily / : / DNA repair protein REV1 C-terminal domain / DNA repair protein Rev1 / HUWE1/Rev1, ubiquitin binding region / Ubiquitin binding region / : / DNA polymerase-iota, thumb domain / BRCA1 C Terminus (BRCT) domain / DNA polymerase, Y-family, little finger domain / impB/mucB/samB family C-terminal domain / UmuC domain / DNA polymerase, Y-family, little finger domain superfamily / impB/mucB/samB family / UmuC domain profile. / breast cancer carboxy-terminal domain / BRCT domain profile. / BRCT domain / BRCT domain superfamily / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / DNA/RNA polymerase superfamily / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA polymerase delta subunit 3 / DNA repair protein REV1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing
Model detailsfewest violations, model1
データ登録者Pustovalova, Y. / Korzhnev, D.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2016
タイトル: Interaction between the Rev1 C-Terminal Domain and the PolD3 Subunit of Pol zeta Suggests a Mechanism of Polymerase Exchange upon Rev1/Pol zeta-Dependent Translesion Synthesis.
著者: Pustovalova, Y. / Magalhaes, M.T. / D'Souza, S. / Rizzo, A.A. / Korza, G. / Walker, G.C. / Korzhnev, D.M.
履歴
登録2015年4月1日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年4月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年4月20日Group: Database references
改定 1.22024年5月1日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_nmr_spectrometer
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_spectrometer.model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DNA repair protein REV1
B: DNA polymerase delta subunit 3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,7342
ポリマ－12,7342
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 200structures with the least restraint violations
代表モデルモデル #1fewest violations

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要素

#1: タンパク質 DNA repair protein REV1 / Alpha integrin-binding protein 80 / AIBP80 / Rev1-like terminal deoxycytidyl transferase


分子量: 10954.614 Da / 分子数: 1 / 断片: hRev1-CT, unp residues 1158-1251 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: REV1, REV1L / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: Q9UBZ9, 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの
#2: タンパク質・ペプチド DNA polymerase delta subunit 3 / DNA polymerase delta subunit p66


分子量: 1779.135 Da / 分子数: 1 / 断片: unp residues 231-246 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: KIAA0039, POLD3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q15054

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1212D 1H-13C HSQC
1313D HNCO
1413D HN(CA)CB
1513D HBHA(CO)NH
1613D (H)CCH-TOCSY
1713D CCH-TOCSY
1813D 1H-13C NOESY
1913D 1H-15N NOESY
11012D 1H-1H (filt.) TOCSY
11112D 1H-1H (filt.) NOESY
11213D 1H-13C (CNfilt.) NOESY
11313D 1H-15N (CNfilt.) NOESY

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試料調製

詳細内容: 0.5 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] Rev1-CT, 0.5-0.8 mM PolD3, 50 mM potassium phosphate, 100 mM sodium chloride, 2 mM DTT, 0.5 mM EDTA, 90% H2O/10% D2O
溶媒系: 90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)単位構成要素Isotopic labelingConc. range (mg/ml)Solution-ID
0.5 mMRev1-CT-1[U-100% 13C; U-100% 15N]1
mMPolD3-20.5-0.81
50 mMpotassium phosphate-31
100 mMsodium chloride-41
2 mMDTT-51
0.5 mMEDTA-61
試料状態イオン強度: 100 / pH: 7 / 圧: ambient / 温度: 288 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Varian AvanceVarianAVANCE5001
Varian AvanceVarianAVANCE8002

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
CYANA2.1Guntert, Mumenthaler and Wuthrich構造決定
NMRPipe5.5Delaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
CARA1.9.0Keller and Wuthrichchemical shift assignment
CARA1.9.0Keller and Wuthrichchemical shift calculation
CARA1.9.0Keller and Wuthrichpeak picking
ABACUS_(CNS)Brunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read精密化
TALOS2.2Cornilescu, Delaglio and Baxデータ解析
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: fewest violations
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the least restraint violations
計算したコンフォーマーの数: 200 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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