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- PDB-2hle: Structural and biophysical characterization of the EPHB4-EPHRINB2... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2hle
タイトルStructural and biophysical characterization of the EPHB4-EPHRINB2 protein protein interaction and receptor specificity.
要素
  • Ephrin type-B receptor 4
  • Ephrin-B2
キーワードTRANSFERASE/TRANSFERASE RECEPTOR / Protein-protein interaction / Receptor tryosine kinase / Bi-directional cell signaling / TRANSFERASE-TRANSFERASE RECEPTOR COMPLEX / Structural Genomics / PSI-2 / Protein Structure Initiative / Accelerated Technologies Center for Gene to 3D Structure / ATCG3D
機能・相同性
機能・相同性情報


venous blood vessel morphogenesis / nephric duct morphogenesis / positive regulation of aorta morphogenesis / ephrin receptor activity / positive regulation of cardiac muscle cell differentiation / presynapse assembly / lymph vessel development / regulation of chemotaxis / adherens junction organization / cell migration involved in sprouting angiogenesis ...venous blood vessel morphogenesis / nephric duct morphogenesis / positive regulation of aorta morphogenesis / ephrin receptor activity / positive regulation of cardiac muscle cell differentiation / presynapse assembly / lymph vessel development / regulation of chemotaxis / adherens junction organization / cell migration involved in sprouting angiogenesis / EPH-Ephrin signaling / Ephrin signaling / blood vessel morphogenesis / regulation of postsynaptic neurotransmitter receptor internalization / keratinocyte proliferation / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / ephrin receptor signaling pathway / anatomical structure morphogenesis / negative regulation of keratinocyte proliferation / regulation of postsynaptic membrane neurotransmitter receptor levels / heart morphogenesis / ephrin receptor binding / T cell costimulation / transmembrane receptor protein tyrosine kinase activity / EPHB-mediated forward signaling / axon guidance / animal organ morphogenesis / adherens junction / placental growth factor receptor activity / insulin receptor activity / vascular endothelial growth factor receptor activity / hepatocyte growth factor receptor activity / macrophage colony-stimulating factor receptor activity / platelet-derived growth factor alpha-receptor activity / platelet-derived growth factor beta-receptor activity / boss receptor activity / protein tyrosine kinase collagen receptor activity / brain-derived neurotrophic factor receptor activity / stem cell factor receptor activity / GPI-linked ephrin receptor activity / transmembrane-ephrin receptor activity / epidermal growth factor receptor activity / fibroblast growth factor receptor activity / postsynaptic density membrane / insulin-like growth factor receptor activity / receptor protein-tyrosine kinase / Schaffer collateral - CA1 synapse / cell-cell signaling / negative regulation of neuron projection development / presynaptic membrane / virus receptor activity / cellular response to lipopolysaccharide / protein autophosphorylation / angiogenesis / receptor complex / cell adhesion / focal adhesion / positive regulation of cell population proliferation / dendrite / glutamatergic synapse / extracellular exosome / extracellular region / ATP binding / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Ephrin-B ectodomain / Ephrin type-B receptor 4, ligand binding domain / EPH-B4, SAM domain / Ephrin receptor-binding domain / Ephrin, conserved site / Ephrin / Ephrin / Ephrin receptor-binding (ephrin RBD) domain signature. / Ephrin receptor-binding (ephrin RBD) domain profile. / Tyrosine-protein kinase ephrin type A/B receptor-like ...Ephrin-B ectodomain / Ephrin type-B receptor 4, ligand binding domain / EPH-B4, SAM domain / Ephrin receptor-binding domain / Ephrin, conserved site / Ephrin / Ephrin / Ephrin receptor-binding (ephrin RBD) domain signature. / Ephrin receptor-binding (ephrin RBD) domain profile. / Tyrosine-protein kinase ephrin type A/B receptor-like / Tyrosine-protein kinase ephrin type A/B receptor-like / Ephrin receptor type-A /type-B / Ephrin receptor ligand binding domain / Tyrosine-protein kinase, receptor class V, conserved site / Ephrin receptor, transmembrane domain / : / Ephrin receptor ligand binding domain / Ephrin type-A receptor 2 transmembrane domain / Receptor tyrosine kinase class V signature 1. / Receptor tyrosine kinase class V signature 2. / Eph receptor ligand-binding domain profile. / Ephrin receptor ligand binding domain / Putative ephrin-receptor like / SAM domain (Sterile alpha motif) / Galactose-binding domain-like / SAM domain profile. / Sterile alpha motif. / Sterile alpha motif domain / Cupredoxins - blue copper proteins / Sterile alpha motif/pointed domain superfamily / Growth factor receptor cysteine-rich domain superfamily / Fibronectin type III domain / EGF-like domain signature 2. / Cupredoxin / Fibronectin type 3 domain / Fibronectin type-III domain profile. / Galactose-binding-like domain superfamily / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Jelly Rolls / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Ephrin-B2 / Ephrin type-B receptor 4
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.05 Å
データ登録者Chrencik, J.E. / Brooun, A. / Kuhn, P. / Accelerated Technologies Center for Gene to 3D Structure (ATCG3D)
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2006
タイトル: Structural and Biophysical Characterization of the EphB4-EphrinB2 Protein-Protein Interaction and Receptor Specificity.
著者: Chrencik, J.E. / Brooun, A. / Kraus, M.L. / Recht, M.I. / Kolatkar, A.R. / Han, G.W. / Seifert, J.M. / Widmer, H. / Auer, M. / Kuhn, P.
履歴
登録2006年7月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年8月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.32023年8月30日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ephrin type-B receptor 4
B: Ephrin-B2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,1412
ポリマ－37,1412
非ポリマー00
水1,42379
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2100 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area15580 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)81.085, 81.085, 50.945
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number76
Space group name H-MP41

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要素

#1: タンパク質 Ephrin type-B receptor 4 / Tyrosine-protein kinase receptor HTK / EPHB4


分子量: 21354.230 Da / 分子数: 1 / 断片: Ligand Binding Domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株: Hi5 / 遺伝子: EPHB4, HTK
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P54760, receptor protein-tyrosine kinase
#2: タンパク質 Ephrin-B2 / EPH-related receptor tyrosine kinase ligand 5 / LERK-5 / HTK ligand / HTK-L / EPHRINB2


分子量: 15787.061 Da / 分子数: 1 / 断片: extracellular domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株: Hi5 / 遺伝子: EFNB2, EPLG5, HTKL, LERK5
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P52799
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 79 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.25 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.42 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.8
詳細: 2.2 M Ammonium sulfate, 100 mM Tris, pH 7.8, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2005年12月1日
放射モノクロメーター: Si 111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.05→20 Å / Num. obs: 19785 / % possible obs: 99.63 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1
反射 シェル解像度: 2.05→2.103 Å / % possible all: 99.93

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1KGY

1kgy


解像度: 2.05→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.944 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.902 / SU B: 16.808 / SU ML: 0.225 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1 / ESU R: 0.245 / ESU R Free: 0.222 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.RESIDUES 74, 96-99 IN B MOLECULE WERE NOT VISIBLE IN THE ELECTRON DENSITY MAPS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.29521 1064 5.1 %RANDOM
Rwork0.22567 ---
obs0.22928 19785 99.63 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 45.738 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.19 Å20 Å20 Å2
2---0.19 Å20 Å2
3---0.37 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.05→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2467 0 0 79 2546
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0180.0222555
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0030.021660
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.781.9463490
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.0183.0044053
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg8.7485324
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg40.95124.324111
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg19.49515393
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.097159
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1050.2390
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.022876
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02518
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.210.2427
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2080.21656
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1860.21119
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0920.21420
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2010.290
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other0.1280.21
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1640.220
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2950.240
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1930.27
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.40731678
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.6423652
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.43152577
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it5.86481056
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it7.1411910
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.05→2.103 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.304 79 -
Rwork0.265 1435 -
obs--99.93 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.3431.4979-1.35773.1049-1.18622.4417-0.05980.14780.09160.6662-0.0475-0.1015-0.37160.06120.1072-0.33730.0382-0.0356-0.3270.1583-0.01828.806635.8129-6.1113
25.5617-1.8386-0.51493.53670.54411.5216-0.16540.4142-0.05220.22660.13030.4063-0.120.19760.0351-0.32020.00590.0101-0.25250.078-0.22988.373226.0832-6.9463
33.4177-0.43140.15735.56041.08490.5746-0.08691.08520.3042-0.44570.04690.4696-0.11780.14880.04-0.26890.0081-0.1076-0.16160.1954-0.17654.385429.2097-11.3244
41.84680.54741.70043.66091.30855.34380.3796-0.4033-0.46810.6758-0.0002-0.06090.69650.1758-0.37940.30040.0679-0.0191-0.09940.1231-0.200518.4522.704318.2199
58.30862.54992.09447.73040.63187.8664-0.28240.67260.18210.52080.36090.1375-0.50471.2714-0.0786-0.17440.0158-0.0853-0.00560.1244-0.310326.469631.788412.9329
61.80761.15622.88211.71611.60685.45820.44190.262-0.56330.56470.1543-0.41880.81650.922-0.59610.02170.1585-0.10490.03040.011-0.101624.563422.04269.6675
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA9 - 421 - 34
2X-RAY DIFFRACTION2AA43 - 10635 - 98
3X-RAY DIFFRACTION3AA107 - 19699 - 188
4X-RAY DIFFRACTION4BB31 - 641 - 34
5X-RAY DIFFRACTION5BB65 - 10935 - 79
6X-RAY DIFFRACTION6BB110 - 16880 - 138

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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