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- PDB-2ggv: Crystal structure of the West Nile virus NS2B-NS3 protease, His51... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2ggv
タイトルCrystal structure of the West Nile virus NS2B-NS3 protease, His51Ala mutant
要素
  • non-structural protein 2B
  • non-structural protein 3
キーワードHYDROLASE / beta barrel / serine protease / viral protease / flavivirus
機能・相同性
機能・相同性情報


RNA 5'-cap (guanine-N7)-methylation / RNA stabilization / RNA folding chaperone / DNA/DNA annealing activity / symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of JAK1 activity / RNA strand annealing activity / symbiont-mediated suppression of host apoptosis / symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of host TYK2 activity / flavivirin / positive regulation of viral genome replication ...RNA 5'-cap (guanine-N7)-methylation / RNA stabilization / RNA folding chaperone / DNA/DNA annealing activity / symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of JAK1 activity / RNA strand annealing activity / symbiont-mediated suppression of host apoptosis / symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of host TYK2 activity / flavivirin / positive regulation of viral genome replication / symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of STAT2 activity / symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of STAT1 activity / ribonucleoside triphosphate phosphatase activity / protein-DNA complex / double-stranded RNA binding / viral capsid / nucleoside-triphosphate phosphatase / peptidase activity / mRNA (guanine-N7)-methyltransferase / methyltransferase cap1 / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell / mRNA (nucleoside-2'-O-)-methyltransferase activity / mRNA 5'-cap (guanine-N7-)-methyltransferase activity / RNA helicase activity / host cell perinuclear region of cytoplasm / host cell endoplasmic reticulum membrane / protein dimerization activity / symbiont-mediated suppression of host type I interferon-mediated signaling pathway / RNA helicase / ribonucleoprotein complex / symbiont entry into host cell / induction by virus of host autophagy / RNA-directed RNA polymerase / viral RNA genome replication / serine-type endopeptidase activity / RNA-dependent RNA polymerase activity / virus-mediated perturbation of host defense response / fusion of virus membrane with host endosome membrane / viral envelope / host cell nucleus / virion attachment to host cell / structural molecule activity / virion membrane / ATP hydrolysis activity / proteolysis / DNA binding / RNA binding / extracellular region / ATP binding / membrane / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Thrombin, subunit H - #120 / : / Flavivirus capsid protein C superfamily / RNA-directed RNA polymerase, thumb domain, Flavivirus / Flavivirus RNA-directed RNA polymerase, thumb domain / Flavivirus non-structural protein NS2B / Flavivirus envelope glycoprotein E, stem/anchor domain / : / Flavivirus NS3 helicase, C-terminal helical domain / Genome polyprotein, Flavivirus ...Thrombin, subunit H - #120 / : / Flavivirus capsid protein C superfamily / RNA-directed RNA polymerase, thumb domain, Flavivirus / Flavivirus RNA-directed RNA polymerase, thumb domain / Flavivirus non-structural protein NS2B / Flavivirus envelope glycoprotein E, stem/anchor domain / : / Flavivirus NS3 helicase, C-terminal helical domain / Genome polyprotein, Flavivirus / Flavivirus non-structural protein NS4A / Flavivirus non-structural protein NS2B / Flavivirus capsid protein C / Flavivirus non-structural protein NS4B / mRNA cap 0/1 methyltransferase / Flavivirus capsid protein C / Flavivirus non-structural protein NS4B / Flavivirus non-structural protein NS4A / Flavivirus NS2B domain profile. / mRNA cap 0 and cap 1 methyltransferase (EC 2.1.1.56 and EC 2.1.1.57) domain profile. / Flavivirus non-structural protein NS2A / Flavivirus non-structural protein NS2A / Flavivirus NS3, petidase S7 / Peptidase S7, Flavivirus NS3 serine protease / Flavivirus NS3 protease (NS3pro) domain profile. / RNA-directed RNA polymerase, flavivirus / Flavivirus RNA-directed RNA polymerase, fingers and palm domains / Flavivirus non-structural Protein NS1 / Flavivirus non-structural protein NS1 / Envelope glycoprotein M, flavivirus / Flavivirus envelope glycoprotein M / Envelope glycoprotein M superfamily, flavivirus / Flavivirus polyprotein propeptide / Flavivirus polyprotein propeptide superfamily / Flavivirus polyprotein propeptide / Flaviviral glycoprotein E, central domain, subdomain 1 / Flaviviral glycoprotein E, central domain, subdomain 2 / Flavivirus envelope glycoprotein E, Stem/Anchor domain / Flavivirus glycoprotein E, immunoglobulin-like domain / Flavivirus envelope glycoprotein E, Stem/Anchor domain superfamily / Flavivirus glycoprotein, immunoglobulin-like domain / Flavivirus glycoprotein central and dimerisation domain / Flavivirus glycoprotein, central and dimerisation domains / Ribosomal RNA methyltransferase, FtsJ domain / FtsJ-like methyltransferase / Flavivirus/Alphavirus glycoprotein, immunoglobulin-like domain superfamily / Flavivirus glycoprotein, central and dimerisation domain superfamily / Flaviviral glycoprotein E, dimerisation domain / DEAD box, Flavivirus / Flavivirus DEAD domain / helicase superfamily c-terminal domain / Immunoglobulin E-set / Trypsin-like serine proteases / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / Thrombin, subunit H / RNA-directed RNA polymerase, catalytic domain / RdRp of positive ssRNA viruses catalytic domain profile. / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / Peptidase S1, PA clan / DNA/RNA polymerase superfamily / Beta Barrel / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Genome polyprotein / Genome polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種West Nile virus (西ナイルウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Aleshin, A.E. / Shiryaev, S.A. / Strongin, A.Y. / Liddington, R.C.
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2007
タイトル: Structural evidence for regulation and specificity of flaviviral proteases and evolution of the Flaviviridae fold.
著者: Aleshin, A.E. / Shiryaev, S.A. / Strongin, A.Y. / Liddington, R.C.
履歴
登録2006年3月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年3月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年10月20日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年2月14日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond
Remark 400COMPOUND THE PROTEINS NS2B AND NS3PRO ARE CONNECTED THROUGH A LINKER GGGGSGGGRR.
Remark 999SEQUENCE THIS IS THE LINKER SEQUENCE BETWEEN THE TWO DIFFERENT PROTEINS.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: non-structural protein 2B
B: non-structural protein 3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,0172
ポリマ－26,0172
非ポリマー00
水1,62190
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2850 Å2
ΔGint-20 kcal/mol
Surface area11330 Å2
手法PISA
2
A: non-structural protein 2B
B: non-structural protein 3

A: non-structural protein 2B
B: non-structural protein 3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,0344
ポリマ－52,0344
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_665-x+1,-y+1,z1
Buried area7770 Å2
ΔGint-58 kcal/mol
Surface area20590 Å2
手法PISA
3
A: non-structural protein 2B
B: non-structural protein 3

A: non-structural protein 2B
B: non-structural protein 3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,0344
ポリマ－52,0344
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_565-x,-y+1,z1
Buried area8430 Å2
ΔGint-47 kcal/mol
Surface area19930 Å2
手法PISA
4
A: non-structural protein 2B

A: non-structural protein 2B

B: non-structural protein 3

B: non-structural protein 3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,0344
ポリマ－52,0344
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_565-x,-y+1,z1
crystal symmetry operation3_564-x+y,-x+1,z-1/31
crystal symmetry operation6_554x-y,x,z-1/31
Buried area4330 Å2
ΔGint-31 kcal/mol
Surface area24030 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)56.745, 56.745, 103.720
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number172
Space group name H-MP64
詳細The biological assembly is a monomer. The H51A mutant also forms dimers in solution. The dimer is generated from the monomer in the asymmetric unit by the operation -x, -y, z.

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要素

#1: タンパク質 non-structural protein 2B / NS2B


分子量: 5981.351 Da / 分子数: 1 / 断片: NS2B cofactor / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) West Nile virus (西ナイルウイルス)
属: Flavivirus / プラスミド: Pet101/D-TOPO / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q203W3, UniProt: P06935*PLUS
#2: タンパク質 non-structural protein 3 / NS3


分子量: 20035.590 Da / 分子数: 1 / 断片: NS3 protease domain / Mutation: H51A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) West Nile virus (西ナイルウイルス)
属: Flavivirus / プラスミド: Pet101/D-TOPO / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q203W3, UniProt: P06935*PLUS
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 90 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.94 Å3/Da / 溶媒含有率: 36.47 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 30% PEG 1500, 0.1M TRIS, 0.2M lithium cloride, 2mM mercaptoethanol, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21001
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンALS 12.3.111
シンクロトロンNSLS X26C20.9779, 0.9785, 0.960
検出器
タイプID検出器日付
ADSC QUANTUM 41CCD2005年9月20日
ADSC QUANTUM 42CCD2005年10月10日
放射
IDプロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2MADMx-ray2
放射波長
ID波長 (Å)相対比
111
20.97791
30.97851
40.961
反射解像度: 1.8→49.15 Å / Num. all: 17285 / Num. obs: 17285 / % possible obs: 98 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 7.6 % / Biso Wilson estimate: 33 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.055 / Rsym value: 0.055 / Net I/σ(I): 7.7
反射 シェル解像度: 1.8→1.9 Å / 冗長度: 6.5 % / Rmerge(I) obs: 0.6 / Mean I/σ(I) obs: 1.2 / Num. unique all: 2481 / Rsym value: 0.6 / % possible all: 98

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC5.2.0005精密化
PDB_EXTRACT1.701データ抽出
ADSCデータ収集
MOSFLMデータ削減
SHELXS位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.8→49.15 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.963 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.947 / SU B: 3.198 / SU ML: 0.1 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.152 / ESU R Free: 0.137 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.228 906 5.2 %RANDOM
Rwork0.191 ---
all0.193 17557 --
obs0.193 17282 98.43 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 36.717 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.53 Å20.76 Å20 Å2
2--1.53 Å20 Å2
3----2.29 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→49.15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1648 0 0 90 1738
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.0221686
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4261.9492290
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.4095217
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.06124.93577
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.62315274
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.5051510
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1010.2242
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.021310
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1990.2692
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3040.21129
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1360.2115
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.180.276
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1150.218
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.1091.51097
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.8421710
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.4113691
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.6484.5580
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.847 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.264 67 -
Rwork0.26 1205 -
obs-1272 97.55 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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