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- PDB-2gjt: Crystal structure of the human receptor phosphatase PTPRO -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2gjt
タイトルCrystal structure of the human receptor phosphatase PTPRO
要素Receptor-type tyrosine-protein phosphatase PTPRO
キーワードHYDROLASE / Tyrosine phosphatase / PTPRO / GLEPP1 / PTPU2 / Structural Genomics / Structural Genomics Consortium / SGC
機能・相同性
機能・相同性情報


slit diaphragm assembly / negative regulation of retinal ganglion cell axon guidance / regulation of glomerular filtration / Signaling by NTRK3 (TRKC) / negative regulation of glomerular filtration / podocyte differentiation / transmembrane receptor protein tyrosine phosphatase activity / Wnt-protein binding / glomerulus development / negative regulation of cell-substrate adhesion ...slit diaphragm assembly / negative regulation of retinal ganglion cell axon guidance / regulation of glomerular filtration / Signaling by NTRK3 (TRKC) / negative regulation of glomerular filtration / podocyte differentiation / transmembrane receptor protein tyrosine phosphatase activity / Wnt-protein binding / glomerulus development / negative regulation of cell-substrate adhesion / lamellipodium assembly / regulation of synapse organization / monocyte chemotaxis / phosphatase activity / peptidyl-tyrosine dephosphorylation / lateral plasma membrane / GABA-ergic synapse / protein dephosphorylation / protein-tyrosine-phosphatase / protein tyrosine phosphatase activity / axon guidance / postsynaptic density membrane / negative regulation of canonical Wnt signaling pathway / cell morphogenesis / negative regulation of neuron projection development / lamellipodium / growth cone / dendritic spine / neuron projection / cadherin binding / apical plasma membrane / axon / glutamatergic synapse / protein homodimerization activity / extracellular exosome / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Receptor-type tyrosine-protein phosphatase O / Protein tyrosine phosphatase superfamily / Protein-Tyrosine Phosphatase; Chain A / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif / Tyrosine specific protein phosphatases active site. ...Receptor-type tyrosine-protein phosphatase O / Protein tyrosine phosphatase superfamily / Protein-Tyrosine Phosphatase; Chain A / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif / Tyrosine specific protein phosphatases active site. / Protein-tyrosine phosphatase, active site / Tyrosine-specific protein phosphatases domain / Tyrosine specific protein phosphatases domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase-like / Fibronectin type III domain / Fibronectin type 3 domain / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Immunoglobulin-like fold / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Receptor-type tyrosine-protein phosphatase O
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.15 Å
データ登録者Barr, A. / Ugochukwu, E. / Eswaran, J. / Das, S. / Niesen, F. / Savitsky, P. / Turnbull, A. / Sundstrom, M. / Arrowsmith, C. / Edwards, A. ...Barr, A. / Ugochukwu, E. / Eswaran, J. / Das, S. / Niesen, F. / Savitsky, P. / Turnbull, A. / Sundstrom, M. / Arrowsmith, C. / Edwards, A. / Weigelt, J. / von Delft, F. / Papagrigoriou, E. / Knapp, S. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 2009
タイトル: Large-scale structural analysis of the classical human protein tyrosine phosphatome.
著者: Barr, A.J. / Ugochukwu, E. / Lee, W.H. / King, O.N. / Filippakopoulos, P. / Alfano, I. / Savitsky, P. / Burgess-Brown, N.A. / Muller, S. / Knapp, S.
履歴
登録2006年3月31日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年5月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32012年3月21日Group: Database references
改定 1.42023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Receptor-type tyrosine-protein phosphatase PTPRO
B: Receptor-type tyrosine-protein phosphatase PTPRO
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)69,4818
ポリマ－69,2692
非ポリマー2136
水3,783210
1
A: Receptor-type tyrosine-protein phosphatase PTPRO
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,8126
ポリマ－34,6341
非ポリマー1775
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
2
B: Receptor-type tyrosine-protein phosphatase PTPRO
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,6702
ポリマ－34,6341
非ポリマー351
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
3


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2030 Å2
ΔGint-75 kcal/mol
Surface area25480 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)131.060, 131.060, 77.530
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number170
Space group name H-MP65

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要素

#1: タンパク質 Receptor-type tyrosine-protein phosphatase PTPRO / Glomerular epithelial protein 1 / Protein tyrosine phosphatase U2 / PTPase U2 / PTP-U2


分子量: 34634.383 Da / 分子数: 2 / 断片: residues 916-1208 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PTPRO, GLEPP1, PTPU2 / プラスミド: pNIC28-Bsa4 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)-R3 / 参照: UniProt: Q16827, protein-tyrosine-phosphatase
#2: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 210 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.77 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.66 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8
詳細: Isopropanol, PEG4K, pH 8, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 0.95 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2005年3月24日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.95 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.15→42.91 Å / Num. all: 41322 / Num. obs: 41322 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0
反射 シェル解像度: 2.15→2.25 Å / % possible all: 99.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
MOSFLMデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2AHS

2ahs


解像度: 2.15→42.91 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.959 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.935 / SU B: 10.179 / SU ML: 0.134 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.193 / ESU R Free: 0.179 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23366 2076 5 %RANDOM
Rwork0.17924 ---
all0.18192 39238 --
obs0.18192 39238 99.87 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 29.86 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.09 Å2-0.05 Å20 Å2
2---0.09 Å20 Å2
3---0.14 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.15→42.91 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4590 0 6 210 4806
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0170.0224725
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.023164
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5871.9336408
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.99537675
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.8615572
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.84223.966237
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.76215784
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.8231529
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0990.2686
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.025282
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02997
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2160.2941
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1950.23218
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1820.22281
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0870.22365
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1630.2184
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1230.27
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2190.225
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1620.27
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it6.37453017
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other2.53651141
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it7.29274635
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it9.67592050
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it11.126111770
LS精密化 シェル解像度: 2.15→2.206 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.308 134 -
Rwork0.215 2884 -
obs--99.02 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.16570.3538-0.45592.016-0.23582.1328-0.01940.1550.09060.03450.02590.20140.06320.0109-0.0064-0.2570.0561-0.0533-0.1355-0.0348-0.1022-13.3798-38.8191-5.4027
22.84890.07230.60382.2168-0.92333.440.0254-0.4281-0.16450.43310.14110.0890.0553-0.4599-0.1666-0.08430.0522-0.0240.00170.0486-0.11311.951-49.355621.6184
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA914 - 12081 - 295
2X-RAY DIFFRACTION2BB914 - 12011 - 288

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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