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- PDB-2fsg: Complex SecA:ATP from Escherichia coli -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2fsg
タイトルComplex SecA:ATP from Escherichia coli
要素Preprotein translocase secA subunit
キーワードPROTEIN TRANSPORT / ATPase / DNA-RNA helicase / Protein translocation / SecA
機能・相同性
機能・相同性情報


preprotein binding / cell envelope Sec protein transport complex / protein-exporting ATPase activity / protein-secreting ATPase / protein transport by the Sec complex / intracellular protein transmembrane transport / protein import / protein targeting to membrane / protein secretion / protein targeting ...preprotein binding / cell envelope Sec protein transport complex / protein-exporting ATPase activity / protein-secreting ATPase / protein transport by the Sec complex / intracellular protein transmembrane transport / protein import / protein targeting to membrane / protein secretion / protein targeting / ribonucleoprotein complex binding / chaperone-mediated protein folding / cytoplasmic side of plasma membrane / protein transport / ribosome binding / zinc ion binding / ATP binding / identical protein binding / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Protein translocase subunit SecA, preprotein binding domain / Helical scaffold and wing domains of SecA / Helical scaffold and wing domains of SecA / SEC-C motif / SEC-C motif / cAMP-dependent Protein Kinase, Chain A / Protein translocase subunit SecA / SecA DEAD-like, N-terminal / SecA Wing/Scaffold / SecA, preprotein cross-linking domain ...Protein translocase subunit SecA, preprotein binding domain / Helical scaffold and wing domains of SecA / Helical scaffold and wing domains of SecA / SEC-C motif / SEC-C motif / cAMP-dependent Protein Kinase, Chain A / Protein translocase subunit SecA / SecA DEAD-like, N-terminal / SecA Wing/Scaffold / SecA, preprotein cross-linking domain / SecA motor DEAD / SecA conserved site / SecA, Wing/Scaffold superfamily / SecA, preprotein cross-linking domain superfamily / SecA, C-terminal helicase domain / SecA preprotein cross-linking domain / SecA Wing and Scaffold domain / SecA DEAD-like domain / SecA P-loop domain / SecA family signature. / SecA family profile. / SecA DEAD-like domain / SecA preprotein cross-linking domain / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Up-down Bundle / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Protein translocase subunit SecA
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Papanikolau, Y. / Petratos, K. / Economou, A.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2007
タイトル: Structure of dimeric SecA, the Escherichia coli preprotein translocase motor.
著者: Papanikolau, Y. / Papadovasilaki, M. / Ravelli, R.B. / McCarthy, A.A. / Cusack, S. / Economou, A. / Petratos, K.
#1: ジャーナル: Febs Lett. / 年: 2005
タイトル: Escherichia coli SecA truncated at its termini is functional and dimeric
著者: Karamanou, S. / Sianidis, G. / Gouridis, G. / Pozidis, C. / Papanikolau, Y. / Papanikou, E. / Economou, A.
履歴
登録2006年1月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02007年1月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年10月23日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Preprotein translocase secA subunit
B: Preprotein translocase secA subunit
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)198,1544
ポリマ－197,1402
非ポリマー1,0142
水7,764431
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)75.382, 89.478, 163.349
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 100.73, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Preprotein translocase secA subunit


分子量: 98569.797 Da / 分子数: 2 / 断片: residues 9-861 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: secA, azi, pea, prlD / プラスミド: pET3a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21/pLysS / 参照: UniProt: P10408
#2: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 431 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.74 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.19 %

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-4 / 波長: 0.97889 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97889 Å / 相対比: 1
Reflection冗長度: 3.5 % / Av σ(I) over netI: 8.5 / 数: 371706 / Rmerge(I) obs: 0.077 / Rsym value: 0.077 / D res high: 2.2 Å / D res low: 160.491 Å / Num. obs: 105141 / % possible obs: 96.9
Diffraction reflection shell

ID: 1

最高解像度 (Å)最低解像度 (Å)Num. obs% possible obs (%)Rmerge(I) obsRsym valueRedundancy
6.9659.74353999.50.020.023.7
4.926.9663681000.0440.0443.8
4.024.9281661000.0410.0413.9
3.484.0296311000.0480.0483.8
3.113.48109131000.0660.0663.6
2.843.111192798.90.1170.1173.4
2.632.841272497.50.1980.1983.4
2.462.631341195.50.3080.3083.4
2.322.461400493.70.450.453.4
2.22.3214458920.6440.6443.4
反射解像度: 2.2→20 Å / Num. all: 110188 / Num. obs: 106818 / % possible obs: 96.9 % / 冗長度: 3.5 % / Biso Wilson estimate: 36.38 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.077 / Rsym value: 0.077 / Net I/σ(I): 8.5
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique obsRsym value% possible all
2.2-2.323.40.6441.149535144580.64492
2.32-2.463.40.451.647643140040.4593.7
2.46-2.633.40.3082.445273134110.30895.5
2.63-2.843.40.1983.843017127240.19897.5
2.84-3.113.40.1176.341112119270.11798.9
3.11-3.483.60.06610.939424109130.066100
3.48-4.023.80.04813.13670796310.048100
4.02-4.923.90.04114.53153081660.041100
4.92-6.963.80.04413.22442363680.044100
6.96-59.743.70.0229.71304235390.0299.5

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALAデータスケーリング
REFMAC5.2.0005精密化
PDB_EXTRACT1.701データ抽出
MOSFLMデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
SHELXD位相決定
SHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.2→19.61 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.941 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.899 / SU B: 12.548 / SU ML: 0.165 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.223 / ESU R Free: 0.21 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.27 5245 5 %RANDOM
Rwork0.208 ---
all0.211 ---
obs-104943 96.94 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 17.965 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.01 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3----0.01 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→19.61 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11316 0 62 431 11809
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0340.02211569
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.0210676
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.41.97415623
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.417324799
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg8.42251417
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.41424.064566
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg19.921152128
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.55515104
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1430.21734
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.010.0212799
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0040.022299
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2430.23042
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2290.211326
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1920.25481
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0970.26896
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1870.2559
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other0.1220.25
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1830.249
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2430.2176
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2050.210
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.971.58358
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.2771.52874
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.181211391
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.73735034
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.2124.54232
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.256 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.33 353 -
Rwork0.252 6852 -
obs-7205 91.55 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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