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万見
- PDB-1y47: Structural studies of designed alpha-helical hairpins -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1y47
タイトルStructural studies of designed alpha-helical hairpins
要素dueferri (DF2)
キーワードDE NOVO PROTEIN / Protein design / helical hairpin / turns / diiron proteins
機能・相同性Immunoglobulin FC, subunit C / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Up-down Bundle / Mainly Alpha / :
機能・相同性情報
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Lahr, S.J. / Engel, D.E. / Stayrook, S.E. / Maglio, O. / North, B. / Geremia, S. / Lombardi, A. / DeGrado, W.F.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2005
タイトル: Analysis and design of turns in alpha-helical hairpins
著者: Lahr, S.J. / Engel, D.E. / Stayrook, S.E. / Maglio, O. / North, B. / Geremia, S. / Lombardi, A. / DeGrado, W.F.
履歴
登録2004年11月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02005年3月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32023年8月23日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: dueferri (DF2)
B: dueferri (DF2)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,5385
ポリマ－11,2012
非ポリマー3373
水543
1
A: dueferri (DF2)
ヘテロ分子

A: dueferri (DF2)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,4264
ポリマ－11,2012
非ポリマー2252
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,-y,z1
Buried area2370 Å2
ΔGint-39 kcal/mol
Surface area5640 Å2
手法PISA, PQS
2
B: dueferri (DF2)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)5,8253
ポリマ－5,6001
非ポリマー2252
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
B: dueferri (DF2)
ヘテロ分子

B: dueferri (DF2)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,6506
ポリマ－11,2012
非ポリマー4504
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_655-x+1,-y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)48.274, 39.017, 46.891
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-61-

HOH

21B-63-

HOH

詳細the biological assembly is a dimer generated by the two fold axis

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要素

#1: タンパク質・ペプチド dueferri (DF2)


分子量: 5600.354 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: designed peptide
#2: 化合物 ChemComp-CD / CADMIUM ION


分子量: 112.411 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cd
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.7 Å3/Da / 溶媒含有率: 31 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.6
詳細: 22% PEG MW 400, 0.1 M CdCl2, 0.1 M sodium acetate pH 4.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU300 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2001年4月23日 / 詳細: Osmic mirrors
放射モノクロメーター: Osmic Mirrors / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→15 Å / Num. all: 2640 / Num. obs: 2625 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 10.5 % / Biso Wilson estimate: 86.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.08 / Rsym value: 0.08
反射 シェル解像度: 2.7→2.87 Å / 冗長度: 9.6 % / Rmerge(I) obs: 0.365 / Num. unique all: 379 / % possible all: 97.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1EC5

1ec5


解像度: 2.7→15 Å / Rfactor Rfree error: 0.02 / Data cutoff high absF: 492107.92 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.259 172 6.6 %RANDOM
Rwork0.234 ---
all0.236 2640 --
obs0.234 2625 99.4 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 83.7173 Å2 / ksol: 0.468996 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 62 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--3.19 Å20 Å20 Å2
2---8.95 Å20 Å2
3---12.14 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.47 Å0.33 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.43 Å0.26 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数788 0 3 3 794
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d18.9
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.65
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it2.331.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it3.992
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it5.592
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it7.882.5
LS精密化 シェル解像度: 2.7→2.87 Å / Rfactor Rfree error: 0.062 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.337 30 7.3 %
Rwork0.274 379 -
obs--97.1 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3ION.PARAMION.TOP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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