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万見
- PDB-4yud: Crystal structure of a RNA binding motif protein 39 (RBM39) from ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4yud
タイトルCrystal structure of a RNA binding motif protein 39 (RBM39) from Homo sapiens at 1.28 A resolution
要素RNA-binding protein 39
キーワードRNA BINDING PROTEIN / RNA recognition domain / RNP-1 / PF00076 family / Structural Genomics / Joint Center for Structural Genomics / JCSG / Protein Structure Initiative / PSI-BIOLOGY / PARTNERSHIP FOR T-CELL BIOLOGY / TCELL
機能・相同性
機能・相同性情報


RS domain binding / U1 snRNP binding / regulation of mRNA splicing, via spliceosome / RNA processing / mRNA Splicing - Major Pathway / RNA splicing / centriolar satellite / mRNA processing / microtubule cytoskeleton / nuclear speck ...RS domain binding / U1 snRNP binding / regulation of mRNA splicing, via spliceosome / RNA processing / mRNA Splicing - Major Pathway / RNA splicing / centriolar satellite / mRNA processing / microtubule cytoskeleton / nuclear speck / protein-containing complex / RNA binding / nucleoplasm
類似検索 - 分子機能
Splicing factor, RBM39-like / Splicing factor RBM39, linker / linker between RRM2 and RRM3 domains in RBM39 protein / RNA recognition motif domain, eukaryote / RNA recognition motif / RRM (RNA recognition motif) domain / RNA recognition motif / RNA recognition motif / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain ...Splicing factor, RBM39-like / Splicing factor RBM39, linker / linker between RRM2 and RRM3 domains in RBM39 protein / RNA recognition motif domain, eukaryote / RNA recognition motif / RRM (RNA recognition motif) domain / RNA recognition motif / RNA recognition motif / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain / RNA-binding domain superfamily / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily / Alpha-Beta Plaits / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
RNA-binding protein 39
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.28 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG) / Partnership for T-Cell Biology (TCELL)
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure of a RNA binding motif protein 39 (RBM39) from Homo sapiens at 1.28 A resolution
著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG) / Partnership for T-Cell Biology (TCELL)
履歴
登録2015年3月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年4月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年1月24日Group: Advisory / Database references ...Advisory / Database references / Derived calculations / Source and taxonomy
カテゴリ: citation_author / entity_src_gen ...citation_author / entity_src_gen / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / pdbx_validate_symm_contact
Item: _citation_author.name / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag ..._citation_author.name / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_struct_assembly.oligomeric_details / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.22023年2月1日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32023年10月25日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: RNA-binding protein 39


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,3051
ポリマ－10,3051
非ポリマー00
水2,108117
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)86.574, 26.711, 35.015
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-410-

HOH

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要素

#1: タンパク質 RNA-binding protein 39 / CAPER alpha / Hepatocellular carcinoma protein 1 / RNA-binding motif protein 39 / RNA-binding ...CAPER alpha / Hepatocellular carcinoma protein 1 / RNA-binding motif protein 39 / RNA-binding region-containing protein 2 / Splicing factor HCC1


分子量: 10304.834 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 144-234 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RBM39, HCC1, RNPC2 / プラスミド: pET28TEVc / 発現宿主: Escherichia Coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21Gold(DE3) / 参照: UniProt: Q14498
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 117 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細THIS CONSTRUCT (RESIDUES 144-234) WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE ...THIS CONSTRUCT (RESIDUES 144-234) WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH TEV PROTEASE LEAVING ONLY A GLYCINE (0) FOLLOWED BY THE TARGET SEQUENCE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.96 Å3/Da / 溶媒含有率: 37.39 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 20% polyethylene glycol 3350, 0.20M sodium fluoride, 1mM RNA-6b UAAUAA

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL11-1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年11月14日
詳細: Flat mirror (vertical focusing); single crystal Si(111) bent monochromator (horizontal focusing)
放射モノクロメーター: single crystal Si(111) bent / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.28→32.461 Å / Num. all: 20012 / Num. obs: 20012 / % possible obs: 92.2 % / 冗長度: 3.9 % / Rpim(I) all: 0.013 / Rrim(I) all: 0.027 / Rsym value: 0.023 / Net I/av σ(I): 19.625 / Net I/σ(I): 27.7 / Num. measured all: 77481
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) allRmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRpim(I) allRrim(I) allRsym valueDiffraction-IDNet I/σ(I) obs% possible all
1.28-1.352.30.3550.2852.7452019480.2050.3550.2851363
1.35-1.433.20.2410.2033.8799125210.1260.2410.2035.185.9
1.43-1.534.30.1690.1495.21175527620.0790.1690.1498.699.7
1.53-1.654.20.1030.098.51071325680.0490.1030.0913.398.9
1.65-1.814.30.0630.05613.51029723960.0290.0630.05620.599.9
1.81-2.024.20.0360.03222.5901421660.0170.0360.03234.299
2.02-2.344.30.0260.02329.9826319440.0120.0260.02348.999.9
2.34-2.864.20.0210.01836.1679716310.010.0210.01859.999
2.86-4.0540.0170.01537.7520213070.0080.0170.01576.399
4.05-32.4613.80.0140.01345.129297690.0070.0140.01382.298.2

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
PHASER2.3.0位相決定
REFMAC5.5.0110精密化
XDSMarch 30, 2013データ削減
XSCALEMarch 30, 2013データスケーリング
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2CQ4

2cq4


解像度: 1.28→32.461 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.976 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.961 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.33 / SU B: 1.825 / SU ML: 0.035 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.054 / ESU R Free: 0.055 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1942 1038 5.2 %RANDOM
Rwork0.1463 18936 --
obs0.1487 19974 92.11 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso max: 91.12 Å2 / Biso mean: 21.6503 Å2 / Biso min: 9.7 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.54 Å20 Å20 Å2
2---0.89 Å20 Å2
3---1.43 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.28→32.461 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数666 0 0 117 783
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.022741
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0030.02536
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6981.9721011
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.88731299
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.4555102
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg26.95122.16237
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg10.41315138
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.0281512
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0960.2117
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.021845
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02163
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.9683461
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.5953185
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it4.455755
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.7768280
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it6.73711248
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr2.00531277
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free8.263121
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded4.14531261
LS精密化 シェル解像度: 1.28→1.313 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.291 38 -
Rwork0.208 818 -
all-856 -
obs--54.91 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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