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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ubs
タイトルTRYPTOPHAN SYNTHASE (E.C.4.2.1.20) WITH A MUTATION OF LYS 87->THR IN THE B SUBUNIT AND IN THE PRESENCE OF LIGAND L-SERINE
要素(TRYPTOPHAN SYNTHASE) x 2
キーワードLYASE/PEPTIDE / LYASE-PEPTIDE complex
機能・相同性
機能・相同性情報


tryptophan synthase / tryptophan synthase activity / L-tryptophan biosynthetic process / identical protein binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Tryptophan synthase, alpha chain / Tryptophan synthase, alpha chain, active site / Tryptophan synthase alpha chain / Tryptophan synthase alpha chain signature. / Tryptophan synthase, beta chain, conserved site / Tryptophan synthase, beta chain / Tryptophan synthase beta chain/beta chain-like / Tryptophan synthase beta chain pyridoxal-phosphate attachment site. / Rossmann fold - #1100 / Pyridoxal-phosphate dependent enzyme ...Tryptophan synthase, alpha chain / Tryptophan synthase, alpha chain, active site / Tryptophan synthase alpha chain / Tryptophan synthase alpha chain signature. / Tryptophan synthase, beta chain, conserved site / Tryptophan synthase, beta chain / Tryptophan synthase beta chain/beta chain-like / Tryptophan synthase beta chain pyridoxal-phosphate attachment site. / Rossmann fold - #1100 / Pyridoxal-phosphate dependent enzyme / Pyridoxal-phosphate dependent enzyme / Tryptophan synthase beta subunit-like PLP-dependent enzyme / Ribulose-phosphate binding barrel / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / SERINE / Tryptophan synthase alpha chain / Tryptophan synthase beta chain / Tryptophan synthase beta chain
類似検索 - 構成要素
生物種Salmonella typhimurium (サルモネラ菌)
手法X線回折 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Rhee, S. / Parris, K. / Ahmed, S.A. / Miles, E.W. / Davies, D.R.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 1997
タイトル: Crystal structures of a mutant (betaK87T) tryptophan synthase alpha2beta2 complex with ligands bound to the active sites of the alpha- and beta-subunits reveal ligand-induced conformational changes.
著者: Rhee, S. / Parris, K.D. / Hyde, C.C. / Ahmed, S.A. / Miles, E.W. / Davies, D.R.
#1: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1993
タイトル: Lysine87 in the B Subunit of Tryptophan Synthase that Forms an Internal Aldimine with Pyridoxal Phosphate Serves Critical Roles in Transimination, Catalysis, and Product Release
著者: Lu, Z. / Nagata, S. / Mcphie, P. / Miles, E.W.
#2: ジャーナル: Bio/Technology / 年: 1990
タイトル: The Tryptophan Synthase Multienzyme Complex: Exploring Structure-Function Relationships with X-Ray Crystallography and Mutagenesis
著者: Hyde, C.C. / Miles, E.W.
#3: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1988
タイトル: Three-Dimensional Structure of the Tryptophan Synthase Alpha2Beta2 Multienzyme Complex from Salmonella Typhimurium
著者: Hyde, C.C. / Ahmed, S.A. / Padlan, E.A. / Miles, E.W. / Davies, D.R.
#4: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1985
タイトル: Crystallization and Preliminary X-Ray Crystallographic Data of the Tryptophan Synthase Alpha2Beta2 Complex from Salmonella Typhimurium
著者: Ahmed, S.A. / Miles, E.W. / Davies, D.R.
履歴
登録1995年12月14日処理サイト: BNL
改定 1.01996年3月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.32021年11月3日Group: Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年2月14日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: TRYPTOPHAN SYNTHASE
B: TRYPTOPHAN SYNTHASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)72,0195
ポリマ－71,6442
非ポリマー3753
水4,576254
1
A: TRYPTOPHAN SYNTHASE
B: TRYPTOPHAN SYNTHASE
ヘテロ分子

A: TRYPTOPHAN SYNTHASE
B: TRYPTOPHAN SYNTHASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)144,03810
ポリマ－143,2884
非ポリマー7506
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_655-x+1,y,-z1
単位格子
Length a, b, c (Å)184.200, 61.800, 67.800
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 94.80, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Atom site foot note1: CIS PROLINE - PRO A 28 / 2: CIS PROLINE - PRO B 56 / 3: CIS PROLINE - PRO B 196

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要素

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タンパク質 , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 TRYPTOPHAN SYNTHASE


分子量: 28698.797 Da / 分子数: 1 / 変異: CHAIN B, K87T / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Salmonella typhimurium (サルモネラ菌)
遺伝子: TRPA/TRPB / プラスミド: PSTB7 / 遺伝子 (発現宿主): TRPA/TRPB / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): CB149 / 参照: UniProt: P00929, tryptophan synthase
#2: タンパク質 TRYPTOPHAN SYNTHASE


分子量: 42944.965 Da / 分子数: 1 / 変異: CHAIN B, K87T / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Salmonella typhimurium (サルモネラ菌)
遺伝子: TRPA/TRPB / プラスミド: PSTB7 / 遺伝子 (発現宿主): TRPA/TRPB / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): CB149
参照: UniProt: P00933, UniProt: P0A2K1*PLUS, tryptophan synthase

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非ポリマー , 4種, 257分子

#3: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na / 詳細: BOUND TO B SUBUNIT
#4: 化合物 ChemComp-SER / SERINE / セリン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 105.093 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H7NO3
#5: 化合物 ChemComp-PLP / PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / VITAMIN B6 Phosphate / ピリドキサ-ル5′-りん酸


分子量: 247.142 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H10NO6P
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 254 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

非ポリマーの詳細PLP FORMS THE EXTERNAL ALDIMINE WITH THE AMINO GROUP OF BOUND L-SERINE IN THE BETA SUBUNIT.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.68 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.15 %
結晶化pH: 7.8 / 詳細: pH 7.8
結晶
*PLUS
溶媒含有率: 48 %
結晶化
*PLUS
温度: 295 K / 手法: unknown

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データ収集

回折平均測定温度: 295 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IIC / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1993年5月19日
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→20 Å / Num. obs: 56520 / % possible obs: 89.8 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.5 % / Rmerge(I) obs: 0.079
反射
*PLUS
Rmerge(I) obs: 0.079

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
R-AXISIICPROGRAMデータ収集
PROLSQ精密化
R-AXISIICデータ削減
精密化解像度: 1.9→8 Å / σ(F): 2 /
Rfactor反射数%反射
obs0.186 50060 84.9 %
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4889 0 23 254 5166
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.0120.015
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.0370.03
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.0510.05
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it2.132
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it3.243
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it4.173
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it6.225
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr0.0140.02
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.110.1
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd0.1930.4
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd0.2230.4
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd0.2150.4
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor7.22
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor20.315
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor28.520
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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