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- PDB-2hpj: Crystal structure of the PUB domain of mouse PNGase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2hpj
タイトルCrystal structure of the PUB domain of mouse PNGase
要素PNGase
キーワードHYDROLASE / PUB domain / Winged helix
機能・相同性
機能・相同性情報


peptide-N4-(N-acetyl-beta-glucosaminyl)asparagine amidase / peptide-N4-(N-acetyl-beta-glucosaminyl)asparagine amidase activity / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / glycoprotein catabolic process / : / metal ion binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Peptide N glycanase, PAW domain / PAW domain superfamily / PNGase C-terminal domain, mannose-binding module PAW / PAW domain profile. / domain present in PNGases and other hypothetical proteins / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 - #2190 / : / PUB domain / PUB-like domain superfamily / PUB domain ...Peptide N glycanase, PAW domain / PAW domain superfamily / PNGase C-terminal domain, mannose-binding module PAW / PAW domain profile. / domain present in PNGases and other hypothetical proteins / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 - #2190 / : / PUB domain / PUB-like domain superfamily / PUB domain / domain in protein kinases, N-glycanases and other nuclear proteins / Transglutaminase-like superfamily / Transglutaminase/protease-like homologues / Transglutaminase-like / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 / Papain-like cysteine peptidase superfamily / Galactose-binding-like domain superfamily / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Peptide-N(4)-(N-acetyl-beta-glucosaminyl)asparagine amidase
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単一同系置換・異常分散 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Zhao, G. / Zhou, X. / Wang, L. / Li, G. / Lennarz, W. / Schindelin, H.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.Usa / 年: 2007
タイトル: Studies on peptide:N-glycanase-p97 interaction suggest that p97 phosphorylation modulates endoplasmic reticulum-associated degradation.
著者: Zhao, G. / Zhou, X. / Wang, L. / Li, G. / Schindelin, H. / Lennarz, W.J.
履歴
登録2006年7月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年5月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.32017年10月18日Group: Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.date / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 1.42024年2月14日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PNGase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,4805
ポリマ－11,1121
非ポリマー3684
水2,324129
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)66.641, 52.042, 34.946
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 115.250, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 PNGase / Peptide N-glycanase


分子量: 11111.675 Da / 分子数: 1 / 断片: Residues 12-110 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Ngly1 / プラスミド: pTYB1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21DE3 Codon Plus RIL
参照: UniProt: Q9JI78, peptide-N4-(N-acetyl-beta-glucosaminyl)asparagine amidase
#2: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 129 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.47 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.1 %
結晶化温度: 281 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 18-22% PEG 5000 MME and 14-18% Tacsimate, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 281K

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21001
1,21
放射光源
由来サイトビームラインタイプID波長 (Å)
回転陽極RIGAKU11.5418
シンクロトロンNSLS X26C21.0074
検出器
タイプID検出器日付
RIGAKU RAXIS IV1IMAGE PLATE2006年3月10日
ADSC QUANTUM 42CCD2006年3月29日
放射
IDモノクロメータープロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1GRAPHITESINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2Si(111)SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
放射波長
ID波長 (Å)相対比
11.54181
21.00741
Reflection冗長度: 7.7 % / Av σ(I) over netI: 36.5 / 数: 38504 / Rmerge(I) obs: 0.052 / Χ2: 1.07 / D res high: 2.28 Å / D res low: 50 Å / Num. obs: 4969 / % possible obs: 99.3
Diffraction reflection shell
最高解像度 (Å)最低解像度 (Å)% possible obs (%)IDRmerge(I) obsChi squaredRedundancy
4.915098.510.0571.2467.3
3.94.9199.410.0471.1417.6
3.413.999.410.0460.8787.8
3.093.4199.810.050.9587.9
2.873.0999.610.0520.9917.9
2.72.8799.810.0551.0247.9
2.572.799.410.0591.1117.9
2.462.5799.410.0621.1327.9
2.362.4699.410.0681.0997.9
2.282.3698.610.0731.1677.3
反射解像度: 1.7→50 Å / Num. obs: 11390 / % possible obs: 95 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 4.08 % / Biso Wilson estimate: 16.8 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.055 / Rsym value: 0.055 / Χ2: 1.714 / Net I/σ(I): 23.9
反射 シェル解像度: 1.7→1.76 Å / 冗長度: 1.9 % / Rmerge(I) obs: 0.106 / Mean I/σ(I) obs: 6.6 / Num. unique all: 682 / Rsym value: 0.106 / Χ2: 1.065 / % possible all: 56.8

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位相決定

位相決定手法: 単一同系置換・異常分散
Phasing setD res high: 2.5 Å / D res low: 30 Å
Phasing dmFOM : 0.77 / FOM acentric: 0.77 / FOM centric: 0.77 / 反射: 3767 / Reflection acentric: 3515 / Reflection centric: 252
Phasing dm shell
解像度 (Å)FOM FOM acentricFOM centric反射Reflection acentricReflection centric
7.1-21.8560.930.920.9816613927
4.5-7.10.860.870.7551446450
3.6-4.50.880.880.8964259646
3.1-3.60.830.830.8464260240
2.7-3.10.710.710.71125106758
2.5-2.70.620.620.5267864731
Phasing MIR解像度: 2.5→30 Å / FOM: 0.49 / 反射: 3767
Phasing MIR der
ID解像度 (Å)Der set-IDNative set-ID
12.5-3011
21
Phasing MIR der site

ID: 1 / Atom type symbol: Hg

Der-IDBiso (Å)Fract xFract yFract zOccupancy
125.75140.416700.08330.2507
220.31950.86170.45090.01830.2004
Phasing MIR shell
解像度 (Å)FOM反射
8.86-300.69185
5.64-8.860.62313
4.42-5.640.57406
3.76-4.420.49461
3.32-3.760.51530
3.01-3.320.47590
2.77-3.010.45629
2.58-2.770.38653

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SOLVE2.09位相決定
RESOLVE2.09位相決定
REFMACrefmac_5.2.0005精密化
PDB_EXTRACT2データ抽出
HKL-2000データ削減
精密化構造決定の手法: 単一同系置換・異常分散 / 解像度: 1.7→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.968 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.953 / SU B: 2.602 / SU ML: 0.054 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / σ(I): 2 / ESU R: 0.094 / ESU R Free: 0.091 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.177 544 4.8 %RANDOM
Rwork0.147 ---
all0.149 10843 --
obs0.148 11387 94.77 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 11.93 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.94 Å20 Å20.03 Å2
2--0.11 Å20 Å2
3----1.02 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.091 Å0.094 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数779 0 24 129 932
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.022811
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.02768
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5292.0081088
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.91331788
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.33598
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.70623.88936
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.85615145
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.56157
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.10.2124
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.02867
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02156
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2260.2191
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1870.2808
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1830.2390
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0830.2475
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1810.288
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1720.28
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2830.244
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.110.223
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.2771.5643
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.2821.5199
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.3782800
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.5233354
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.5224.5288
LS精密化 シェル解像度: 1.7→1.741 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.241 21 -
Rwork0.197 413 -
obs-434 49.49 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 40.9494 Å / Origin y: 51.83 Å / Origin z: 13.8017 Å
111213212223313233
T0.0074 Å20.007 Å20.0011 Å2-0.0133 Å2-0.0019 Å2--0.0091 Å2
L0.5072 °20.0713 °2-0.2753 °2-1.3981 °20.1354 °2--1.0417 °2
S-0.0073 Å °0.0059 Å °0.0303 Å °0.0128 Å °-0.0165 Å °-0.0211 Å °-0.015 Å °-0.0213 Å °0.0238 Å °
精密化 TLSグループSelection: ALL

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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