+データを開く
-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 2hrm | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
タイトル | Crystal structure of dUTPase complexed with substrate analogue methylene-dUTP | ||||||
要素 | Deoxyuridine 5'-triphosphate nucleotidohydrolase | ||||||
キーワード | HYDROLASE / JELLY ROLL / ENZYME-SUBSTRATE ANALOGUE LIGAND COMPLEX | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 dUTP catabolic process / dUMP biosynthetic process / dUTP diphosphatase / dUTP diphosphatase activity / protein homotrimerization / magnesium ion binding / protein-containing complex / identical protein binding / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Escherichia coli (大腸菌) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.7 Å | ||||||
データ登録者 | Barabas, O. / Kovari, J. / Tapai, R. / Vertessy, B.G. | ||||||
引用 | ジャーナル: Proteins / 年: 2008 タイトル: Methylene substitution at the alpha-beta bridging position within the phosphate chain of dUDP profoundly perturbs ligand accommodation into the dUTPase active site. 著者: Kovari, J. / Barabas, O. / Varga, B. / Bekesi, A. / Tolgyesi, F. / Fidy, J. / Nagy, J. / Vertessy, B.G. #1: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2004 タイトル: Structural Insights into the Catalytic Mechanism of Phosphate Ester Hydrolysis by dUTPase. 著者: Barabas, O. / Pongracz, V. / Kovari, J. / Wilmanns, M. / Vertessy, B.G. #2: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2001 タイトル: Atomic Resolution Structure of Escherichia Coli Dutpase Determined Ab Initio 著者: Gonzalez, A. / Larsson, G. / Persson, R. / Cedergren-Zeppezauer, E. | ||||||
履歴 |
|
-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
---|
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 2hrm.cif.gz | 45.6 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
---|---|---|---|---|
PDB形式 | pdb2hrm.ent.gz | 30.9 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 2hrm.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/hr/2hrm ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/hr/2hrm | HTTPS FTP |
---|
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
| |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| |||||||||
単位格子 |
| |||||||||
Components on special symmetry positions |
| |||||||||
詳細 | The biological assembly is a trimer generated from the monomer in the asymmetric unit by the operations: 1-y,1+x-y,z and -x+y,1-x,z |
-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 16302.615 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: dut / プラスミド: pET22b / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: P06968, dUTP diphosphatase |
---|---|
#2: 化合物 | ChemComp-UC5 / |
#3: 化合物 | ChemComp-EDO / |
#4: 水 | ChemComp-HOH / |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
---|
-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.57 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.17 % |
---|---|
結晶化 | 温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.8 詳細: 20% PEG 3350, 0.2M SODIUM ACETATE, 0.1M TRIS, pH 7.8, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
---|---|
放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: BW7B / 波長: 0.85 Å |
検出器 | タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 詳細: mirror |
放射 | モノクロメーター: Si [111] / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.85 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.7→20 Å / Num. all: 19276 / Num. obs: 19276 / % possible obs: 99.1 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.16 % / Biso Wilson estimate: 28.27 Å2 / Rsym value: 0.048 / Net I/σ(I): 14.5 |
反射 シェル | 解像度: 1.7→1.8 Å / 冗長度: 3.19 % / Mean I/σ(I) obs: 2.4 / Num. unique all: 3034 / Rsym value: 0.457 / % possible all: 99.4 |
-解析
ソフトウェア |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: 1EUW 解像度: 1.7→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.967 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.962 / SU B: 4.355 / SU ML: 0.063 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.088 / ESU R Free: 0.087 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 21.045 Å2
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.7→20 Å
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
LS精密化 シェル | 解像度: 1.703→1.747 Å / Total num. of bins used: 20
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化 TLS | 手法: refined / Origin x: 27.5011 Å / Origin y: 15.8307 Å / Origin z: 4.9283 Å
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化 TLSグループ |
|