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Yorodumi- PDB-4r38: LOV domain from Erythrobacter litoralis EL346 blue-light activate... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4r38 | ||||||
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Title | LOV domain from Erythrobacter litoralis EL346 blue-light activated histidine kinase | ||||||
Components | Blue-light-activated histidine kinase 2 | ||||||
Keywords | SIGNALING PROTEIN / riboflavin / light-activated / LOV domain / photoreceptor / sensory transduction / signal transduction | ||||||
Function / homology | Function and homology information protein histidine kinase activity / response to stimulus / histidine kinase / photoreceptor activity / ATP binding Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Erythrobacter litoralis HTCC2594 (bacteria) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.6 Å | ||||||
Authors | Rivera-Cancel, G. / Tomchick, D.R. / Gardner, K.H. | ||||||
Citation | Journal: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / Year: 2014 Title: Full-length structure of a monomeric histidine kinase reveals basis for sensory regulation. Authors: Rivera-Cancel, G. / Ko, W.H. / Tomchick, D.R. / Correa, F. / Gardner, K.H. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 4r38.cif.gz | 267.8 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb4r38.ent.gz | 221.5 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 4r38.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/r3/4r38 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/r3/4r38 | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | 4r39C 4r3aC 2pr5S C: citing same article (ref.) S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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Unit cell |
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Details | THE INDIVIDUAL LOV DOMAIN BEHAVES AS A DIMER IN SOLUTION, HOWEVER, THE FULL-LENGTH PROTEIN IS A MONOMER. |
-Components
#1: Protein | Mass: 15858.587 Da / Num. of mol.: 4 / Fragment: N-terminal LOV domain, UNP residues 1-134 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Erythrobacter litoralis HTCC2594 (bacteria) Strain: HTCC2594 / Gene: ELI_04860 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21(DE3) / References: UniProt: Q2NB77, histidine kinase #2: Chemical | ChemComp-RBF / #3: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 1.77 Å3/Da / Density % sol: 30.56 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 7 Details: 15% PEG 4000, 0.1 M HEPES, 0.1 M magnesium chloride, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 19-ID / Wavelength: 0.97901 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315r / Detector: CCD / Date: Dec 12, 2012 / Details: monochromator | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Monochromator: SAGITALLY FOCUSED Si(111) / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.97901 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 1.6→50 Å / Num. all: 58404 / Num. obs: 58404 / % possible obs: 95.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Redundancy: 5 % / Rmerge(I) obs: 0.057 / Χ2: 1.186 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell |
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 2PR5 Resolution: 1.6→37.117 Å / SU ML: 0.2 / σ(F): 1.35 / Phase error: 31.1 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 157.83 Å2 / Biso mean: 52.7748 Å2 / Biso min: 22.8 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine analyze | Luzzati sigma a obs: 0.2 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.6→37.117 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 21
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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