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- PDB-4ft2: crystal structure of Zea mays ZMET2 in complex H3(1-15)K9me2 pept... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4ft2
タイトルcrystal structure of Zea mays ZMET2 in complex H3(1-15)K9me2 peptide and SAH
要素
  • DNA (cytosine-5)-methyltransferase 1
  • H3 peptide
キーワードTRANSFERASE / chromodomain / BAH domain / DNA methyltransferase domain / DNA methyltransferase / H3K9me2 binding / methylation
機能・相同性
機能・相同性情報


DNA (cytosine-5-)-methyltransferase activity / DNA (cytosine-5-)-methyltransferase activity, acting on CpN substrates / DNA (cytosine-5-)-methyltransferase activity, acting on CpNpG substrates / DNA (cytosine-5-)-methyltransferase / negative regulation of gene expression via chromosomal CpG island methylation / Chromatin modifying enzymes / telomere organization / Interleukin-7 signaling / RNA Polymerase I Promoter Opening / Assembly of the ORC complex at the origin of replication ...DNA (cytosine-5-)-methyltransferase activity / DNA (cytosine-5-)-methyltransferase activity, acting on CpN substrates / DNA (cytosine-5-)-methyltransferase activity, acting on CpNpG substrates / DNA (cytosine-5-)-methyltransferase / negative regulation of gene expression via chromosomal CpG island methylation / Chromatin modifying enzymes / telomere organization / Interleukin-7 signaling / RNA Polymerase I Promoter Opening / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / Regulation of endogenous retroelements by the Human Silencing Hub (HUSH) complex / DNA methylation / Condensation of Prophase Chromosomes / Chromatin modifications during the maternal to zygotic transition (MZT) / HCMV Late Events / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / epigenetic regulation of gene expression / ERCC6 (CSB) and EHMT2 (G9a) positively regulate rRNA expression / PRC2 methylates histones and DNA / Regulation of endogenous retroelements by KRAB-ZFP proteins / Defective pyroptosis / Regulation of endogenous retroelements by Piwi-interacting RNAs (piRNAs) / HDACs deacetylate histones / RNA Polymerase I Promoter Escape / Transcriptional regulation by small RNAs / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / HDMs demethylate histones / NoRC negatively regulates rRNA expression / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / PKMTs methylate histone lysines / Meiotic recombination / Pre-NOTCH Transcription and Translation / RMTs methylate histone arginines / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / Transcriptional regulation of granulopoiesis / HCMV Early Events / structural constituent of chromatin / nucleosome / nucleosome assembly / chromatin organization / HATs acetylate histones / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / MLL4 and MLL3 complexes regulate expression of PPARG target genes in adipogenesis and hepatic steatosis / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / Oxidative Stress Induced Senescence / gene expression / methylation / Estrogen-dependent gene expression / cadherin binding / Amyloid fiber formation / protein heterodimerization activity / chromatin binding / protein-containing complex / DNA binding / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / nucleus / membrane
類似検索 - 分子機能
Bromo adjacent homology (BAH) domain / DNA Methylase, subunit A, domain 2 / DNA Methylase; Chain A, domain 2 / : / DNA methylase, C-5 cytosine-specific, active site / C-5 cytosine-specific DNA methylases active site. / C-5 cytosine-specific DNA methylase (Dnmt) domain profile. / C-5 cytosine methyltransferase / C-5 cytosine-specific DNA methylase / Chromo domain ...Bromo adjacent homology (BAH) domain / DNA Methylase, subunit A, domain 2 / DNA Methylase; Chain A, domain 2 / : / DNA methylase, C-5 cytosine-specific, active site / C-5 cytosine-specific DNA methylases active site. / C-5 cytosine-specific DNA methylase (Dnmt) domain profile. / C-5 cytosine methyltransferase / C-5 cytosine-specific DNA methylase / Chromo domain / Chromo (CHRromatin Organisation MOdifier) domain / Chromo and chromo shadow domain profile. / Bromo adjacent homology domain / BAH domain / Bromo adjacent homology (BAH) domain / Bromo adjacent homology (BAH) domain superfamily / BAH domain profile. / Chromo/chromo shadow domain / Chromatin organization modifier domain / Chromo-like domain superfamily / Vaccinia Virus protein VP39 / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / SH3 type barrels. / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold / Roll / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / Alpha-Beta Complex / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / Histone H3.1 / DNA (cytosine-5)-methyltransferase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Zea mays (トウモロコシ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Du, J. / Patel, D.J.
引用ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 2012
タイトル: Dual Binding of Chromomethylase Domains to H3K9me2-Containing Nucleosomes Directs DNA Methylation in Plants.
著者: Du, J. / Zhong, X. / Bernatavichute, Y.V. / Stroud, H. / Feng, S. / Caro, E. / Vashisht, A.A. / Terragni, J. / Chin, H.G. / Tu, A. / Hetzel, J. / Wohlschlegel, J.A. / Pradhan, S. / Patel, D.J. / Jacobsen, S.E.
履歴
登録2012年6月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年10月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DNA (cytosine-5)-methyltransferase 1
B: DNA (cytosine-5)-methyltransferase 1
P: H3 peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)177,5455
ポリマ－176,7763
非ポリマー7692
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)64.861, 88.858, 113.501
Angle α, β, γ (deg.)93.15, 95.72, 110.70
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質 DNA (cytosine-5)-methyltransferase 1 / Chromomethylase 1 / DNA cytosine methyltransferase MET2a / Zea methyltransferase2 / Zmet2


分子量: 87591.828 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 130-912 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Zea mays (トウモロコシ) / 遺伝子: MET2A, ZMET2 / プラスミド: pET-Sumo / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) RIL
参照: UniProt: Q9AXT8, DNA (cytosine-5-)-methyltransferase
#2: タンパク質・ペプチド H3 peptide


分子量: 1592.843 Da / 分子数: 1 / 断片: histone H3 peptide, UNP residues 16-30 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: H3 peptide was synthesized / 参照: UniProt: P68431
#3: 化合物 ChemComp-SAH / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / S-アデノシルホモシステイン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 384.411 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H20N6O5S

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.43 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.12 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: 0.2 M calcium acetate, 0.1 M imidazole pH 8.0, and 10% PEG8000, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-E / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2011年7月14日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.2→50 Å / Num. all: 39197 / Num. obs: 38805 / % possible obs: 99 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.4 % / Rmerge(I) obs: 0.118 / Rsym value: 0.118 / Net I/σ(I): 12.6
反射 シェル解像度: 3.2→3.31 Å / 冗長度: 3.4 % / Rmerge(I) obs: 0.503 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / Rsym value: 0.503 / % possible all: 98.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
PHENIXモデル構築
PHENIX(phenix.refine: 1.7.1_743)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 4FSX

4fsx


解像度: 3.2→40.099 Å / SU ML: 1.04 / σ(F): 1.98 / 位相誤差: 28.7 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2773 1928 5.04 %
Rwork0.2352 --
obs0.2373 38283 98.92 %
all-40211 -
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 37.828 Å2 / ksol: 0.281 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.9959 Å2-2.1425 Å2-4.6629 Å2
2--2.0362 Å2-4.3368 Å2
3---0.9597 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.2→40.099 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10605 0 52 0 10657
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00910918
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.57514804
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d19.1814034
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.1031580
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0121924
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.2-3.280.35141390.32222568X-RAY DIFFRACTION99
3.28-3.36870.33141260.29982618X-RAY DIFFRACTION99
3.3687-3.46770.35521590.28552572X-RAY DIFFRACTION99
3.4677-3.57960.32431470.28262615X-RAY DIFFRACTION99
3.5796-3.70740.31871310.26722574X-RAY DIFFRACTION99
3.7074-3.85580.25481200.24182627X-RAY DIFFRACTION99
3.8558-4.03110.27691410.22832623X-RAY DIFFRACTION99
4.0311-4.24340.30141350.20032606X-RAY DIFFRACTION99
4.2434-4.50890.21261440.19532586X-RAY DIFFRACTION99
4.5089-4.85650.22121330.17832591X-RAY DIFFRACTION99
4.8565-5.34420.22051440.20522618X-RAY DIFFRACTION99
5.3442-6.11520.28551460.24942584X-RAY DIFFRACTION99
6.1152-7.69560.2721220.24382616X-RAY DIFFRACTION99
7.6956-40.10210.2941410.23842557X-RAY DIFFRACTION97
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.9740.48721.1681.02540.44311.20750.06390.4835-0.1621-0.0523-0.14050.16730.1629-0.29460.09770.383-0.0520.01790.6017-0.07570.3775-58.774734.9625-67.4074
21.9066-0.10980.33122.1830.80771.5196-0.1712-0.21510.83620.4019-0.05920.0146-0.5089-0.04640.10880.5263-0.0229-0.19840.3689-0.01360.6991-35.553563.7902-45.3377
32.2347-0.59090.88650.5527-0.20381.4449-0.09270.1553-0.08230.17030.1142-0.0890.14140.1216-0.04390.40820.0072-0.03220.2946-0.01320.3182-21.899136.9575-45.8552
41.6242-1.0558-0.6471.60210.94051.4359-0.121-0.0808-0.20260.0017-0.08240.26740.142-0.22110.12790.2952-0.04090.03820.41020.01510.3315-46.188372.55230.7823
52.64870.3528-0.95031.07820.0740.849-0.09370.08250.102-0.14840.2094-0.1658-0.06940.1895-0.09370.3957-0.00370.02460.3926-0.0330.2602-23.564781.5327-5.6491
61.66411.1694-0.48511.07510.28031.4252-0.31230.20420.21-0.42310.52910.0472-0.3540.1555-0.05760.5206-0.11440.05480.37210.05540.3216-18.160886.5583-16.681
7-0.0080.01070.005-0.0198-0.0039-0.00360.08030.4787-0.1729-0.12960.19980.1706-0.03080.018400.73560.031-0.08770.5359-0.10060.5651-33.365836.5231-21.2486
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resseq 132:364)
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resseq 365:566)
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resseq 567:886)
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'B' and (resseq 134:551)
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'B' and (resseq 552:732)
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'B' and (resseq 733:885)
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'P'

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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