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- PDB-5n47: Structure of Anticalin N7E in complex with the three-domain fragm... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5n47
タイトルStructure of Anticalin N7E in complex with the three-domain fragment Fn7B8 of human oncofetal fibronectin
要素
  • Fibronectin
  • Neutrophil gelatinase-associated lipocalin
キーワードPROTEIN BINDING / LIPOCALIN / ANTICALIN / LIPOCALIN-BASED BINDING PROTEIN / HUMAN FIBRONECTIN / ONCOFETAL SPLICE VARIANT / FN TYPE III DOMAIN / EXTRA-DOMAIN B / EIIIB / ED-B / EXTRACELLULAR MATRIX / STRUCTURAL PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of iron ion import across plasma membrane / positive regulation of hippocampal neuron apoptotic process / positive regulation of endothelial tube morphogenesis / negative regulation of monocyte activation / negative regulation of hippocampal neuron apoptotic process / negative regulation of transforming growth factor beta production / positive regulation of cell projection organization / Extracellular matrix organization / Metal sequestration by antimicrobial proteins / positive regulation of substrate-dependent cell migration, cell attachment to substrate ...positive regulation of iron ion import across plasma membrane / positive regulation of hippocampal neuron apoptotic process / positive regulation of endothelial tube morphogenesis / negative regulation of monocyte activation / negative regulation of hippocampal neuron apoptotic process / negative regulation of transforming growth factor beta production / positive regulation of cell projection organization / Extracellular matrix organization / Metal sequestration by antimicrobial proteins / positive regulation of substrate-dependent cell migration, cell attachment to substrate / siderophore transport / Fibronectin matrix formation / calcium-independent cell-matrix adhesion / response to kainic acid / neural crest cell migration involved in autonomic nervous system development / response to mycotoxin / response to blue light / fibrinogen complex / cellular response to increased oxygen levels / peptide cross-linking / response to fructose / integrin activation / cellular response to X-ray / ALK mutants bind TKIs / short-term memory / cellular response to interleukin-6 / cell-substrate junction assembly / iron ion sequestering activity / enterobactin binding / regulation of protein phosphorylation / proteoglycan binding / response to herbicide / extracellular matrix structural constituent / biological process involved in interaction with symbiont / Molecules associated with elastic fibres / MET activates PTK2 signaling / peptidase activator activity / response to iron(II) ion / Syndecan interactions / p130Cas linkage to MAPK signaling for integrins / response to muscle activity / endodermal cell differentiation / positive regulation of reactive oxygen species biosynthetic process / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment / GRB2:SOS provides linkage to MAPK signaling for Integrins / basement membrane / Non-integrin membrane-ECM interactions / cellular response to interleukin-1 / ECM proteoglycans / Integrin cell surface interactions / long-term memory / endothelial cell migration / regulation of ERK1 and ERK2 cascade / positive regulation of axon extension / cellular response to nutrient levels / collagen binding / Degradation of the extracellular matrix / extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / Integrin signaling / extracellular matrix / positive regulation of endothelial cell migration / substrate adhesion-dependent cell spreading / platelet alpha granule lumen / cell-matrix adhesion / Turbulent (oscillatory, disturbed) flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and integrins in endothelial cells / Iron uptake and transport / integrin-mediated signaling pathway / acute-phase response / Cell surface interactions at the vascular wall / Post-translational protein phosphorylation / wound healing / Signaling by high-kinase activity BRAF mutants / MAP2K and MAPK activation / cellular response to nerve growth factor stimulus / response to wounding / response to virus / specific granule lumen / integrin binding / cellular response to hydrogen peroxide / Signaling by ALK fusions and activated point mutants / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / positive regulation of fibroblast proliferation / cellular response to amyloid-beta / Signaling by RAF1 mutants / Signaling by moderate kinase activity BRAF mutants / Paradoxical activation of RAF signaling by kinase inactive BRAF / Signaling downstream of RAS mutants / Signaling by BRAF and RAF1 fusions / cellular response to tumor necrosis factor / GPER1 signaling / Platelet degranulation / nervous system development / regulation of cell shape / heparin binding / : / positive regulation of cold-induced thermogenesis / heart development / cellular response to lipopolysaccharide / protease binding / blood microparticle
類似検索 - 分子機能
Neutrophil gelatinase-associated lipocalin/epididymal-specific lipocalin-12 / Fibronectin type I domain / Fibronectin, type I / Fibronectin type-I domain signature. / Fibronectin type-I domain profile. / Fibronectin type 1 domain / : / Fibronectin type II domain / Fibronectin type II domain superfamily / Fibronectin type II domain ...Neutrophil gelatinase-associated lipocalin/epididymal-specific lipocalin-12 / Fibronectin type I domain / Fibronectin, type I / Fibronectin type-I domain signature. / Fibronectin type-I domain profile. / Fibronectin type 1 domain / : / Fibronectin type II domain / Fibronectin type II domain superfamily / Fibronectin type II domain / Fibronectin type-II collagen-binding domain signature. / Fibronectin type-II collagen-binding domain profile. / Fibronectin type 2 domain / Lipocalin / Lipocalin family conserved site / Lipocalin / cytosolic fatty-acid binding protein family / Lipocalin/cytosolic fatty-acid binding domain / Kringle-like fold / Calycin beta-barrel core domain / Calycin / Fibronectin type III domain / EGF-like domain signature 1. / Fibronectin type 3 domain / Fibronectin type-III domain profile. / Lipocalin / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Lipocalin signature. / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / Beta Barrel / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Fibronectin / Neutrophil gelatinase-associated lipocalin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3 Å
データ登録者Schiefner, A. / Skerra, A.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2018
タイトル: Anticalins Reveal High Plasticity in the Mode of Complex Formation with a Common Tumor Antigen.
著者: Schiefner, A. / Gebauer, M. / Richter, A. / Skerra, A.
履歴
登録2017年2月10日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年2月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年3月21日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22018年4月11日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32024年1月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id
改定 1.42024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Neutrophil gelatinase-associated lipocalin
B: Fibronectin
C: Neutrophil gelatinase-associated lipocalin
D: Fibronectin
E: Neutrophil gelatinase-associated lipocalin
F: Fibronectin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)157,6886
ポリマ－157,6886
非ポリマー00
水00
1
A: Neutrophil gelatinase-associated lipocalin
B: Fibronectin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,5632
ポリマ－52,5632
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
C: Neutrophil gelatinase-associated lipocalin
D: Fibronectin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,5632
ポリマ－52,5632
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
E: Neutrophil gelatinase-associated lipocalin
F: Fibronectin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,5632
ポリマ－52,5632
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)135.148, 135.148, 203.939
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21C
31E
12D
22F
13B
23D
33F
14B
24D
34F

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1

Dom-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDRefine codeAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11ASPASPASPASP5AA6 - 1776 - 177
21ASPASPASPASP5CC6 - 1776 - 177
31ASPASPASPASP5EE6 - 1776 - 177
12PROPROGLUGLU1DD1173 - 12661 - 94
22PROPROGLUGLU1FF1173 - 12661 - 94
13VALVALALAALA5BB1267 - 135795 - 185
23VALVALALAALA5DD1267 - 135795 - 185
33VALVALALAALA5FF1267 - 135795 - 185
14VALVALSERSER5BB1358 - 1449186 - 277
24VALVALSERSER5DD1358 - 1449186 - 277
34VALVALSERSER5FF1358 - 1449186 - 277

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4

NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(1, 1), (1, 1), (1)1
2given(2, -0.042887, 0.033892), (2, -0.026592, 0.999032), (2, -0.998726, -0.028056)0.998505, -0.035052, -0.041944
3given(3, -0.556851, 0.611658), (3, -0.263301, -0.771649), (3, 0.787775, 0.174448)0.561954, 0.57899, 0.590744
4given(1, 1), (1, 1), (1)1
5given(2, -0.779117, -0.264593), (2, -0.247617, -0.702943), (2, -0.575902, 0.660198)-0.568303, 0.666751, 0.482157
6given(1, 1), (1, 1), (1)1
7given(2, -0.008583, 0.049674), (2, 0.004047, 0.998759), (2, -0.999955, 0.003616)0.998729, -0.049641, -0.008774
8given(3, -0.572022, 0.586379), (3, -0.253826, -0.791461), (3, 0.779977, 0.172478)0.573542, 0.556023, 0.601571
9given(1, 1), (1, 1), (1)1
10given(2, -0.104462, 0.116116), (2, 0.017538, 0.993221), (2, -0.994374, 0.005319)0.987727, -0.114907, -0.105791
11given(3, -0.448544, 0.458212), (3, 0.178786, -0.795226), (3, 0.875696, 0.39706)0.767365, 0.579354, 0.274772

-
要素

#1: タンパク質 Neutrophil gelatinase-associated lipocalin / NGAL / 25 kDa alpha-2-microglobulin-related subunit of MMP-9 / Lipocalin-2 / Oncogene 24p3 / ...NGAL / 25 kDa alpha-2-microglobulin-related subunit of MMP-9 / Lipocalin-2 / Oncogene 24p3 / Siderocalin LCN2 / p25


分子量: 21727.689 Da / 分子数: 3
変異: Q28H, L36E, A40S, I41L, Q49R, L70R, K73S, D77H, W79L, C87S, N96L, Y100K, L103H, Y106F, K125T, S127A, K134F
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: LCN2, HNL, NGAL / プラスミド: pNGAL98-N7E
発現宿主: Escherichia coli str. K-12 substr. W3110 (大腸菌)
参照: UniProt: P80188
#2: タンパク質 Fibronectin / FN / Cold-insoluble globulin / CIG


分子量: 30834.922 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FN1, FN / プラスミド: pASK75-Fn7B8-His / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 参照: UniProt: P02751
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.95 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.34 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5 / 詳細: 17 % (w/v) PEG3350, 0.2 M NaCl, 0.1 M Na-malonate

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.2 / 波長: 0.91841 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2012年7月24日
放射モノクロメーター: Si111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.91841 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→35 Å / Num. obs: 38486 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 14.67 % / Biso Wilson estimate: 63.078 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.124 / Rrim(I) all: 0.129 / Χ2: 1.022 / Net I/σ(I): 21.7 / Num. measured all: 564576 / Scaling rejects: 168
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique obsCC1/2Rrim(I) all% possible all
3-3.115.0651.0593.0835280.8881.096100
3.1-3.215.0630.7174.4231110.9370.742100
3.2-3.514.9930.4137.6773820.9770.428100
3.5-414.7970.21614.6979150.9920.22499.9
4-514.7190.08631.479350.9990.089100
5-614.490.06638.4235420.9990.068100
6-814.1430.05642.8928780.9990.05899.9
8-1013.540.03657.85105010.038100
10-3511.9970.0359.53114510.03196.5

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XSCALEデータスケーリング
REFMAC5.8.0155精密化
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4GH7

4gh7


解像度: 3→35 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.927 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.902 / SU B: 37.802 / SU ML: 0.304 / SU R Cruickshank DPI: 0.3714 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.384
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.241 1926 5 %RANDOM
Rwork0.208 ---
obs0.2096 36560 99.86 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 240.24 Å2 / Biso mean: 97.772 Å2 / Biso min: 37.46 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.44 Å2-0 Å20 Å2
2--2.44 Å20 Å2
3----4.88 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3→35 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9943 0 0 0 9943
残基数----1268
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.01910194
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.029510
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3081.96613932
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.886321995
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.34251262
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.80924.462446
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.894151630
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.4891552
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0780.21607
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.02111469
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.022235
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数タイプRms dev position (Å)Weight position
11A1012MEDIUM POSITIONAL0.270.5
12C1012MEDIUM POSITIONAL0.20.5
13E1012MEDIUM POSITIONAL0.230.5
11A1777LOOSE POSITIONAL0.735
12C1777LOOSE POSITIONAL0.565
13E1777LOOSE POSITIONAL0.635
11A1012MEDIUM THERMAL5.252
12C1012MEDIUM THERMAL3.852
13E1012MEDIUM THERMAL6.12
11A1777LOOSE THERMAL5.2810
12C1777LOOSE THERMAL4.3510
13E1777LOOSE THERMAL6.1910
21D1374TIGHT THERMAL2.010.5
31B532MEDIUM POSITIONAL0.180.5
32D532MEDIUM POSITIONAL0.190.5
33F532MEDIUM POSITIONAL0.240.5
31B792LOOSE POSITIONAL0.475
32D792LOOSE POSITIONAL0.475
33F792LOOSE POSITIONAL0.455
31B532MEDIUM THERMAL2.682
32D532MEDIUM THERMAL2.952
33F532MEDIUM THERMAL2.442
31B792LOOSE THERMAL3.3110
32D792LOOSE THERMAL4.510
33F792LOOSE THERMAL3.1410
41B537MEDIUM POSITIONAL0.180.5
42D537MEDIUM POSITIONAL0.20.5
43F537MEDIUM POSITIONAL0.230.5
41B854LOOSE POSITIONAL0.495
42D854LOOSE POSITIONAL0.465
43F854LOOSE POSITIONAL0.515
41B537MEDIUM THERMAL4.062
42D537MEDIUM THERMAL3.52
43F537MEDIUM THERMAL6.712
41B854LOOSE THERMAL4.2810
42D854LOOSE THERMAL4.0910
43F854LOOSE THERMAL7.4610
LS精密化 シェル解像度: 3→3.077 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.334 124 -
Rwork0.305 2660 -
all-2784 -
obs--99.96 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.4578-0.18721.51175.5002-0.25444.4584-0.00220.1476-0.1031-0.0768-0.0610.0129-0.0901-0.05520.06320.2518-0.01590.09730.028-0.070.2801-38.82672.280811.5613
27.017-0.172-0.3361.95530.74044.0009-0.1344-0.29660.07490.19250.0631-0.6715-0.09290.52630.07120.40370.00970.06620.0903-0.00740.4495-24.91118.086230.3306
35.83780.0032-3.07132.9843-0.225910.478-0.0775-0.3424-0.44320.29520.09050.04930.5915-0.4668-0.0130.39170.00180.10170.26770.0610.495-54.17160.697549.5234
44.19030.4634-1.19287.9790.18053.0104-0.0114-0.10630.0666-0.1218-0.0444-0.6079-0.08970.15370.05580.1879-0.00690.06790.00880.00760.3885-20.1914-30.729321.4024
54.03540.47611.270.4482-1.29386.5480.1318-0.49630.29360.63470.1950.2375-1.6373-0.5939-0.32682.27070.33060.23181.1546-0.09020.7971-37.5424-31.521772.0856
63.1071-0.77280.17512.23480.19786.9668-0.1787-0.61630.2160.71640.17070.3804-0.2201-0.73390.0080.4479-0.02190.10160.2545-0.08590.4387-39.2421-25.177734.6611
78.09370.5644.02873.65910.08316.30340.3885-0.4094-0.50280.3166-0.05530.270.4957-0.5687-0.33330.3152-0.07810.07320.3003-0.05910.3819-58.2366-34.83294.2546
84.89090.813-0.10263.4732-0.57.20440.0503-0.7722-0.48370.4843-0.2108-0.15881.05690.43190.16040.54450.0864-0.00490.7240.10040.438310.5846-50.502117.9284
90.80190.18160.53361.51812.30053.58880.026-0.24561.177-0.0085-0.1824-0.1898-0.1592-0.39260.15641.70040.09090.07142.131-0.14762.1335-5.3651-14.856853.9957
100.526-0.007-1.07694.71330.42336.25720.0347-0.64240.3271.1807-0.1435-0.1950.30910.5570.10880.93440.002-0.0781.9612-0.01810.657416.0985-43.186740.5607
116.6521-1.5334-0.94650.79190.91592.4689-0.0842-0.7926-0.37540.02620.334-0.5949-0.44471.3599-0.24990.9607-0.0054-0.24533.11790.63121.55849.23-45.068125.2031
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A3 - 182
2X-RAY DIFFRACTION2B1267 - 1357
3X-RAY DIFFRACTION3B1358 - 1449
4X-RAY DIFFRACTION4C2 - 177
5X-RAY DIFFRACTION5D1173 - 1266
6X-RAY DIFFRACTION6D1267 - 1357
7X-RAY DIFFRACTION7D1358 - 1452
8X-RAY DIFFRACTION8E6 - 177
9X-RAY DIFFRACTION9F1173 - 1266
10X-RAY DIFFRACTION10F1267 - 1357
11X-RAY DIFFRACTION11F1358 - 1449

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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