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万見
- PDB-2bzd: Galactose recognition by the carbohydrate-binding module of a bac... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2bzd
タイトルGalactose recognition by the carbohydrate-binding module of a bacterial sialidase.
要素BACTERIAL SIALIDASE
キーワードHYDROLASE / SIALIDASE / CARBOHYDRATE BINDING MODULE / GLYCOSIDASE
機能・相同性
機能・相同性情報


ganglioside catabolic process / oligosaccharide catabolic process / exo-alpha-(2->3)-sialidase activity / exo-alpha-(2->6)-sialidase activity / exo-alpha-(2->8)-sialidase activity / exo-alpha-sialidase / intracellular membrane-bounded organelle / extracellular region / membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Alpha-galactosidase, NEW3 domain / NPCBM-associated, NEW3 domain of alpha-galactosidase / BNR repeat-like domain / Sialidase family / Sialidase / Coagulation factor 5/8 C-terminal domain, discoidin domain / Coagulation factors 5/8 type C domain (FA58C) profile. / F5/8 type C domain / Coagulation factor 5/8 C-terminal domain / Neuraminidase - #10 ...Alpha-galactosidase, NEW3 domain / NPCBM-associated, NEW3 domain of alpha-galactosidase / BNR repeat-like domain / Sialidase family / Sialidase / Coagulation factor 5/8 C-terminal domain, discoidin domain / Coagulation factors 5/8 type C domain (FA58C) profile. / F5/8 type C domain / Coagulation factor 5/8 C-terminal domain / Neuraminidase - #10 / Sialidase superfamily / Galactose-binding domain-like / 6 Propeller / Neuraminidase / Twin arginine translocation (Tat) signal profile. / Twin-arginine translocation pathway, signal sequence / Galactose-binding-like domain superfamily / Immunoglobulin E-set / Jelly Rolls / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
beta-D-galactopyranose / Sialidase
類似検索 - 構成要素
生物種MICROMONOSPORA VIRIDIFACIENS (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Newstead, S.L. / Taylor, G.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2005
タイトル: Galactose Recognition by the Carbohydrate-Binding Module of a Bacterial Sialidase.
著者: Newstead, S.L. / Watson, J.N. / Bennet, A.J. / Taylor, G.
履歴
登録2005年8月16日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
置き換え2005年8月19日ID: 2BQ9
改定 1.02005年8月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations ...Data collection / Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_database_status / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_struct_special_symmetry / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_alt_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_alt_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_ptnr1_label_alt_id / _struct_conn.pdbx_ptnr2_label_alt_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.32023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: BACTERIAL SIALIDASE
B: BACTERIAL SIALIDASE
C: BACTERIAL SIALIDASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)193,60812
ポリマ－192,7223
非ポリマー8869
水26,9501496
1
A: BACTERIAL SIALIDASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)64,5364
ポリマ－64,2411
非ポリマー2953
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
2
B: BACTERIAL SIALIDASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)64,5364
ポリマ－64,2411
非ポリマー2953
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
3
C: BACTERIAL SIALIDASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)64,5364
ポリマ－64,2411
非ポリマー2953
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)141.457, 141.457, 158.880
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11C-2099-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 BACTERIAL SIALIDASE


分子量: 64240.598 Da / 分子数: 3 / 断片: RESIDUES 47-647 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) MICROMONOSPORA VIRIDIFACIENS (バクテリア)
プラスミド: PET28A / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q02834, exo-alpha-sialidase
#2: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#3: 糖 ChemComp-GAL / beta-D-galactopyranose / beta-D-galactose / D-galactose / galactose / β-D-ガラクトピラノ-ス


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 180.156 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C6H12O6
識別子タイププログラム
DGalpbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
b-D-galactopyranoseCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GalpIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GalSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1496 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, GLU 260 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, GLU 260 TO ALA ...ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, GLU 260 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, GLU 260 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN C, GLU 260 TO ALA RELEASES SIALIC ACIDS FOR USE AS CARBON AND ENERGY SOURCES FOR THIS NON-PATHOGENIC BACTERIUM WHILE IN PATHOGENIC MICROORGANISMS.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 44 %
結晶化詳細: 16 % PEG 3350, 0.2 M DI-AMMONIUM HYDROGEN CITRATE

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-2 / 波長: 0.933
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2004年11月20日 / 詳細: TOROIDAL MIRROR
放射モノクロメーター: DIAMOND (111), GE(220) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.933 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→2.1 Å / Num. obs: 121364 / % possible obs: 98.3 % / Observed criterion σ(I): 6 / 冗長度: 5.5 % / Rmerge(I) obs: 0.15 / Net I/σ(I): 9.9
反射 シェル解像度: 2→2.1 Å / 冗長度: 5.1 % / Rmerge(I) obs: 0.44 / Mean I/σ(I) obs: 2.8 / % possible all: 99.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1W8O

1w8o


解像度: 2→122.17 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.945 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.895 / SU B: 6.637 / SU ML: 0.157 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.21 / ESU R Free: 0.199 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.267 6102 5 %RANDOM
Rwork0.193 ---
obs0.197 115262 97.9 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 17.61 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.12 Å20.06 Å20 Å2
2--0.12 Å20 Å2
3----0.18 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→122.17 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数13589 0 57 1496 15142
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.02114039
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6031.94919178
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.07551799
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.95923.255642
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.791152046
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.55415131
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1030.22125
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0211035
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2150.26769
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3050.29231
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1780.21450
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1980.2113
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2770.251
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.6991.58959
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.146214446
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.95735293
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.9284.54732
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2→2.05 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.349 476
Rwork0.246 8504
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.473-1.38660.68794.64460.53911.33810.03050.02570.02910.2426-0.13810.2380.0145-0.0040.10760.002-0.02-0.0814-0.0023-0.0430.0835-24.82659.37284.872
26.1815-1.18821.7591.4602-1.830618.84950.8333-0.03011.6833-0.4185-0.2141-0.77320.52391.1742-0.61920.09420.20390.30550.05810.02420.69875.60547.78968.377
33.51910.941-1.44874.7522-1.41472.1244-0.0771-0.02760.0417-0.4197-0.0214-0.05860.2685-0.26670.09850.0949-0.0596-0.043-0.0971-0.06180.0017-14.46458.36745.273
40.9996-0.0477-0.22072.6161-0.38970.92370.1263-0.05780.06060.1159-0.1891-0.1453-0.11370.1780.0627-0.09950.023-0.05670.0173-0.0708-0.018862.724-27.63941.414
57.4733-1.64831.79961.4604-0.47041.22650.13990.10140.187-0.0098-0.0352-0.2462-0.21520.3763-0.10470.0501-0.06870.10220.0101-0.043-0.021253.7637.64738.464
60.9905-0.25680.31853.8226-0.26911.2643-0.1558-0.0202-0.01850.1870.26860.31130.00230.0591-0.1128-0.04430.10230.136-0.09870.0755-0.066726.077-8.71642.769
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A47 - 402
2X-RAY DIFFRACTION2A403 - 502
3X-RAY DIFFRACTION3A503 - 647
4X-RAY DIFFRACTION4B47 - 402
5X-RAY DIFFRACTION5B403 - 502
6X-RAY DIFFRACTION6B503 - 647

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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