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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1v1i | ||||||
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タイトル | Adenovirus fibre shaft sequence N-terminally fused to the bacteriophage T4 fibritin foldon trimerisation motif with a long linker | ||||||
![]() | FIBRITIN, FIBER PROTEIN | ||||||
![]() | ADENOVIRUS / CHIMERA / FIBER PROTEIN | ||||||
機能・相同性 | ![]() adhesion receptor-mediated virion attachment to host cell / virion component / viral capsid / cell adhesion / symbiont entry into host cell / host cell nucleus 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Papanikolopoulou, K. / Teixeira, S. / Belrhali, H. / Forsyth, V.T. / Mitraki, A. / van Raaij, M.J. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Adenovirus Fibre Shaft Sequences Fold Into the Native Triple Beta-Spiral Fold When N-Terminally Fused to the Bacteriophage T4 Fibritin Foldon Trimerisation Motif 著者: Papanikolopoulou, K. / Teixeira, S. / Belrhali, H. / Forsyth, V.T. / Mitraki, A. / van Raaij, M.J. #1: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2004 タイトル: Formation of Highly Stable Chimeric Trimers by Fusion of an Adenovirus Fiber Shaft Fragment with the Foldon Domain of Bacteriophage T4 Fibritin 著者: Papanikolopoulou, K. / Forge, V. / Goeltz, P. / Mitraki, A. #2: ![]() タイトル: A Triple Beta-Spiral in the Adenovirus Fibre Shaft Reveals a New Structural Motif for a Fibrous Protein 著者: van Raaij, M.J. / Mitraki, A. / Lavigne, G. / Cusack, S. #3: ![]() タイトル: Structure of Bacteriophage T4 Fibritin M: A Troublesome Packing Arrangement 著者: Strelkov, S. / Tao, Y. / Shneider, M.M. / Mesyanzhinov, V. / Rossmann, M.G. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 75.1 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 57.1 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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単位格子 |
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非結晶学的対称性 (NCS) | NCS oper:
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 11509.702 Da / 分子数: 3 断片: SHAFT DOMAIN PLUS FOLDON DOMAIN, RESIDUES 319-392 AND 457-483 由来タイプ: 組換発現 詳細: ARTIFICIAL FUSION PROTEIN OF ADENOVIRUS TYPE 2 FIBRE SHAFT RESIDUES 319-398 - BACTERIOPHAGE T4 FIBRITIN FOLDON RESIDUES 457-483 WITH A GLY-SER LINKER IN BETWEEN 由来: (組換発現) ![]() ![]() プラスミド: PT7.7 / 発現宿主: ![]() ![]() #2: 水 | ChemComp-HOH / | 構成要素の詳細 | ADENOVIRUS FIBRE IS RESPONSIBLE FOR ADENOVIRUS RECEPTOR BINDING AND CONTAINS A VIRUS-BINDING N- ...ADENOVIRUS | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.8 % |
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結晶化 | pH: 7 詳細: 10 MM HEPES-NAOH PH 7.0 0.2 M MAGNESIUM ACETATE, 20 % (W/V) PEG 3350 |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: ![]() ![]() ![]() |
検出器 | タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2003年9月24日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.9202 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.9→20 Å / Num. obs: 25299 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 13.8 % / Biso Wilson estimate: 25.453 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.068 / Rsym value: 0.068 / Net I/σ(I): 6.9 |
反射 シェル | 解像度: 1.9→2 Å / 冗長度: 10.5 % / Rmerge(I) obs: 0.33 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / Rsym value: 0.33 / % possible all: 99.8 |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]() 開始モデル: PDB ENTRY 1QIU, PDB ENTRY 1AVY 解像度: 1.9→19.9 Å / SU B: 4.5422 / SU ML: 0.1332 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.1933 / ESU R Free: 0.1788
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原子変位パラメータ | Biso mean: 32.746 Å2
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.9→19.9 Å
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