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- PDB-1u31: recombinant human heart transhydrogenase dIII bound with NADPH -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1u31
タイトルrecombinant human heart transhydrogenase dIII bound with NADPH
要素NAD(P) transhydrogenase, mitochondrial
キーワードOXIDOREDUCTASE / NAD(P) transhydrogenase / NADP+
機能・相同性
機能・相同性情報


response to vitamin / NAD(P)+ transhydrogenase (Si-specific) activity / : / cellular oxidant detoxification / proton-translocating NAD(P)+ transhydrogenase / NADPH regeneration / Citric acid cycle (TCA cycle) / intracellular oxygen homeostasis / positive regulation of hydrogen peroxide catabolic process / : ...response to vitamin / NAD(P)+ transhydrogenase (Si-specific) activity / : / cellular oxidant detoxification / proton-translocating NAD(P)+ transhydrogenase / NADPH regeneration / Citric acid cycle (TCA cycle) / intracellular oxygen homeostasis / positive regulation of hydrogen peroxide catabolic process / : / positive regulation of mitochondrial membrane potential / proton transmembrane transport / tricarboxylic acid cycle / reactive oxygen species metabolic process / negative regulation of protein phosphorylation / cell redox homeostasis / NAD binding / NADP binding / mitochondrial inner membrane / negative regulation of apoptotic process / mitochondrion / membrane
類似検索 - 分子機能
NAD(P) transhydrogenase, alpha subunit / NAD(P) transhydrogenase, alpha subunit, C-terminal / 4TM region of pyridine nucleotide transhydrogenase, mitoch / NADP transhydrogenase beta-like domain / NAD(P) transhydrogenase beta subunit / Alanine dehydrogenase/NAD(P) transhydrogenase, conserved site-1 / Alanine dehydrogenase & pyridine nucleotide transhydrogenase signature 1. / Alanine dehydrogenase/pyridine nucleotide transhydrogenase, conserved site-2 / Alanine dehydrogenase & pyridine nucleotide transhydrogenase signature 2. / Alanine dehydrogenase/PNT, C-terminal domain ...NAD(P) transhydrogenase, alpha subunit / NAD(P) transhydrogenase, alpha subunit, C-terminal / 4TM region of pyridine nucleotide transhydrogenase, mitoch / NADP transhydrogenase beta-like domain / NAD(P) transhydrogenase beta subunit / Alanine dehydrogenase/NAD(P) transhydrogenase, conserved site-1 / Alanine dehydrogenase & pyridine nucleotide transhydrogenase signature 1. / Alanine dehydrogenase/pyridine nucleotide transhydrogenase, conserved site-2 / Alanine dehydrogenase & pyridine nucleotide transhydrogenase signature 2. / Alanine dehydrogenase/PNT, C-terminal domain / Alanine dehydrogenase/pyridine nucleotide transhydrogenase, N-terminal / Alanine dehydrogenase/PNT, N-terminal domain / Alanine dehydrogenase/PNT, C-terminal domain / Alanine dehydrogenase/PNT, N-terminal domain / Alanine dehydrogenase/pyridine nucleotide transhydrogenase, NAD(H)-binding domain / TPP-binding domain / DHS-like NAD/FAD-binding domain superfamily / NAD(P)-binding domain superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-NDP / NAD(P) transhydrogenase, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Mather, O.C. / Singh, A. / van Boxel, G.I. / White, S.A. / Jackson, J.B.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2004
タイトル: Active-site conformational changes associated with hydride transfer in proton-translocating transhydrogenase.
著者: Mather, O.C. / Singh, A. / van Boxel, G.I. / White, S.A. / Jackson, J.B.
履歴
登録2004年7月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02005年1月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.32013年11月20日Group: Non-polymer description
改定 1.42023年8月23日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: NAD(P) transhydrogenase, mitochondrial
B: NAD(P) transhydrogenase, mitochondrial
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,4308
ポリマ－44,5632
非ポリマー1,8676
水3,927218
1
A: NAD(P) transhydrogenase, mitochondrial
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,2154
ポリマ－22,2821
非ポリマー9343
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: NAD(P) transhydrogenase, mitochondrial
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,2154
ポリマ－22,2821
非ポリマー9343
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
A: NAD(P) transhydrogenase, mitochondrial
ヘテロ分子

B: NAD(P) transhydrogenase, mitochondrial
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,4308
ポリマ－44,5632
非ポリマー1,8676
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation1_655x+1,y,z1
Buried area5370 Å2
ΔGint-33 kcal/mol
Surface area15640 Å2
手法PISA
4
B: NAD(P) transhydrogenase, mitochondrial
ヘテロ分子

B: NAD(P) transhydrogenase, mitochondrial
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,4308
ポリマ－44,5632
非ポリマー1,8676
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation5_555-x,y,-z1
Buried area4800 Å2
ΔGint-45 kcal/mol
Surface area16640 Å2
手法PISA
5
A: NAD(P) transhydrogenase, mitochondrial
ヘテロ分子

A: NAD(P) transhydrogenase, mitochondrial
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,4308
ポリマ－44,5632
非ポリマー1,8676
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_665-y+1,-x+1,-z+1/41
Buried area4020 Å2
ΔGint-20 kcal/mol
Surface area16560 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)57.814, 57.814, 250.934
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number91
Space group name H-MP4122
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-514-

HOH

21A-526-

HOH

31B-540-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 NAD(P) transhydrogenase, mitochondrial / Pyridine nucleotide transhydrogenase / Nicotinamide nucleotide transhydrogenase


分子量: 22281.652 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NNT / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q13423, EC: 1.6.1.2
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-NDP / NADPH DIHYDRO-NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / NADPH


分子量: 745.421 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H30N7O17P3
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 218 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.35 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.72 %
結晶化温度: 281 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: ammonium sulphate, MES, dioxane, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 281K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-1 / 波長: 0.934 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.934 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→63 Å / Num. obs: 19463 / % possible obs: 82.4 % / 冗長度: 3.2 %

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
MOSFLMデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: pdb entry 1djl

1djl


解像度: 2.2→31.7 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.916 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.881 / SU B: 11.817 / SU ML: 0.161 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.394 / ESU R Free: 0.251 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.26841 947 5.1 %RANDOM
Rwork0.22956 ---
obs0.23164 17612 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 33.057 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.65 Å20 Å20 Å2
2--0.65 Å20 Å2
3----1.3 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→31.7 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2754 0 118 218 3090
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0060.0222924
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg0.9662.0273988
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg3.9895362
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.38226.071112
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.35215490
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg8.6991510
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0580.2464
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0020.022118
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1820.21467
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.2940.21995
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1080.2230
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1490.278
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.0720.214
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.3211.51891
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.57422938
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.33731177
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it0.5624.51050
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.254 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.206 23 -
Rwork0.263 508 -
obs--100 %
精密化 TLS

T12: 0.0133 Å2 / 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.6224-0.1572-0.09750.99410.06060.984-0.01150.01720.0447-0.04190.01990.0071-0.0428-0.0964-0.0085-0.01620.0032-0.01180.019-0.034437.638633.976216.1564
20.9039-0.25590.29710.7478-0.06270.65040.02280.006-0.07530.0159-0.0093-0.01050.03980.0745-0.0135-0.0291-0.0102-0.0050.0021-0.03275.082913.984615.1932
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA - E23 - 30023 - 1
2X-RAY DIFFRACTION2BB - F23 - 40023 - 1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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