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- PDB-1wmy: Crystal Structure of C-type Lectin CEL-I from Cucumaria echinata -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1wmy
タイトルCrystal Structure of C-type Lectin CEL-I from Cucumaria echinata
要素lectin CEL-I, N-acetyl-D-galactosamine-specific C-type
キーワードSUGAR BINDING PROTEIN / C-type lectin / N-acetylgalactosamine / Invertebrate
機能・相同性
機能・相同性情報


signaling receptor activity / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
CEL-1-like C-type lectin-like domain / Mannose-Binding Protein A; Chain A / Mannose-Binding Protein A, subunit A / Lectin C-type domain / C-type lectin domain profile. / C-type lectin-like / C-type lectin (CTL) or carbohydrate-recognition domain (CRD) / C-type lectin-like/link domain superfamily / C-type lectin fold / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Lectin CEL-I, N-acetyl-D-galactosamine-specific C-type
類似検索 - 構成要素
生物種Cucumaria echinata (ぐみ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Sugawara, H. / Kusunoki, M. / Kurisu, G. / Fujimoto, T. / Aoyagi, H. / Hatakeyama, T.
引用
ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2004
タイトル: Characteristic Recognition of N-Acetylgalactosamine by an Invertebrate C-type Lectin, CEL-I, Revealed by X-ray Crystallographic Analysis
著者: Sugawara, H. / Kusunoki, M. / Kurisu, G. / Fujimoto, T. / Aoyagi, H. / Hatakeyama, T.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2002
タイトル: Crystallization and Preliminary Crystallographic Study of an Invertebrate C-type Lectin, CEL-I, from the Marine Invertebrate Cucumaria echinata
著者: Hatakeyama, T. / Matsuo, N. / Aoyagi, H. / Sugawara, H. / Uchida, T. / Kurisu, G. / Kusunoki, M.
履歴
登録2004年7月22日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02004年9月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Refinement description / Version format compliance
改定 1.32023年10月25日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: lectin CEL-I, N-acetyl-D-galactosamine-specific C-type
B: lectin CEL-I, N-acetyl-D-galactosamine-specific C-type
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,56910
ポリマ－32,0932
非ポリマー4778
水4,450247
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2750 Å2
ΔGint-100 kcal/mol
Surface area12720 Å2
手法PISA
2
A: lectin CEL-I, N-acetyl-D-galactosamine-specific C-type
B: lectin CEL-I, N-acetyl-D-galactosamine-specific C-type
ヘテロ分子

A: lectin CEL-I, N-acetyl-D-galactosamine-specific C-type
B: lectin CEL-I, N-acetyl-D-galactosamine-specific C-type
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)65,13920
ポリマ－64,1854
非ポリマー95416
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_656-x+1,y,-z+11
Buried area8710 Å2
ΔGint-207 kcal/mol
Surface area22230 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)92.380, 69.940, 76.690
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 136.46, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-378-

HOH

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要素

#1: タンパク質 lectin CEL-I, N-acetyl-D-galactosamine-specific C-type / C-type Lectin / CEL-I


分子量: 16046.261 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Cucumaria echinata (ぐみ) / 参照: UniProt: Q7M462
#2: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#3: 化合物 ChemComp-MPD / (4S)-2-METHYL-2,4-PENTANEDIOL / (S)-2-メチル-2,4-ペンタンジオ-ル


分子量: 118.174 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O2 / コメント: 沈殿剤*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 247 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.64 Å3/Da / 溶媒含有率: 53 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: 60% 2-methyl-2,4-pentanediol, 10mM calcium chloride, 0.1M Tris-HCl, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-18B / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2001年2月1日
放射モノクロメーター: SI / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→52.7 Å / Num. all: 20936 / Num. obs: 20936 / % possible obs: 92.3 % / Biso Wilson estimate: 12.6 Å2
反射 シェル解像度: 2→2.11 Å / % possible all: 82.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.1.24精密化
DPSデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB Entry 1LIT

1lit


解像度: 2→52.7 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.967 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.941 / SU B: 3.157 / SU ML: 0.087 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.147 / ESU R Free: 0.134 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1792 1012 4.8 %RANDOM
Rwork0.13813 ---
all0.14016 19924 --
obs0.14016 19924 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 25.338 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.2 Å20 Å2-1.59 Å2
2---0.18 Å20 Å2
3----0.93 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→52.7 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2268 0 22 247 2537
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0220.0212361
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.021832
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7021.8773220
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.90434268
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.1595278
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1160.2306
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.010.022742
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0070.02538
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2250.2501
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2640.22129
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.090.21198
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1610.2192
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.0860.213
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1940.219
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.3010.250
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2250.221
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.151.51380
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.80422186
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.0733981
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.5064.51034
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2→2.052 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.251 50
Rwork0.169 1207
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.2596-0.09770.4870.3676-0.37891.64290.0933-0.0477-0.018-0.06170.01880.04640.159-0.0602-0.11210.0434-0.0266-0.00660.02840.02570.039619.1403-15.56953.136
20.3712-0.14740.26340.0870.00040.7475-0.0128-0.01590.02040.0086-0.0062-0.0107-0.0047-0.02630.0190.03810.00020.00380.0379-0.00160.05014.10961.406621.4923
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1 - 203
2X-RAY DIFFRACTION2B1 - 203

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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