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- PDB-1nuk: CRYSTAL STRUCTURE OF THE LIGAND-BINDING DOMAIN OF THE EPHB2 RECEP... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1nuk
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF THE LIGAND-BINDING DOMAIN OF THE EPHB2 RECEPTOR TYROSINE KINASE
要素PROTEIN (TYROSINE-PROTEIN KINASE RECEPTOR EPH)
キーワードTRANSFERASE / EPH RECEPTOR TYROSINE KINASE
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of T-helper 17 type immune response / Ephrin signaling / EPH-Ephrin signaling / hindbrain tangential cell migration / negative regulation of glutamate receptor signaling pathway / vesicle-mediated intercellular transport / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / EPHB-mediated forward signaling / optic nerve morphogenesis / urogenital system development ...regulation of T-helper 17 type immune response / Ephrin signaling / EPH-Ephrin signaling / hindbrain tangential cell migration / negative regulation of glutamate receptor signaling pathway / vesicle-mediated intercellular transport / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / EPHB-mediated forward signaling / optic nerve morphogenesis / urogenital system development / postsynaptic membrane assembly / tight junction assembly / regulation of body fluid levels / neuron projection retraction / ephrin receptor activity / axon guidance receptor activity / central nervous system projection neuron axonogenesis / negative regulation of axonogenesis / positive regulation of long-term neuronal synaptic plasticity / dendritic spine development / positive regulation of synaptic plasticity / camera-type eye morphogenesis / regulation of filopodium assembly / corpus callosum development / positive regulation of dendritic spine morphogenesis / regulation of behavioral fear response / positive regulation of glutamate receptor signaling pathway / regulation of autophagosome assembly / negative regulation of cell adhesion / commissural neuron axon guidance / dendritic spine morphogenesis / negative regulation of Ras protein signal transduction / positive regulation of protein localization to cell surface / axonal fasciculation / positive regulation of synapse assembly / regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / inner ear morphogenesis / positive regulation of immunoglobulin production / regulation of axonogenesis / phosphorylation / retinal ganglion cell axon guidance / regulation of synapse assembly / regulation of blood coagulation / roof of mouth development / B cell activation / regulation of neuronal synaptic plasticity / ephrin receptor signaling pathway / positive regulation of B cell proliferation / neuron projection maintenance / negative regulation of cytokine production involved in inflammatory response / axonogenesis / axon guidance / hippocampal mossy fiber to CA3 synapse / cell surface receptor protein tyrosine kinase signaling pathway / learning / positive regulation of long-term synaptic potentiation / animal organ morphogenesis / placental growth factor receptor activity / insulin receptor activity / vascular endothelial growth factor receptor activity / hepatocyte growth factor receptor activity / macrophage colony-stimulating factor receptor activity / platelet-derived growth factor alpha-receptor activity / platelet-derived growth factor beta-receptor activity / stem cell factor receptor activity / boss receptor activity / protein tyrosine kinase collagen receptor activity / brain-derived neurotrophic factor receptor activity / transmembrane-ephrin receptor activity / GPI-linked ephrin receptor activity / epidermal growth factor receptor activity / fibroblast growth factor receptor activity / insulin-like growth factor receptor activity / negative regulation of ERK1 and ERK2 cascade / receptor protein-tyrosine kinase / cell morphogenesis / peptidyl-tyrosine phosphorylation / cellular response to amyloid-beta / positive regulation of tumor necrosis factor production / signaling receptor activity / amyloid-beta binding / presynaptic membrane / cellular response to lipopolysaccharide / protein tyrosine kinase activity / angiogenesis / dendritic spine / postsynaptic membrane / learning or memory / positive regulation of cell migration / axon / signaling receptor binding / neuronal cell body / synapse / dendrite / protein-containing complex binding / glutamatergic synapse / cell surface / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Ephrin type-B receptor 2, ligand binding domain / Tyrosine-protein kinase ephrin type A/B receptor-like / Tyrosine-protein kinase ephrin type A/B receptor-like / Ephrin receptor type-A /type-B / Ephrin receptor ligand binding domain / Tyrosine-protein kinase, receptor class V, conserved site / Ephrin receptor, transmembrane domain / : / Ephrin receptor ligand binding domain / Ephrin type-A receptor 2 transmembrane domain ...Ephrin type-B receptor 2, ligand binding domain / Tyrosine-protein kinase ephrin type A/B receptor-like / Tyrosine-protein kinase ephrin type A/B receptor-like / Ephrin receptor type-A /type-B / Ephrin receptor ligand binding domain / Tyrosine-protein kinase, receptor class V, conserved site / Ephrin receptor, transmembrane domain / : / Ephrin receptor ligand binding domain / Ephrin type-A receptor 2 transmembrane domain / Receptor tyrosine kinase class V signature 1. / Receptor tyrosine kinase class V signature 2. / Eph receptor ligand-binding domain profile. / Ephrin receptor ligand binding domain / Putative ephrin-receptor like / SAM domain (Sterile alpha motif) / Galactose-binding domain-like / SAM domain profile. / Sterile alpha motif. / Sterile alpha motif domain / Sterile alpha motif/pointed domain superfamily / Growth factor receptor cysteine-rich domain superfamily / Fibronectin type III domain / Fibronectin type 3 domain / Fibronectin type-III domain profile. / Galactose-binding-like domain superfamily / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Jelly Rolls / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Ephrin type-B receptor 2
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / 多重同系置換 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Himanen, J.-P. / Henkemeyer, M. / Nikolov, D.B.
引用ジャーナル: Nature / 年: 1998
タイトル: Crystal structure of the ligand-binding domain of the receptor tyrosine kinase EphB2.
著者: Himanen, J.P. / Henkemeyer, M. / Nikolov, D.B.
履歴
登録1998年10月13日登録サイト: BNL / 処理サイト: RCSB
改定 1.01999年10月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月27日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.42024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (TYROSINE-PROTEIN KINASE RECEPTOR EPH)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,1401
ポリマ－21,1401
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)55.150, 55.150, 158.900
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

#1: タンパク質 PROTEIN (TYROSINE-PROTEIN KINASE RECEPTOR EPH) / NUK


分子量: 21139.881 Da / 分子数: 1 / 断片: LIGAND-BINDING DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): AD494 / 参照: UniProt: P54763, EC: 2.7.1.112
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.86 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.94 %
結晶化pH: 5 / 詳細: pH 5.0
結晶化
*PLUS
pH: 7.2 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
110 mg/mlprotein1drop
210 mM1dropKCl
32 mM1dropMgCl2
410 mMHEPES1drop
5200 mMammonium sulfate1reservoir
615 %PEG40001reservoir
750 mMsodium acetate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 290 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.9→8 Å / Num. obs: 4214 / % possible obs: 95 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 5 % / Rmerge(I) obs: 0.11 / Rsym value: 0.11
反射
*PLUS
冗長度: 5 %

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解析

ソフトウェア名称: X-PLOR / バージョン: 3.1 / 分類: 精密化
精密化構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 2.9→8 Å / σ(F): 2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.314 340 7.5 %
Rwork0.206 --
obs0.206 4554 80 %
原子変位パラメータBiso mean: 24.9 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.9→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1362 0 0 0 1362
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.012
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.97
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
ソフトウェア
*PLUS
バージョン: 3.1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.9 Å / 最低解像度: 8 Å / σ(F): 2 / % reflection Rfree: 7.5 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 24.9 Å2

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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