[日本語] English
万見
- PDB-2jt4: Solution Structure of the Sla1 SH3-3-Ubiquitin Complex -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2jt4
タイトルSolution Structure of the Sla1 SH3-3-Ubiquitin Complex
要素
  • Cytoskeleton assembly control protein SLA1
  • Ubiquitin
キーワードSIGNALING PROTEIN / endocytosis / monoubiquitin signaling / ubiquitin-binding motif / SH3 / ubiquitin / Actin-binding / Cytoplasm / Cytoskeleton / Phosphorylation / SH3 domain / DNA damage / DNA repair / Nucleus / Ubl conjugation
機能・相同性
機能・相同性情報


actin cytoskeleton-regulatory complex / SLAC complex / cargo adaptor activity / RND2 GTPase cycle / : / : / : / : / : / Regulation of TP53 Degradation ...actin cytoskeleton-regulatory complex / SLAC complex / cargo adaptor activity / RND2 GTPase cycle / : / : / : / : / : / Regulation of TP53 Degradation / RHOQ GTPase cycle / Josephin domain DUBs / RAS processing / Regulation of PTEN localization / ER Quality Control Compartment (ERQC) / UCH proteinases / Pexophagy / Interleukin-1 signaling / Aggrephagy / actin cortical patch assembly / Peroxisomal protein import / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / ABC-family proteins mediated transport / regulation of Arp2/3 complex-mediated actin nucleation / Metalloprotease DUBs / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / negative regulation of Arp2/3 complex-mediated actin nucleation / actin cortical patch / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / Translesion Synthesis by POLH / regulation of actin filament polymerization / Translesion synthesis by REV1 / Translesion synthesis by POLK / Translesion synthesis by POLI / cellular bud neck / mating projection tip / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / Termination of translesion DNA synthesis / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / Formation of the ternary complex, and subsequently, the 43S complex / Ribosomal scanning and start codon recognition / Ubiquitin Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / Regulation of PTEN stability and activity / KEAP1-NFE2L2 pathway / CDK-mediated phosphorylation and removal of Cdc6 / Neddylation / FBXL7 down-regulates AURKA during mitotic entry and in early mitosis / Formation of TC-NER Pre-Incision Complex / Major pathway of rRNA processing in the nucleolus and cytosol / Orc1 removal from chromatin / MAPK6/MAPK4 signaling / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / GTP hydrolysis and joining of the 60S ribosomal subunit / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / Formation of a pool of free 40S subunits / Nonsense Mediated Decay (NMD) independent of the Exon Junction Complex (EJC) / Nonsense Mediated Decay (NMD) enhanced by the Exon Junction Complex (EJC) / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / L13a-mediated translational silencing of Ceruloplasmin expression / Dual incision in TC-NER / ribosomal large subunit export from nucleus / Ub-specific processing proteases / ubiquitin binding / recycling endosome / ribosomal large subunit assembly / cell wall organization / modification-dependent protein catabolic process / endocytosis / protein tag activity / ribosome biogenesis / actin binding / cell cortex / cytosolic large ribosomal subunit / cytoplasmic translation / endosome membrane / protein ubiquitination / structural constituent of ribosome / ubiquitin protein ligase binding / identical protein binding / nucleus / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
SLA1 homology domain 1, SHD1 / Sla1, first SH3 domain / Sla1, third SH3 domain / SLA1 homology domain 1, SHD1 / Variant SH3 domain / SH3 Domains / Ribosomal L40e family / Ribosomal_L40e / Ribosomal protein L40e / Ribosomal protein L40e superfamily ...SLA1 homology domain 1, SHD1 / Sla1, first SH3 domain / Sla1, third SH3 domain / SLA1 homology domain 1, SHD1 / Variant SH3 domain / SH3 Domains / Ribosomal L40e family / Ribosomal_L40e / Ribosomal protein L40e / Ribosomal protein L40e superfamily / Sterile alpha motif/pointed domain superfamily / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / SH3 domain / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin domain / SH3 type barrels. / Src homology 3 domains / Ubiquitin-like (UB roll) / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / Roll / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Polyubiquitin / Actin cytoskeleton-regulatory complex protein SLA1 / Ubiquitin-60S ribosomal protein L40
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法溶液NMR / torsion angle dynamics, simulated annealing
データ登録者He, Y. / Radhakrishnan, I.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2007
タイトル: Structural Basis for Ubiquitin Recognition by SH3 Domains
著者: He, Y. / Hicke, L. / Radhakrishnan, I.
履歴
登録2007年7月18日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年9月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22022年3月16日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.32024年5月29日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond
Remark 650HELIX DETERMINATION METHOD: AUTHOR The authors state that these records reflect consensus start and ...HELIX DETERMINATION METHOD: AUTHOR The authors state that these records reflect consensus start and end residues in the 20 NMR models.
Remark 700SHEET DETERMINATION METHOD: AUTHOR The authors state that these records reflect consensus start and ...SHEET DETERMINATION METHOD: AUTHOR The authors state that these records reflect consensus start and end residues in the 20 NMR models.

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Cytoskeleton assembly control protein SLA1
B: Ubiquitin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,7482
ポリマ－16,7482
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 80structures with the least restraint energies, restraint violations and rms deviations from ideal covalent geometry
代表モデルモデル #1closest to the average

-
要素

#1: タンパク質 Cytoskeleton assembly control protein SLA1


分子量: 8179.383 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: SLA1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P32790
#2: タンパク質 Ubiquitin


分子量: 8568.769 Da / 分子数: 1 / Fragment: SH3 domain sequence database residues 350-420 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: UBI1, RPL40A / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P61864, UniProt: P0CG63*PLUS

-
実験情報

-
実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1113D HN(CA)CB
1223D HN(CA)CB
1313D C(CO)NH-TOCSY
1423D C(CO)NH-TOCSY
1513D HNCO
1623D HNCO
1713D H(CCO)NH-TOCSY
1823D H(CCO)NH-TOCSY
1913D 15N-edited NOESY
11023D 15N-edited NOESY
11133D (H)CCH-COSY
11243D (H)CCH-COSY
11333D (H)CCH-TOCSY
11443D (H)CCH-TOCSY
11533D 13C-edited NOESY
11643D 13C-edited NOESY
11713D 13C-filtered, 13C-edited NOESY
11823D 13C-filtered, 13C-edited NOESY
11932D 15N,13C-double-half-filtered NOESY
12042D 15N,13C-double-half-filtered NOESY

-
試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
10.9 mM [U-98% 13C; U-98% 15N] SH3, 0.9 mM ubiquitin, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
20.9 mM [U-98% 13C; U-98% 15N] ubiquitin, 0.9 mM SH3, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
30.9 mM [U-98% 13C; U-98% 15N] SH3, 0.9 mM ubiquitin, 100% D2O100% D2O
40.9 mM [U-98% 13C; U-98% 15N] ubiquitin, 0.9 mM SH3, 100% D2O100% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
0.9 mMentity_1[U-98% 13C; U-98% 15N]1
0.9 mMentity_21
0.9 mMentity_2[U-98% 13C; U-98% 15N]2
0.9 mMentity_12
0.9 mMentity_1[U-98% 13C; U-98% 15N]3
0.9 mMentity_23
0.9 mMentity_2[U-98% 13C; U-98% 15N]4
0.9 mMentity_14
試料状態イオン強度: 20 / pH: 6 / 圧: ambient / 温度: 318 K

-
NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Varian INOVA / 製造業者: Varian / モデル: INOVA / 磁場強度: 600 MHz

-
解析

NMR software
名称開発者分類
VNMRVariancollection
FelixAccelrys Software Inc.解析
FelixAccelrys Software Inc.データ解析
NMRViewJohnson, One Moon Scientificデータ解析
NMRViewJohnson, One Moon Scientificchemical shift assignment
ARIALinge, O'Donoghue and Nilges精密化
ARIALinge, O'Donoghue and Nilges構造決定
CNSBrunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read精密化
CNSBrunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read構造決定
精密化手法: torsion angle dynamics, simulated annealing / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: closest to the average
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the least restraint energies, restraint violations and rms deviations from ideal covalent geometry
計算したコンフォーマーの数: 80 / 登録したコンフォーマーの数: 20

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る