[日本語] English
万見
- PDB-2io5: Crystal structure of the CIA- histone H3-H4 complex -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2io5
タイトルCrystal structure of the CIA- histone H3-H4 complex
要素
  • ASF1A protein
  • Histone H3.1
  • Histone H4
キーワードCHAPERONE/STRUCTURAL PROTEIN / HISTONE / CHAPERONE / CHAPERONE-STRUCTURAL PROTEIN COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


histone chaperone activity / DNA replication-dependent chromatin assembly / muscle cell differentiation / Formation of Senescence-Associated Heterochromatin Foci (SAHF) / DNA repair-dependent chromatin remodeling / replication fork processing / osteoblast differentiation / structural constituent of chromatin / nucleosome / nucleosome assembly ...histone chaperone activity / DNA replication-dependent chromatin assembly / muscle cell differentiation / Formation of Senescence-Associated Heterochromatin Foci (SAHF) / DNA repair-dependent chromatin remodeling / replication fork processing / osteoblast differentiation / structural constituent of chromatin / nucleosome / nucleosome assembly / site of double-strand break / histone binding / protein heterodimerization activity / DNA repair / chromatin binding / chromatin / protein-containing complex / DNA binding / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
Histone chaperone ASF1-like / Histone chaperone ASF1-like / Histone chaperone ASF1-like superfamily / ASF1 like histone chaperone / Histone, subunit A / Histone, subunit A / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. ...Histone chaperone ASF1-like / Histone chaperone ASF1-like / Histone chaperone ASF1-like superfamily / ASF1 like histone chaperone / Histone, subunit A / Histone, subunit A / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / Histone H4 / Histone H4 / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold / Immunoglobulin-like / Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone H4 / Histone H3.2 / Histone chaperone ASF1A / Histone chaperone ASF1A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Natsume, R. / Akai, Y. / Horikoshi, M. / Senda, T.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2007
タイトル: Structure and function of the histone chaperone CIA/ASF1 complexed with histones H3 and H4.
著者: Natsume, R. / Eitoku, M. / Akai, Y. / Sano, N. / Horikoshi, M. / Senda, T.
履歴
登録2006年10月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02007年2月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.32023年10月25日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: ASF1A protein
B: Histone H3.1
C: Histone H4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,3803
ポリマ－46,3803
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6840 Å2
ΔGint-44 kcal/mol
Surface area15720 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)97.361, 104.780, 86.480
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
詳細The biological assembly is a hetero trimer of CIA-H3-H4 obsereved in the asymmetric unit.

-
要素

#1: タンパク質 ASF1A protein / CIA / CCG1-Interacting factor A / Anti Silencing Function 1 Homolog A


分子量: 19826.939 Da / 分子数: 1 / 断片: Residues 1-172 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: asf1a / プラスミド: pET15b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) CodonPlus -RIL / 参照: UniProt: Q6IA08, UniProt: Q9Y294*PLUS
#2: タンパク質 Histone H3.1


分子量: 15289.904 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
遺伝子: Histone H3.1 / プラスミド: pET3d / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)pLysS / 参照: UniProt: P84233
#3: タンパク質 Histone H4


分子量: 11263.231 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
遺伝子: Histone H4 / プラスミド: pET3a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)pLysS / 参照: UniProt: P62799

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.38 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.25 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.1M HEPES, 0.05M cadmium sulfate hydrate, 1.0M sodium acetate tryhydrate, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293.0K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: AR-NW12A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2006年5月21日
放射モノクロメーター: Si 111 CHANNEL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→29.19 Å / Num. all: 12485 / Num. obs: 12148 / % possible obs: 97.3 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 2.5 / 冗長度: 5.4 % / Biso Wilson estimate: 51.732 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.085 / Rsym value: 0.085 / Net I/σ(I): 7.1
反射 シェル解像度: 2.7→2.85 Å / 冗長度: 5.6 % / Rmerge(I) obs: 0.413 / Mean I/σ(I) obs: 1.8 / Num. measured all: 9916 / Num. unique all: 1779 / Rsym value: 0.413 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALAデータスケーリング
REFMACrefmac_5.2.0005精密化
PDB_EXTRACT2データ抽出
ADSCQUANTUMデータ収集
MOSFLMデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1TEY, PDB ENTRY 1KX3 chain A and B

1tey

1kx3


解像度: 2.7→29.19 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.915 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.873 / SU B: 28.822 / SU ML: 0.276 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / Isotropic thermal model: isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.81 / ESU R Free: 0.377 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.29331 604 5 %RANDOM
Rwork0.23761 ---
all0.245 12461 --
obs0.24041 11529 97.36 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 34.349 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.78 Å20 Å20 Å2
2--2.49 Å20 Å2
3---0.29 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→29.19 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2474 0 0 0 2474
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0222521
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.021750
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3261.9643415
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.83534235
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.7865304
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.53723.2125
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg20.87815440
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.4051526
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0750.2386
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.022786
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02534
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2130.2467
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1950.21668
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1850.21180
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0850.21536
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.0970.239
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1490.210
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2420.244
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1230.23
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.9311.51987
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.0871.5612
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.01222492
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.18331141
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.8444.5923
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.7→2.77 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.452 50 -
Rwork0.305 859 -
obs-909 100 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.0643-0.7037-0.01432.79440.30351.1081-0.0716-0.05130.0329-0.05890.04540.0685-0.0528-0.02650.0261-0.0113-0.0162-0.03820.024-0.0087-0.0325-13.4446-33.090910.9294
23.42640.9699-1.13551.5922-1.17131.89750.05260.08930.1849-0.0761-0.00660.06920.0186-0.0127-0.0460.0311-0.01470.0646-0.0567-0.04490.01169.9025-25.80792.2475
32.34940.5351-0.68690.56510.24991.46660.0220.33850.3174-0.0776-0.0235-0.0792-0.08-0.13640.00160.04160.00590.03570.03980.0254-0.02029.0995-22.58361.6137
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA1 - 1544 - 157
2X-RAY DIFFRACTION2BB60 - 13560 - 135
3X-RAY DIFFRACTION3CC24 - 10024 - 100

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る