[日本語] English
万見
- PDB-1v1i: Adenovirus fibre shaft sequence N-terminally fused to the bacteri... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1v1i
タイトルAdenovirus fibre shaft sequence N-terminally fused to the bacteriophage T4 fibritin foldon trimerisation motif with a long linker
要素FIBRITIN, FIBER PROTEIN
キーワードADENOVIRUS / CHIMERA / FIBER PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


adhesion receptor-mediated virion attachment to host cell / virion component / viral capsid / cell adhesion / symbiont entry into host cell / host cell nucleus
類似検索 - 分子機能
Wheat Germ Agglutinin (Isolectin 2); domain 1 / Wheat Germ Agglutinin (Isolectin 2); domain 1 - #10 / reovirus attachment protein sigma1; domain 1 / Adenoviral fibre protein, repeat/shaft region / Adenoviral fibre protein, knob / Adenoviral fibre protein (knob domain) / Adenoviral fibre protein (repeat/shaft region) / Adenovirus fibre protein / Attachment protein shaft domain superfamily / Adenovirus pIV-like, attachment domain ...Wheat Germ Agglutinin (Isolectin 2); domain 1 / Wheat Germ Agglutinin (Isolectin 2); domain 1 - #10 / reovirus attachment protein sigma1; domain 1 / Adenoviral fibre protein, repeat/shaft region / Adenoviral fibre protein, knob / Adenoviral fibre protein (knob domain) / Adenoviral fibre protein (repeat/shaft region) / Adenovirus fibre protein / Attachment protein shaft domain superfamily / Adenovirus pIV-like, attachment domain / Fibritin C-terminal / Fibritin C-terminal region / Other non-globular / Laminin / Special / Ribbon / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Fiber protein / Fibritin
類似検索 - 構成要素
生物種HUMAN ADENOVIRUS C (ウイルス)
ENTEROBACTERIA PHAGE T4 (ファージ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Papanikolopoulou, K. / Teixeira, S. / Belrhali, H. / Forsyth, V.T. / Mitraki, A. / van Raaij, M.J.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2004
タイトル: Adenovirus Fibre Shaft Sequences Fold Into the Native Triple Beta-Spiral Fold When N-Terminally Fused to the Bacteriophage T4 Fibritin Foldon Trimerisation Motif
著者: Papanikolopoulou, K. / Teixeira, S. / Belrhali, H. / Forsyth, V.T. / Mitraki, A. / van Raaij, M.J.
#1: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2004
タイトル: Formation of Highly Stable Chimeric Trimers by Fusion of an Adenovirus Fiber Shaft Fragment with the Foldon Domain of Bacteriophage T4 Fibritin
著者: Papanikolopoulou, K. / Forge, V. / Goeltz, P. / Mitraki, A.
#2: ジャーナル: Nature / 年: 1999
タイトル: A Triple Beta-Spiral in the Adenovirus Fibre Shaft Reveals a New Structural Motif for a Fibrous Protein
著者: van Raaij, M.J. / Mitraki, A. / Lavigne, G. / Cusack, S.
#3: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 1998
タイトル: Structure of Bacteriophage T4 Fibritin M: A Troublesome Packing Arrangement
著者: Strelkov, S. / Tao, Y. / Shneider, M.M. / Mesyanzhinov, V. / Rossmann, M.G.
履歴
登録2004年4月16日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02004年7月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年3月15日Group: Source and taxonomy
改定 1.22018年2月7日Group: Database references / Structure summary / カテゴリ: audit_author / citation_author / Item: _audit_author.name / _citation_author.name
改定 1.32023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: FIBRITIN, FIBER PROTEIN
B: FIBRITIN, FIBER PROTEIN
C: FIBRITIN, FIBER PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,5293
ポリマ－34,5293
非ポリマー00
水4,270237
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)71.230, 43.270, 100.910
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(-0.12087, -0.77467, 0.62071), (0.70931, -0.50485, -0.49195), (0.69446, 0.38082, 0.6105)-0.88325, 20.35965, 1.5734
2given(-0.11464, -0.78312, 0.61121), (0.72142, -0.48861, -0.49073), (0.68294, 0.38468, 0.62097)-0.51366, 19.9575, 1.17076
3given(-0.11908, -0.77334, 0.6227), (0.7158, -0.5015, -0.48594), (0.68808, 0.38786, 0.61327)-0.91706, 19.92031, 1.49919
4given(-0.46936, -0.70293, 0.5344), (0.86972, -0.26341, 0.41739), (-0.15263, 0.66069, 0.73498)-2.4625, 15.00239, -5.93603
5given(-0.50137, -0.67974, 0.53533), (0.85619, -0.30057, 0.42024), (-0.12475, 0.66904, 0.73268)-2.79445, 15.11898, -6.3232
6given(-0.43754, -0.72748, 0.52852), (0.88468, -0.24377, 0.39699), (-0.15996, 0.64136, 0.75038)-1.99557, 14.83177, -5.99442

-
要素

#1: タンパク質 FIBRITIN, FIBER PROTEIN / ARTIFICAL FUSION OF ADENOVIRUS FIBRE SHAFT WITH BACTERIOPHAGE T4 FIBRITIN FOLDON / WHISKER ANTIGEN ...ARTIFICAL FUSION OF ADENOVIRUS FIBRE SHAFT WITH BACTERIOPHAGE T4 FIBRITIN FOLDON / WHISKER ANTIGEN CONTROL PROTEIN / COLLAR PROTEIN


分子量: 11509.702 Da / 分子数: 3
断片: SHAFT DOMAIN PLUS FOLDON DOMAIN, RESIDUES 319-392 AND 457-483
由来タイプ: 組換発現
詳細: ARTIFICIAL FUSION PROTEIN OF ADENOVIRUS TYPE 2 FIBRE SHAFT RESIDUES 319-398 - BACTERIOPHAGE T4 FIBRITIN FOLDON RESIDUES 457-483 WITH A GLY-SER LINKER IN BETWEEN
由来: (組換発現) HUMAN ADENOVIRUS C (ウイルス), (組換発現) ENTEROBACTERIA PHAGE T4 (ファージ)
プラスミド: PT7.7 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): JM109(DE3) / 参照: UniProt: P03275, UniProt: P10104
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 237 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細ADENOVIRUS FIBRE IS RESPONSIBLE FOR ADENOVIRUS RECEPTOR BINDING AND CONTAINS A VIRUS-BINDING N- ...ADENOVIRUS FIBRE IS RESPONSIBLE FOR ADENOVIRUS RECEPTOR BINDING AND CONTAINS A VIRUS-BINDING N-TERMINAL DOMAIN, A MIDDLE SHAFT DOMAIN AND A C-TERMINAL RECEPTOR-BINDING DOMAIN, BINDING TO THE HUMAN COXSACKIEVIRUS AND ADENOVIRUS PROTEIN. THE FIBRITIN CHAPERONE IS RESPONSIBLE FOR ATTACHMENT OF LONG TAIL FIBRES TO VIRUS PARTICLE. DURING PHAGE ASSEMBLY, 6 FIBRITIN MOLECULES ATTACH TO EACH VIRION NECK THROUGH THEIR N-TERMINAL DOMAINS, TO FORM A COLLAR WITH SIX FIBERS ('WHISKERS'). MOLECULES ATTACH TO EACH VIRION NECK THROUGH THEIR N-TERMINAL

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.8 %
結晶化pH: 7
詳細: 10 MM HEPES-NAOH PH 7.0 0.2 M MAGNESIUM ACETATE, 20 % (W/V) PEG 3350

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: BM14 / 波長: 0.9202
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2003年9月24日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9202 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→20 Å / Num. obs: 25299 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 13.8 % / Biso Wilson estimate: 25.453 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.068 / Rsym value: 0.068 / Net I/σ(I): 6.9
反射 シェル解像度: 1.9→2 Å / 冗長度: 10.5 % / Rmerge(I) obs: 0.33 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / Rsym value: 0.33 / % possible all: 99.8

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
AMoRE位相決定
MOLREP位相決定
REFMAC5精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1QIU, PDB ENTRY 1AVY

1qiu

1avy


解像度: 1.9→19.9 Å / SU B: 4.5422 / SU ML: 0.1332 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.1933 / ESU R Free: 0.1788
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.283 1522 6 %THIN SHELLS OF RESOLUTION
Rwork0.232 ---
obs-23720 99.9 %-
原子変位パラメータBiso mean: 32.746 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.08 Å20 Å20 Å2
2--0.89 Å20 Å2
3----0.81 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→19.9 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2234 0 0 237 2471

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る