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- PDB-2j4y: Crystal structure of a rhodopsin stabilizing mutant expressed in ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2j4y
タイトルCrystal structure of a rhodopsin stabilizing mutant expressed in mammalian cells
要素RHODOPSIN
キーワードSIGNALING PROTEIN / CHROMOPHORE / LIPOPROTEIN / GLYCOPROTEIN / SENSORY TRANSDUCTION / PHOTORECEPTOR PROTEIN / INTEGRAL MEMBRANE PROTEIN / G-PROTEIN COUPLED RECEPTOR / VISION / MEMBRANE / RECEPTOR / PALMITATE / TRANSDUCER / RETINAL PROTEIN / PHOSPHORYLATION / PHOTORECEPTOR / TRANSMEMBRANE / VISUAL PIGMENT
機能・相同性
機能・相同性情報


Opsins / VxPx cargo-targeting to cilium / sperm head plasma membrane / rod bipolar cell differentiation / absorption of visible light / opsin binding / The canonical retinoid cycle in rods (twilight vision) / G protein-coupled opsin signaling pathway / photoreceptor inner segment membrane / podosome assembly ...Opsins / VxPx cargo-targeting to cilium / sperm head plasma membrane / rod bipolar cell differentiation / absorption of visible light / opsin binding / The canonical retinoid cycle in rods (twilight vision) / G protein-coupled opsin signaling pathway / photoreceptor inner segment membrane / podosome assembly / G protein-coupled photoreceptor activity / 11-cis retinal binding / rod photoreceptor outer segment / cellular response to light stimulus / G protein-coupled receptor complex / Inactivation, recovery and regulation of the phototransduction cascade / thermotaxis / Activation of the phototransduction cascade / outer membrane / detection of temperature stimulus involved in thermoception / response to light intensity / photoreceptor cell maintenance / arrestin family protein binding / photoreceptor outer segment membrane / G alpha (i) signalling events / phototransduction, visible light / response to light stimulus / photoreceptor outer segment / phototransduction / G-protein alpha-subunit binding / sperm midpiece / visual perception / guanyl-nucleotide exchange factor activity / microtubule cytoskeleton organization / photoreceptor disc membrane / cell-cell junction / gene expression / G protein-coupled receptor signaling pathway / Golgi membrane / zinc ion binding / identical protein binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Rhodopsin, N-terminal / Amino terminal of the G-protein receptor rhodopsin / Rhodopsin / Opsin / Visual pigments (opsins) retinal binding site / Visual pigments (opsins) retinal binding site. / : / Rhopdopsin 7-helix transmembrane proteins / Rhodopsin 7-helix transmembrane proteins / Serpentine type 7TM GPCR chemoreceptor Srsx ...Rhodopsin, N-terminal / Amino terminal of the G-protein receptor rhodopsin / Rhodopsin / Opsin / Visual pigments (opsins) retinal binding site / Visual pigments (opsins) retinal binding site. / : / Rhopdopsin 7-helix transmembrane proteins / Rhodopsin 7-helix transmembrane proteins / Serpentine type 7TM GPCR chemoreceptor Srsx / G-protein coupled receptors family 1 signature. / G protein-coupled receptor, rhodopsin-like / GPCR, rhodopsin-like, 7TM / G-protein coupled receptors family 1 profile. / 7 transmembrane receptor (rhodopsin family) / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
RETINAL / Rhodopsin
類似検索 - 構成要素
生物種BOS TAURUS (ウシ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.4 Å
データ登録者Standfuss, J. / Xie, G. / Edwards, P.C. / Burghammer, M. / Oprian, D.D. / Schertler, G.F.X.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2007
タイトル: Crystal Structure of a Thermally Stable Rhodopsin Mutant.
著者: Standfuss, J. / Xie, G. / Edwards, P.C. / Burghammer, M. / Oprian, D.D. / Schertler, G.F.X.
履歴
登録2006年9月7日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02007年9月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年12月12日Group: Atomic model / Database references ...Atomic model / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Other / Refinement description / Source and taxonomy / Structure summary / Version format compliance
改定 1.22019年5月8日Group: Data collection / Derived calculations ...Data collection / Derived calculations / Experimental preparation / Other
カテゴリ: exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc ...exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc / pdbx_database_status / struct_conn
Item: _exptl_crystal_grow.method / _pdbx_database_status.recvd_author_approval / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.32019年10月23日Group: Data collection / Database references / Other / カテゴリ: pdbx_database_status / struct_ref_seq_dif
Item: _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.52023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.62024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: RHODOPSIN
B: RHODOPSIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)79,0806
ポリマ－78,0692
非ポリマー1,0114
水00
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4370 Å2
ΔGint-19.9 kcal/mol
Surface area28590 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)109.300, 109.300, 77.700
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number144
Space group name H-MP31
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (-1, 0.00057, -0.00035), (-0.00057, -1, -7.0E-5), (-0.00035, -7.0E-5, 1)
ベクター: 0.01135, 63.07932, 0.01048)
詳細THE DIMER DESCRIBED HERE IN AN ARTIFACT OF CRYSTALLIZATION AND DOES NOT REPRESENT THE NATURAL OLIGOMERIC STATE OF THE PROTEIN

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要素

#1: タンパク質 RHODOPSIN


分子量: 39034.586 Da / 分子数: 2 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) BOS TAURUS (ウシ) / 組織: RETINA / Cell: ROD PHOTORECEPTOR / 器官: EYE / 細胞株 (発現宿主): COS-1 MONKEY KIDNEY CELLS / 発現宿主: CHLOROCEBUS AETHIOPS (ミドリザル) / 参照: UniProt: P02699
#2: 化合物 ChemComp-RET / RETINAL / 7-cis-レチナ-ル


分子量: 284.436 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C20H28O
#3: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, ASN 2 TO CYS ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, ASP 282 TO CYS ...ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, ASN 2 TO CYS ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, ASP 282 TO CYS ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, ASN 2 TO CYS ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, ASP 282 TO CYS
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.64 Å3/Da / 溶媒含有率: 58 %
解説: DATA WAS COLLECTED ON 10 POSITION ALONG A MICROCRYSTALLINE NEEDLE OF 5X5X90 MICRONS
結晶化手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: VAPOUR DIFFUSION IN SITTING DROPS OF 10-15 MG/ML PROTEIN AND 0.2% C8E4,0.05%LDAO AGAINST 1.1-1.7M LITHIUM SULFATE, 0.1M HEPES PH 7.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID13 / 波長: 0.976
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2004年6月18日 / 詳細: MICROFOCUSING
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.976 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.4→50 Å / Num. obs: 13689 / % possible obs: 95.9 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.03 % / Biso Wilson estimate: 58.2 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.24 / Net I/σ(I): 5.42
反射 シェル解像度: 3.4→3.5 Å / 冗長度: 2.79 % / Rmerge(I) obs: 0.7 / Mean I/σ(I) obs: 1.79 / % possible all: 84.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1GZM

1gzm


解像度: 3.4→50 Å / Rfactor Rfree error: 0.016 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.3299 407 3 %0.325
Rwork0.2896 ---
obs0.2896 13689 95.9 %-
溶媒の処理Bsol: 64.4913 Å2 / ksol: 0.439284 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 55.6579 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--3.497 Å2-7.211 Å20 Å2
2---3.497 Å20 Å2
3---6.994 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.57 Å0.5 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.88 Å0.92 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.4→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5184 0 68 0 5252
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.014
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.66
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.40625
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.11414
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.781.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it3.132.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.392
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.813
Refine LS restraints NCSRms dev Biso : 1 Å2 / Rms dev position: 0.042 Å / Weight Biso : 10 / Weight position: 100
LS精密化 シェル解像度: 3.4→3.55 Å / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3895 -3 %
Rwork0.3775 1610 -
obs--94 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP_LYR9_CYP_AYM2.PARAMPROTEIN_LYR5_CYP_AYM.TOP
X-RAY DIFFRACTION2CARBOHYDRATE2.PARAMCARBOHYDRATE.TOP
X-RAY DIFFRACTION3WATER_REP.PARAMWATER.TOP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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