[日本語] English
万見
- PDB-6sq4: Crystal structure of mouse PRMT6 in complex with inhibitor U2 -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6sq4
タイトルCrystal structure of mouse PRMT6 in complex with inhibitor U2
要素Protein arginine N-methyltransferase 6
キーワードTRANSFERASE / SAM binding domain / arginine methylation
機能・相同性
機能・相同性情報


histone H2AR3 methyltransferase activity / protein-arginine omega-N monomethyltransferase activity / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / histone H3R2 methyltransferase activity / RMTs methylate histone arginines / protein-arginine omega-N asymmetric methyltransferase activity / type I protein arginine methyltransferase / histone H4R3 methyltransferase activity / : / protein-arginine N-methyltransferase activity ...histone H2AR3 methyltransferase activity / protein-arginine omega-N monomethyltransferase activity / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / histone H3R2 methyltransferase activity / RMTs methylate histone arginines / protein-arginine omega-N asymmetric methyltransferase activity / type I protein arginine methyltransferase / histone H4R3 methyltransferase activity / : / protein-arginine N-methyltransferase activity / regulation of mitochondrion organization / histone methyltransferase activity / negative regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / regulation of signal transduction by p53 class mediator / protein modification process / cellular senescence / histone binding / methylation / DNA repair / negative regulation of DNA-templated transcription / chromatin binding / nucleolus / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
: / Arginine methyltransferase oligomerization subdomain / Methyltransferase domain 25 / Methyltransferase domain / Protein arginine N-methyltransferase / SAM-dependent methyltransferase PRMT-type domain profile. / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-GJV / IODIDE ION / Protein arginine N-methyltransferase 6
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / 単波長異常分散 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Bonnefond, L. / Cavarelli, J.
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure of mouse PRMT6 in complex with inhibitors
著者: Bonnefond, L. / Cavarelli, J.
履歴
登録2019年9月3日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年9月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Protein arginine N-methyltransferase 6
B: Protein arginine N-methyltransferase 6
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)86,5716
ポリマ－85,6432
非ポリマー9294
水7,999444
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3650 Å2
ΔGint-33 kcal/mol
Surface area28160 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)41.950, 118.101, 72.093
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 103.450, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

#1: タンパク質 Protein arginine N-methyltransferase 6 / Histone-arginine N-methyltransferase PRMT6


分子量: 42821.301 Da / 分子数: 2 / 断片: mouse PRMT6 / 変異: F315L / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Prmt6, Hrmt1l6 / プラスミド: pET15b / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: Q6NZB1, type I protein arginine methyltransferase
#2: 化合物 ChemComp-IOD / IODIDE ION


分子量: 126.904 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: I
#3: 化合物 ChemComp-GJV / 9-(7-{[amino(iminio)methyl]amino}-5,6,7-trideoxy-beta-D-ribo-heptofuranosyl)-9H-purin-6-amine


分子量: 337.358 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C13H21N8O3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 444 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.34 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.53 % / Mosaicity: 0.2 °
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 7.5 / 詳細: PEG 3,350 20%, NaI 200 mM, Tris-HCl pH 7.5 100 mM

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-X / 波長: 1.54178 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 300K / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年4月6日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54178 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→45.17 Å / Num. obs: 74687 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 4.8 % / Biso Wilson estimate: 20.39 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.053 / Rpim(I) all: 0.023 / Rrim(I) all: 0.058 / Net I/σ(I): 16.5 / Num. measured all: 361459 / Scaling rejects: 160
反射 シェル解像度: 1.7→1.73 Å / 冗長度: 3 % / Rmerge(I) obs: 0.934 / Mean I/σ(I) obs: 1.2 / Num. unique obs: 3909 / CC1/2: 0.454 / Rpim(I) all: 0.621 / Rrim(I) all: 1.125 / % possible all: 98.7

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータ削減
Aimless0.5.31データスケーリング
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
AutoSol位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.7→35.058 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.37
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2111 3698 4.95 %
Rwork0.1813 --
obs0.1828 74636 99.74 %
原子変位パラメータBiso max: 95.61 Å2 / Biso mean: 30.2832 Å2 / Biso min: 11.89 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.7→35.058 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5208 0 91 446 5745
Biso mean--25.65 35.21 -
残基数----661
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.24590.2171-0.10811.4193-0.09460.3542-0.04480.00020.0227-0.2301-0.01190.04990.06790.02450.05920.15660.0239-0.0180.13630.00050.130331.275116.064282.7618
20.540.6048-0.29911.366-0.6380.36860.06130.01590.07850.1397-0.03830.1193-0.08720.0144-0.02110.17190.00020.0110.1407-0.01430.158924.398911.5128118.493
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1(chain 'A' and resid 41 through 376)A41 - 376
2X-RAY DIFFRACTION2(chain 'B' and resid 47 through 376)B47 - 376

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る