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- PDB-2cfv: Crystal structure of human protein tyrosine phosphatase receptor ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2cfv
タイトルCrystal structure of human protein tyrosine phosphatase receptor type J
要素HUMAN PROTEIN TYROSINE PHOSPHATASE RECEPTOR TYPE J
キーワードHYDROLASE / RECEPTOR TYPE TYROSINE PHOSPHATASE J / PTPRJ / GLYCOPROTEIN / PROTEIN PHOSPHATASE
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of Fc receptor mediated stimulatory signaling pathway / contact inhibition / gamma-catenin binding / delta-catenin binding / platelet-derived growth factor receptor binding / positive regulation of platelet activation / negative regulation of vascular permeability / negative regulation of platelet-derived growth factor receptor signaling pathway / mitogen-activated protein kinase binding / negative regulation of T cell receptor signaling pathway ...positive regulation of Fc receptor mediated stimulatory signaling pathway / contact inhibition / gamma-catenin binding / delta-catenin binding / platelet-derived growth factor receptor binding / positive regulation of platelet activation / negative regulation of vascular permeability / negative regulation of platelet-derived growth factor receptor signaling pathway / mitogen-activated protein kinase binding / negative regulation of T cell receptor signaling pathway / positive regulation of macrophage chemotaxis / positive chemotaxis / negative regulation of epidermal growth factor receptor signaling pathway / Phosphorylation of CD3 and TCR zeta chains / oligodendrocyte differentiation / phosphatase activity / positive regulation of focal adhesion assembly / platelet-derived growth factor receptor signaling pathway / : / immunological synapse / positive regulation of cell adhesion / peptidyl-tyrosine dephosphorylation / negative regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / vasculogenesis / regulation of cell adhesion / specific granule membrane / positive regulation of phagocytosis / Negative regulation of FLT3 / negative regulation of insulin receptor signaling pathway / negative regulation of cell migration / protein-tyrosine-phosphatase / B cell differentiation / negative regulation of MAP kinase activity / protein tyrosine phosphatase activity / Negative regulation of MET activity / negative regulation of cell growth / beta-catenin binding / cytokine-mediated signaling pathway / ruffle membrane / positive regulation of tumor necrosis factor production / positive regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation / cell-cell junction / blood coagulation / glucose homeostasis / heart development / T cell receptor signaling pathway / angiogenesis / positive regulation of MAPK cascade / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / receptor complex / cadherin binding / negative regulation of cell population proliferation / Neutrophil degranulation / protein kinase binding / cell surface / extracellular exosome / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
PTPRJ, transmembrane domain / TM proximal of protein tyrosine phosphatase, receptor type J / Protein tyrosine phosphatase superfamily / Protein-Tyrosine Phosphatase; Chain A / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif ...PTPRJ, transmembrane domain / TM proximal of protein tyrosine phosphatase, receptor type J / Protein tyrosine phosphatase superfamily / Protein-Tyrosine Phosphatase; Chain A / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif / Tyrosine specific protein phosphatases active site. / Protein-tyrosine phosphatase, active site / Tyrosine-specific protein phosphatases domain / Tyrosine specific protein phosphatases domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase-like / Fibronectin type III domain / Fibronectin type 3 domain / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Immunoglobulin-like fold / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
NICKEL (II) ION / Receptor-type tyrosine-protein phosphatase eta
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Debreczeni, J.E. / Barr, A.J. / Eswaran, J. / Ugochukwu, E. / Sundstrom, M. / Weigelt, J. / Arrowsmith, C. / Edwards, A. / Knapp, S.
引用ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 2009
タイトル: Large-Scale Structural Analysis of the Classical Human Protein Tyrosine Phosphatome.
著者: Barr, A.J. / Ugochukwu, E. / Lee, W.H. / King, O.N.F. / Filippakopoulos, P. / Alfano, I. / Savitsky, P. / Burgess-Brown, N.A. / Muller, S. / Knapp, S.
履歴
登録2006年2月23日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02006年3月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Refinement description / Version format compliance
改定 1.22012年6月20日Group: Other
改定 1.32019年5月8日Group: Data collection / Derived calculations ...Data collection / Derived calculations / Experimental preparation / Other
カテゴリ: exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc ...exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc / pdbx_database_status / pdbx_struct_special_symmetry
Item: _exptl_crystal_grow.method / _pdbx_database_status.recvd_author_approval
改定 1.42023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HUMAN PROTEIN TYROSINE PHOSPHATASE RECEPTOR TYPE J
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,0386
ポリマ－36,7671
非ポリマー2705
水45025
1
A: HUMAN PROTEIN TYROSINE PHOSPHATASE RECEPTOR TYPE J
ヘテロ分子

A: HUMAN PROTEIN TYROSINE PHOSPHATASE RECEPTOR TYPE J
ヘテロ分子

A: HUMAN PROTEIN TYROSINE PHOSPHATASE RECEPTOR TYPE J
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)111,11318
ポリマ－110,3023
非ポリマー81115
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_565-x+y,-x+1,z1
crystal symmetry operation2_665-y+1,x-y+1,z1
Buried area9100 Å2
ΔGint-212 kcal/mol
Surface area31650 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)86.060, 86.060, 119.540
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number146
Space group name H-MH3
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-2305-

NI

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要素

#1: タンパク質 HUMAN PROTEIN TYROSINE PHOSPHATASE RECEPTOR TYPE J / PROTEIN-TYROSINE PHOSPHATASE ETA / R-PTP-ETA / HPTP ETA / PROTEIN-TYROSINE PHOSPHATASE RECEPTOR ...PROTEIN-TYROSINE PHOSPHATASE ETA / R-PTP-ETA / HPTP ETA / PROTEIN-TYROSINE PHOSPHATASE RECEPTOR TYPE J / DENSITY-ENHANCED PHOSPHATASE 1 / DEP-1 / CD14 8 ANTIGEN


分子量: 36767.484 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 1019-1311 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q12913, protein-tyrosine-phosphatase
#2: 化合物
ChemComp-NI / NICKEL (II) ION


分子量: 58.693 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ni
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 25 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.16 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.1 %
結晶化手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.01M NICL2,0.1M TRIS PH 8.5, 1M LI2SO4,150 UL SITTING DROPS

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 0.979
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2006年2月9日 / 詳細: MIRROS
放射モノクロメーター: SI / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→46.6 Å / Num. obs: 11491 / % possible obs: 98.8 % / Observed criterion σ(I): 3 / 冗長度: 3.76 % / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 15.25
反射 シェル解像度: 2.5→2.6 Å / 冗長度: 3.13 % / Rmerge(I) obs: 0.27 / Mean I/σ(I) obs: 4.18 / % possible all: 91.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2AHS

2ahs


解像度: 2.5→63.25 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.94 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.896 / SU B: 18.803 / SU ML: 0.221 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.513 / ESU R Free: 0.285 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25 547 4.8 %RANDOM
Rwork0.201 ---
obs0.203 10857 99.7 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 29.51 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.23 Å20.62 Å20 Å2
2--1.23 Å20 Å2
3----1.85 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→63.25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2130 0 5 25 2160
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0222193
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.021418
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2961.9262979
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.91533440
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.9145264
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.14123.832107
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.95615342
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.4651512
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0720.2333
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.022441
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02467
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2290.2464
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1970.21358
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.190.21049
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0860.21101
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1550.258
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2450.230
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.170.224
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1630.25
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.4851.51374
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.84622159
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.1483947
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.6834.5820
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.56 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.338 38
Rwork0.264 788
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -7.054 Å / Origin y: 28.52 Å / Origin z: -14.381 Å
111213212223313233
T0.201 Å2-0.114 Å20.0393 Å2--0.1333 Å20.023 Å2---0.0929 Å2
L1.7566 °2-0.4098 °2-0.0498 °2-3.2916 °2-0.7789 °2--3.509 °2
S-0.1634 Å °-0.0701 Å °-0.275 Å °0.2248 Å °0.1076 Å °0.2215 Å °0.814 Å °-0.3864 Å °0.0558 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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