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- PDB-1url: N-TERMINAL DOMAIN OF SIALOADHESIN (MOUSE) IN COMPLEX WITH GLYCOPEPTIDE -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1url
タイトルN-TERMINAL DOMAIN OF SIALOADHESIN (MOUSE) IN COMPLEX WITH GLYCOPEPTIDE
要素
  • ALA-GLY-HIS-THR-TRP-GLY-HIA
  • SIALOADHESIN
キーワードSUGAR BINDING PROTEIN/IMMUNE SYSTEM / LECTIN/IG-DOMAIN / SIALOADHESIN / OLIGOSACCHARIDE MIMICS / MOLECULAR MIMICRY / CELL ADHESION / LECTIN / IMMUNOGLOBULIN DOMAIN / SUGAR BINDING PROTEIN IMMUNE SYSTEM COMPLEX / SUGAR BINDING PROTEIN / IMMUNE SYSTEM / SUGAR BINDING PROTEIN-IMMUNE SYSTEM complex
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of T cell apoptotic process / virion binding / positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / late endosome / carbohydrate binding / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell / early endosome / cell adhesion / extracellular region / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
CD80-like, immunoglobulin C2-set / CD80-like C2-set immunoglobulin domain / Immunoglobulin domain / Immunoglobulin / Immunoglobulin domain / Immunoglobulin I-set / Immunoglobulin I-set domain / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Immunoglobulin V-set domain ...CD80-like, immunoglobulin C2-set / CD80-like C2-set immunoglobulin domain / Immunoglobulin domain / Immunoglobulin / Immunoglobulin domain / Immunoglobulin I-set / Immunoglobulin I-set domain / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Immunoglobulin V-set domain / Immunoglobulin V-set domain / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
N-acetyl-alpha-neuraminic acid / Sialoadhesin
類似検索 - 構成要素
生物種MUS MUSCULUS (ハツカネズミ)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Bukrinsky, J.T. / Hilaire, P.M.S. / Meldal, M. / Crocker, P.R. / Henriksen, A.
引用
ジャーナル: Biochim.Biophys.Acta / 年: 2004
タイトル: Complex of Sialoadhesin with a Glycopeptide Ligand
著者: Bukrinsky, J.T. / Hilaire, P.M.S. / Meldal, M. / Crocker, P.R. / Henriksen, A.
#1: ジャーナル: Mol.Cell / 年: 1998
タイトル: Crystal Structure of the N-Terminal Domain of Sialoadhesin in Complex with 3' Sialyllactose at 1.85 A Resolution.
著者: May, A.P. / Robinson, R.C. / Vinson, M. / Crocker, P.R. / Jones, E.Y.
履歴
登録2003年10月31日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02004年10月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年1月17日Group: Data collection / Source and taxonomy / カテゴリ: diffrn_source / pdbx_entity_src_syn / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.42020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations ...Data collection / Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_database_status / pdbx_entity_nonpoly / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.52023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SIALOADHESIN
B: ALA-GLY-HIS-THR-TRP-GLY-HIA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,2783
ポリマ－13,9692
非ポリマー3091
水32418
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)42.230, 78.460, 34.220
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-2006-

HOH

詳細THE ENTRY IS MARKED AS DIMERIC AS PEPTIDE CHAIN B IS IN COMPLEX WITH PROTEIN CHAIN A FOR THE HETERO-ASSEMBLY DESCRIBED BY REMARK 350.

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要素

#1: タンパク質 SIALOADHESIN / SIALIC ACID BINDING IG-LIKE LECTIN-1 / SIGLEC-1


分子量: 13204.021 Da / 分子数: 1 / 断片: N-TERMINAL DOMAIN, RESIDUES 20-137 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) MUS MUSCULUS (ハツカネズミ) / プラスミド: PEE14
発現宿主: CRICETULUS GRISEUS (モンゴルキヌゲネズミ)
参照: UniProt: Q62230
#2: タンパク質・ペプチド ALA-GLY-HIS-THR-TRP-GLY-HIA


分子量: 764.812 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
詳細: HIA IS A MODIFIED HISTIDINE, O-SIALIC ACID BOUND ON THR B 4
由来: (合成) synthetic construct (人工物)
#3: 糖 ChemComp-SIA / N-acetyl-alpha-neuraminic acid / N-acetylneuraminic acid / sialic acid / alpha-sialic acid / O-SIALIC ACID / N-アセチル-α-ノイラミン酸


タイプ: D-saccharide, alpha linking / 分子量: 309.270 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C11H19NO9
識別子タイププログラム
DNeup5AcaCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-a-D-neuraminic acidCOMMON NAMEGMML 1.0
a-D-Neup5AcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
Neu5AcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 18 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細MOL_ID 1 IS MACROPHAGE-RESTRICTED ADHESION MOLECULE THAT MEDIATES SIALIC-ACID DEPENDENT BINDING TO ...MOL_ID 1 IS MACROPHAGE-RESTRICTED ADHESION MOLECULE THAT MEDIATES SIALIC-ACID DEPENDENT BINDING TO LYMPHOCYTES GRANULOCYTES, MONOCYTES, NATURAL KILLER CELLS, B-CELLS AND CD8 T-CELLS. COULD ALSO PLAY A ROLE IN HEMOPOIESIS

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.07 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.6 %
結晶化pH: 5.6 / 詳細: 30% PEG4000, 0.1 M NA-CITRATE, 0.2 M AMSO4 PH 5.6

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: MAX II / ビームライン: I711 / 波長: 1.192
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2002年4月15日 / 詳細: MIRRORS
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.192 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→28.7 Å / Num. obs: 4194 / % possible obs: 87.7 % / 冗長度: 3.8 % / Biso Wilson estimate: 44.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.081 / Net I/σ(I): 7.5
反射 シェル解像度: 2.4→2.52 Å / 冗長度: 2.4 % / Rmerge(I) obs: 0.473 / Mean I/σ(I) obs: 1.6 / % possible all: 73.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1QFO

1qfo


解像度: 2.4→28.74 Å / Rfactor Rfree error: 0.018 / Data cutoff high absF: 659043.58 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: MLF
詳細: CYS A 17 MAKES A DISULPHIDE BOND WITH A SYMMETRY RELATED MOLECULE
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.273 224 5.4 %RANDOM
Rwork0.225 ---
obs0.225 4168 86.8 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 52.2074 Å2 / ksol: 0.366536 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 49.2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--10.17 Å20 Å20 Å2
2---6.77 Å20 Å2
3---16.93 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.43 Å0.34 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.58 Å0.48 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→28.74 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数966 0 20 18 1004
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d24.7
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.82
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it21.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it3.622
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.832
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.992.5
LS精密化 シェル解像度: 2.4→2.55 Å / Rfactor Rfree error: 0.066 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.394 36 6 %
Rwork0.372 566 -
obs--77.6 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2CARBOHYDRATE.PARAMCARBOHYDRATE.TOP
X-RAY DIFFRACTION3WATER_REP.PARAMWATER.TOP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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