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- PDB-5dtc: UBL Structure -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5dtc
タイトルUBL Structure
要素Ribosome biogenesis protein YTM1
キーワードPROTEIN BINDING / ubiquitin
機能・相同性:
機能・相同性情報
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Romes, E.M. / Stanley, R.E.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号
National Institutes of Health/National Institute of Environmental Health Sciences (NIH/NIEHS) 米国
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / : 2016
タイトル: The Crystal Structure of the Ubiquitin-like Domain of Ribosome Assembly Factor Ytm1 and Characterization of Its Interaction with the AAA-ATPase Midasin.
著者: Romes, E.M. / Sobhany, M. / Stanley, R.E.
履歴
登録2015年9月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年12月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年12月9日Group: Database references
改定 1.22016年1月20日Group: Database references
改定 1.32019年11月27日Group: Author supporting evidence / Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.42023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ribosome biogenesis protein YTM1
B: Ribosome biogenesis protein YTM1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,3012
ポリマ-20,3012
非ポリマー00
2,468137
1
A: Ribosome biogenesis protein YTM1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,1511
ポリマ-10,1511
非ポリマー00
181
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Ribosome biogenesis protein YTM1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,1511
ポリマ-10,1511
非ポリマー00
181
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)35.298, 37.738, 41.134
Angle α, β, γ (deg.)82.54, 64.31, 69.62
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質 Ribosome biogenesis protein YTM1


分子量: 10150.686 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 5-92 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
: YJM1133 / 遺伝子: YTM1, H781_YJM1133O00421 / プラスミド: pGST2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)Star / 参照: UniProt: A0A0D4FJ11
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 137 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.28 Å3/Da / 溶媒含有率: 50 % / 解説: Plate
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 0.1 M Sodium cacodylate, 1M Sodium Citrate / PH範囲: 6.2-6.8

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX-300 / 検出器: CCD / 日付: 2014年2月7日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→50 Å / Num. all: 47152 / Num. obs: 18667 / % possible obs: 95.3 % / 冗長度: 2.5 % / Net I/σ(I): 9.1
反射 シェル解像度: 1.7→1.76 Å / 冗長度: 2 % / Mean I/σ(I) obs: 2.5 / % possible all: 85.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(phenix.refine: 1.9_1692)精密化
HKL-2000データ削減
DENZOデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 4WJS
解像度: 1.7→37.057 Å / SU ML: 0.19 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.99 / 位相誤差: 26.7 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2318 942 5.05 %Random selection
Rwork0.175 ---
obs0.1778 18657 95.13 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→37.057 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1414 0 0 137 1551
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0061442
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.931944
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.804552
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.038222
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004244
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.7-1.79290.31731280.18862285X-RAY DIFFRACTION86
1.7929-1.90520.24191300.16382476X-RAY DIFFRACTION94
1.9052-2.05230.2261260.14092564X-RAY DIFFRACTION96
2.0523-2.25880.2061430.13912572X-RAY DIFFRACTION97
2.2588-2.58560.22921450.16232601X-RAY DIFFRACTION97
2.5856-3.25730.23661340.18882605X-RAY DIFFRACTION98
3.2573-37.06570.22811360.18852612X-RAY DIFFRACTION98

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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