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- PDB-2a25: Crystal structure of Siah1 SBD bound to the peptide EKPAAVVAPITTG... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2a25
タイトルCrystal structure of Siah1 SBD bound to the peptide EKPAAVVAPITTG from SIP
要素
  • Calcyclin-binding protein peptide
  • Ubiquitin ligase SIAH1
キーワードLIGASE / Protein-peptide complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Netrin-1 signaling / beta-catenin destruction complex / ubiquitin conjugating enzyme binding / S100 protein binding / SCF ubiquitin ligase complex / nuclear envelope lumen / anatomical structure morphogenesis / canonical Wnt signaling pathway / positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway / tubulin binding ...Netrin-1 signaling / beta-catenin destruction complex / ubiquitin conjugating enzyme binding / S100 protein binding / SCF ubiquitin ligase complex / nuclear envelope lumen / anatomical structure morphogenesis / canonical Wnt signaling pathway / positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway / tubulin binding / cellular response to leukemia inhibitory factor / axon guidance / protein catabolic process / RING-type E3 ubiquitin transferase / ubiquitin-protein transferase activity / ubiquitin protein ligase activity / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / nervous system development / heart development / ubiquitin-dependent protein catabolic process / spermatogenesis / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / neuron apoptotic process / amyloid fibril formation / protein ubiquitination / positive regulation of apoptotic process / cell cycle / Amyloid fiber formation / protein domain specific binding / apoptotic process / ubiquitin protein ligase binding / protein homodimerization activity / zinc ion binding / extracellular exosome / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Siah interacting protein, N-terminal / Calcyclin-binding protein, N-terminal / Calcyclin-binding Protein, CS domain / Siah interacting protein, N terminal / SGS domain / SGS domain / SGS domain profile. / : / Sina, zinc finger / E3 ubiquitin-protein ligase sina/sinah, RING finger ...Siah interacting protein, N-terminal / Calcyclin-binding protein, N-terminal / Calcyclin-binding Protein, CS domain / Siah interacting protein, N terminal / SGS domain / SGS domain / SGS domain profile. / : / Sina, zinc finger / E3 ubiquitin-protein ligase sina/sinah, RING finger / E3 ubiquitin-protein ligase SINA-like, animal / Seven-in-absentia protein, TRAF-like domain / Sina, TRAF-like domain / Zinc finger, SIAH-type / Zinc finger SIAH-type profile. / CS domain / CS domain / CS domain profile. / Apoptosis, Tumor Necrosis Factor Receptor Associated Protein 2; Chain A / Apoptosis, Tumor Necrosis Factor Receptor Associated Protein 2; Chain A / HSP20-like chaperone / TRAF-like / Classic Zinc Finger / Double Stranded RNA Binding Domain / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Sandwich / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
E3 ubiquitin-protein ligase SIAH1 / Calcyclin-binding protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Santelli, E. / Leone, M. / Li, C. / Fukushima, T. / Preece, N.E. / Olson, A.J. / Ely, K.R. / Reed, J.C. / Pellecchia, M. / Liddington, R.C. / Matsuzawa, S.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2005
タイトル: Structural Analysis of Siah1-Siah-interacting Protein Interactions and Insights into the Assembly of an E3 Ligase Multiprotein Complex
著者: Santelli, E. / Leone, M. / Li, C. / Fukushima, T. / Preece, N.E. / Olson, A.J. / Ely, K.R. / Reed, J.C. / Pellecchia, M. / Liddington, R.C. / Matsuzawa, S.
履歴
登録2005年6月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02005年8月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.32023年8月23日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ubiquitin ligase SIAH1
B: Calcyclin-binding protein peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,0143
ポリマ－22,9482
非ポリマー651
水1,802100
1
A: Ubiquitin ligase SIAH1
B: Calcyclin-binding protein peptide
ヘテロ分子

A: Ubiquitin ligase SIAH1
B: Calcyclin-binding protein peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,0276
ポリマ－45,8974
非ポリマー1312
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_655-x+1,y,-z+1/21
単位格子
Length a, b, c (Å)47.635, 107.761, 78.414
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
詳細The second part of the biological assembly is generated by the two fold axis: 1-x, y, 1/2-z

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要素

#1: タンパク質 Ubiquitin ligase SIAH1 / Seven in absentia homolog 1 / Siah-1 / Siah-1a


分子量: 21693.820 Da / 分子数: 1 / 断片: Substrate binding domain (residues 90-282) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SIAH1, HUMSIAH / プラスミド: pET15b / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: Q8IUQ4, 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ（ペプチド合成）
#2: タンパク質・ペプチド Calcyclin-binding protein peptide / CacyBP / hCacyBP / Siah-interacting protein / S100A6-binding protein / PNAS-107


分子量: 1254.451 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
詳細: The peptide was chemically synthesized. The sequence of the peptide can be naturally found in Homo sapiens (human)
参照: UniProt: Q9HB71
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 100 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.94 Å3/Da / 溶媒含有率: 58 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6
詳細: sodium dihydrogen phospahte, di-potassium hydrogen phosphate, dithiothreithol, pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-E / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2004年6月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→50 Å / Num. obs: 10567 / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -4 / 冗長度: 3.9 % / Biso Wilson estimate: 39.7 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.043 / Net I/σ(I): 27
反射 シェル解像度: 2.2→2.28 Å / Rmerge(I) obs: 0.365 / Mean I/σ(I) obs: 4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.1.24精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: pdb entry 1k2f chain A

1k2f


解像度: 2.2→29.11 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.949 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.936 / SU B: 5.472 / SU ML: 0.14 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.253 / ESU R Free: 0.205 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.252 524 5 %RANDOM
Rwork0.21342 ---
obs0.21529 10527 99.36 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 26.77 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.66 Å20 Å20 Å2
2--1.36 Å20 Å2
3---0.3 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→29.11 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1219 0 1 100 1320
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.0211249
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5541.9281683
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.1675150
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1040.2191
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.02927
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2170.2524
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2390.284
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2110.240
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1330.25
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.0841.5771
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.9621241
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.423478
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.1444.5442
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.318 Å / Total num. of bins used: 10 /
Rfactor反射数
Rfree0.344 86
Rwork0.296 1392
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 12.6082 Å / Origin y: 38.1424 Å / Origin z: 8.8587 Å
111213212223313233
T0.091 Å20.0131 Å20.0107 Å2-0.002 Å20.0049 Å2--0.1279 Å2
L8.057 °20.5473 °23.4563 °2-3.1063 °2-0.6595 °2--6.0939 °2
S-0.0056 Å °-0.2343 Å °-0.6125 Å °-0.2312 Å °0.1068 Å °-0.0205 Å °0.1452 Å °-0.3148 Å °-0.1012 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA125 - 28236 - 193
2X-RAY DIFFRACTION1AC601
3X-RAY DIFFRACTION1BB59 - 672 - 10
4X-RAY DIFFRACTION1AD602 - 691

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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