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万見
- PDB-2h02: Structural studies of protein tyrosine phosphatase beta catalytic... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2h02
タイトルStructural studies of protein tyrosine phosphatase beta catalytic domain in complex with inhibitors
要素Protein tyrosine phosphatase, receptor type, B,
キーワードHYDROLASE / protein tyrosine phosphatase / WPD-loop / sulfamic acid / phosphatase / inhibitor / drug design
機能・相同性
機能・相同性情報


glial cell migration / transmembrane receptor protein tyrosine phosphatase activity / phosphate-containing compound metabolic process / dephosphorylation / tertiary granule membrane / specific granule membrane / protein dephosphorylation / protein-tyrosine-phosphatase / angiogenesis / receptor complex ...glial cell migration / transmembrane receptor protein tyrosine phosphatase activity / phosphate-containing compound metabolic process / dephosphorylation / tertiary granule membrane / specific granule membrane / protein dephosphorylation / protein-tyrosine-phosphatase / angiogenesis / receptor complex / cadherin binding / Neutrophil degranulation / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
PTPRJ, transmembrane domain / TM proximal of protein tyrosine phosphatase, receptor type J / : / Protein tyrosine phosphatase superfamily / Protein-Tyrosine Phosphatase; Chain A / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic ...PTPRJ, transmembrane domain / TM proximal of protein tyrosine phosphatase, receptor type J / : / Protein tyrosine phosphatase superfamily / Protein-Tyrosine Phosphatase; Chain A / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif / Tyrosine specific protein phosphatases active site. / Protein-tyrosine phosphatase, active site / Tyrosine-specific protein phosphatases domain / Tyrosine specific protein phosphatases domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase-like / Fibronectin type III domain / Fibronectin type 3 domain / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Immunoglobulin-like fold / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-2UN / Receptor-type tyrosine-protein phosphatase beta / Receptor-type tyrosine-protein phosphatase beta
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Evdokimov, A.G. / Pokross, M.E. / Walter, R.L. / Mekel, M. / Gray, J.L. / Peters, K.G. / Maier, M.B. / Amarasinghe, K.D. / Clark, C.M. / Nichols, R.
引用ジャーナル: Bioorg.Med.Chem.Lett. / 年: 2006
タイトル: Design and synthesis of potent, non-peptidic inhibitors of HPTPbeta.
著者: Amarasinghe, K.K. / Evdokimov, A.G. / Xu, K. / Clark, C.M. / Maier, M.B. / Srivastava, A. / Colson, A.O. / Gerwe, G.S. / Stake, G.E. / Howard, B.W. / Pokross, M.E. / Gray, J.L. / Peters, K.G.
履歴
登録2006年5月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年6月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.32017年10月18日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.42023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein tyrosine phosphatase, receptor type, B,
B: Protein tyrosine phosphatase, receptor type, B,
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)73,3914
ポリマ－72,5762
非ポリマー8152
水5,224290
1
A: Protein tyrosine phosphatase, receptor type, B,
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,6952
ポリマ－36,2881
非ポリマー4071
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Protein tyrosine phosphatase, receptor type, B,
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,6952
ポリマ－36,2881
非ポリマー4071
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)62.144, 71.724, 70.297
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 93.41, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Protein tyrosine phosphatase, receptor type, B,


分子量: 36288.035 Da / 分子数: 2 / 断片: catalytic domain, residues 1662-1973 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PTPRB / プラスミド: pDEST-HisMBP / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): TOP10
参照: UniProt: Q3MIV7, UniProt: P23467*PLUS, protein-tyrosine-phosphatase
#2: 化合物 ChemComp-2UN / {4-[2-BENZYL-3-METHOXY-2-(METHOXYCARBONYL)-3-OXOPROPYL]PHENYL}SULFAMIC ACID


分子量: 407.438 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C19H21NO7S
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 290 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.15 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.85 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 8
詳細: 21% PEG 8000, 220 mM MgCl2, 1% BME, 0.1% BOG, 5mM DTT, pH 8.0, vapor diffusion, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2006年1月1日
放射モノクロメーター: Si / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→30 Å / Num. all: 32002 / Num. obs: 32002 / % possible obs: 95 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.3 % / Biso Wilson estimate: 31.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.045 / Net I/σ(I): 15.69
反射 シェル解像度: 2.15→2.25 Å / 冗長度: 1.6 % / Rmerge(I) obs: 0.28 / Mean I/σ(I) obs: 3.76 / Num. unique all: 2904 / % possible all: 68.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT2データ抽出
MAR345データ収集
HKL-2000データスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1RPM

1rpm


解像度: 2.3→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.945 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.909 / SU B: 12.085 / SU ML: 0.159 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / Isotropic thermal model: isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.402 / ESU R Free: 0.251 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.244 1379 5 %RANDOM
Rwork0.189 ---
all0.192 27353 --
obs0.19 27353 99.24 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 29.586 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.3 Å20 Å2-0.21 Å2
2---0.55 Å20 Å2
3----0.78 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4584 0 56 290 4930
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0214814
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.1621.9516543
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg8.7795575
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.43223.492252
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg19.16715818
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg21.9231542
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1620.2700
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.023728
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2560.22265
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3270.23174
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1860.2330
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.4480.292
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.7720.217
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.0411.52879
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.11424595
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.6632187
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it6.5074.51938
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.36 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.356 103 -
Rwork0.206 1846 -
obs-1949 95.96 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.81660.08520.17640.6261-0.28570.7621-0.04330.03210.0480.0288-0.0089-0.0223-0.05910.06050.0522-0.0443-0.0023-0.0082-0.0337-0.0023-0.019711.88750.631533.9886
20.75120.0355-0.3150.45910.35421.116-0.05390.0493-0.01130.0222-0.0140.01380.1042-0.1320.06790.0034-0.02090.0093-0.03790.0049-0.04944.043324.822367.3304
精密化 TLSグループ

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Selection: ALL

IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11AA1678 - 196718 - 307
22BB1679 - 196919 - 309

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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