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- PDB-1tmt: CHANGES IN INTERACTIONS IN COMPLEXES OF HIRUDIN DERIVATIVES AND H... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1tmt
タイトルCHANGES IN INTERACTIONS IN COMPLEXES OF HIRUDIN DERIVATIVES AND HUMAN ALPHA-THROMBIN DUE TO DIFFERENT CRYSTAL FORMS
要素
  • (ALPHA-THROMBIN ...) x 2
  • (CGP 50,856 INHIBITOR, cleaved ...) x 2
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / COMPLEX / SERINE PROTEASE / INHIBITOR / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of serine-type peptidase activity / positive regulation of lipid kinase activity / cytolysis by host of symbiont cells / positive regulation of phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / thrombospondin receptor activity / Defective factor XII causes hereditary angioedema / thrombin / regulation of blood coagulation / neutrophil-mediated killing of gram-negative bacterium / ligand-gated ion channel signaling pathway ...negative regulation of serine-type peptidase activity / positive regulation of lipid kinase activity / cytolysis by host of symbiont cells / positive regulation of phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / thrombospondin receptor activity / Defective factor XII causes hereditary angioedema / thrombin / regulation of blood coagulation / neutrophil-mediated killing of gram-negative bacterium / ligand-gated ion channel signaling pathway / Defective F8 cleavage by thrombin / Platelet Aggregation (Plug Formation) / negative regulation of astrocyte differentiation / negative regulation of platelet activation / positive regulation of collagen biosynthetic process / negative regulation of cytokine production involved in inflammatory response / positive regulation of blood coagulation / negative regulation of fibrinolysis / Gamma-carboxylation of protein precursors / Transport of gamma-carboxylated protein precursors from the endoplasmic reticulum to the Golgi apparatus / Common Pathway of Fibrin Clot Formation / Removal of aminoterminal propeptides from gamma-carboxylated proteins / fibrinolysis / regulation of cytosolic calcium ion concentration / Intrinsic Pathway of Fibrin Clot Formation / Peptide ligand-binding receptors / positive regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / acute-phase response / Regulation of Complement cascade / negative regulation of proteolysis / Cell surface interactions at the vascular wall / lipopolysaccharide binding / positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / growth factor activity / serine-type endopeptidase inhibitor activity / positive regulation of insulin secretion / platelet activation / response to wounding / positive regulation of protein localization to nucleus / Golgi lumen / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / positive regulation of reactive oxygen species metabolic process / blood coagulation / antimicrobial humoral immune response mediated by antimicrobial peptide / Thrombin signalling through proteinase activated receptors (PARs) / heparin binding / regulation of cell shape / positive regulation of cell growth / G alpha (q) signalling events / collagen-containing extracellular matrix / blood microparticle / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / cell surface receptor signaling pathway / positive regulation of protein phosphorylation / G protein-coupled receptor signaling pathway / endoplasmic reticulum lumen / serine-type endopeptidase activity / signaling receptor binding / positive regulation of cell population proliferation / calcium ion binding / proteolysis / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Hirudin / Proteinase inhibitor I14, hirudin / Thrombin inhibitor hirudin / Hirudin/antistatin / Prothrombin/thrombin / Thrombin light chain / Thrombin light chain domain superfamily / : / Thrombin light chain / Kringle domain ...Hirudin / Proteinase inhibitor I14, hirudin / Thrombin inhibitor hirudin / Hirudin/antistatin / Prothrombin/thrombin / Thrombin light chain / Thrombin light chain domain superfamily / : / Thrombin light chain / Kringle domain / Kringle / Kringle, conserved site / Kringle superfamily / Kringle domain signature. / Kringle domain profile. / Kringle domain / Vitamin K-dependent carboxylation/gamma-carboxyglutamic (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain superfamily / Vitamin K-dependent carboxylation domain. / Gla domain profile. / Domain containing Gla (gamma-carboxyglutamate) residues. / Kringle-like fold / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
BIVALIRUDIN C-terminus fragment / Prothrombin / Hirudin variant-1 / Hirudin-2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Priestle, J.P. / Gruetter, M.G.
引用
ジャーナル: Protein Sci. / 年: 1993
タイトル: Changes in interactions in complexes of hirudin derivatives and human alpha-thrombin due to different crystal forms.
著者: Priestle, J.P. / Rahuel, J. / Rink, H. / Tones, M. / Grutter, M.G.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1991
タイトル: Structure of the Hirugen and Hirulog Complexes of Alpha-Thrombin
著者: Skrzypczak-Jankun, E. / Carperos, V.E. / Ravichandran, K.G. / Tulinsky, A.
#2: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1991
タイトル: Refined Structure of the Hirudin-Thrombin Complex
著者: Rydel, T.J. / Tulinsky, A. / Bode, W. / Huber, R.
#3: ジャーナル: Embo J. / 年: 1990
タイトル: Crystal Structure of the Thrombin-Hirudin Complex: A Novel Mode of Serine Protease Inhibition
著者: Gruetter, M.G. / Priestle, J.P. / Rahuel, J. / Grossenbacher, H. / Bode, W. / Hofsteenge, J. / Stone, S.R.
#4: ジャーナル: Embo J. / 年: 1989
タイトル: The Refined 1.9 Angstrom Crystal Structure of Human Alpha Thrombin: Interaction with D-Phe-Pro-Arg Chloromethylketone and Significance of the Tyr-Pro-Pro-Trp Insertion Segment
著者: Bode, W. / Mayr, I. / Baumann, U. / Huber, R. / Stone, S.R. / Hofsteenge, J.
履歴
登録1994年5月26日処理サイト: BNL
改定 1.01994年9月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月3日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Atomic model / Database references ...Atomic model / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary / Version format compliance
改定 1.32016年11月9日Group: Structure summary
改定 1.42017年11月29日Group: Derived calculations / Other
カテゴリ: pdbx_database_status / struct_conf / struct_conf_type
Item: _pdbx_database_status.process_site
改定 1.52020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_ptnr1_PDB_ins_code / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.pdbx_value_order / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.62022年12月21日Group: Database references / Structure summary / カテゴリ: chem_comp / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.72024年10月16日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification
Remark 700SHEET THE SHEET PRESENTED AS *BS1* ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY A SIX-STRANDED BETA-BARREL. ...SHEET THE SHEET PRESENTED AS *BS1* ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY A SIX-STRANDED BETA-BARREL. THIS IS REPRESENTED BY A SEVEN-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. THE SHEET PRESENTED AS *BS2* ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY A SEVEN-STRANDED BETA- BARREL. THIS IS REPRESENTED BY AN EIGHT-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND SECOND TO LAST STRANDS ARE IDENTICAL.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
L: ALPHA-THROMBIN (SMALL SUBUNIT)
H: ALPHA-THROMBIN (LARGE SUBUNIT)
I: CGP 50,856 INHIBITOR, cleaved N-terminal tripeptide fragment, d-Phe-Pro-Arg
J: CGP 50,856 INHIBITOR, cleaved C-terminal hirudin fragment
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,4265
ポリマ－36,2054
非ポリマー2211
水2,000111
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4460 Å2
ΔGint-17 kcal/mol
Surface area13340 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)80.500, 107.100, 45.800
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
Atom site foot note1: CIS PROLINE - PRO H 37 / 2: RESIDUE DPN I 1 OF INHIBITOR CGP 50,856 IS A D-PHE.
3: RESIDUE TYR J 63 OF INHIBITOR CGP 50,856 IS NOT SULFATED AS IT IS IN NATIVE HIRUDIN.

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要素

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ALPHA-THROMBIN ... , 2種, 2分子 LH

#1: タンパク質・ペプチド ALPHA-THROMBIN (SMALL SUBUNIT)


分子量: 4096.534 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P00734, thrombin
#2: タンパク質 ALPHA-THROMBIN (LARGE SUBUNIT)


分子量: 29780.219 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P00734, thrombin

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CGP 50,856 INHIBITOR, cleaved ... , 2種, 2分子 IJ

#3: タンパク質・ペプチド CGP 50,856 INHIBITOR, cleaved N-terminal tripeptide fragment, d-Phe-Pro-Arg


タイプ: Peptide-like / クラス: トロンビン阻害剤 / 分子量: 419.498 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
参照: BIVALIRUDIN C-terminus fragment, UniProt: P01050*PLUS
#4: タンパク質・ペプチド CGP 50,856 INHIBITOR, cleaved C-terminal hirudin fragment


分子量: 1908.927 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 参照: UniProt: P28504

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糖 / 非ポリマー , 2種, 112分子

#5: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 111 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

構成要素の詳細RESIDUE DPN I 1 OF INHIBITOR CGP 50,856 IS A D-PHE. THROMBIN IS CLEAVED BETWEEN RESIDUES 15 AND 16. ...RESIDUE DPN I 1 OF INHIBITOR CGP 50,856 IS A D-PHE. THROMBIN IS CLEAVED BETWEEN RESIDUES 15 AND 16. CHAIN IDENTIFIER *L* IS USED FOR RESIDUES 1H - 15 CHAIN IDENTIFIER *H* IS USED FOR RESIDUES 16 - 247. THE CGP 50,856 INHIBITOR IS BELIEVED TO BE CLEAVED AFTER THE THIRD RESIDUE BASED ON THE ELECTRON DENSITY MAPS. CHAIN IDENTIFIER *I* IS USED FOR THE FIRST THREE RESIDUES OF THE CGP 50,856 INHIBITOR. CHAIN IDENTIFIER *J* IS USED FOR THE REMAINING 18 RESIDUES OF THE CGP 50,856 INHIBITOR.
Has protein modificationY
非ポリマーの詳細RESIDUE TYR J 63 OF INHIBITOR CGP 50,856 IS NOT SULFATED AS IT IS IN NATIVE HIRUDIN.
配列の詳細1. CHYMOTRYPSIN NUMBERING (RATHER THAN SEQUENTIAL) SYSTEM IS USED, BASED ON THE TOPOLOGICAL ...1. CHYMOTRYPSIN NUMBERING (RATHER THAN SEQUENTIAL) SYSTEM IS USED, BASED ON THE TOPOLOGICAL ALIGNMENT WITH THE STRUCTURE OF CHYMOTRYPSIN (W.BODE ET AL., 1989, EMBO J. 8, 3467-3475). 2. THROMBIN IS CLEAVED BETWEEN RESIDUES 15 AND 16. CHAIN ID *L* IS USED FOR RESIDUES 1H - 15 CHAIN ID *H* IS USED FOR RESIDUES 16 - 247. 3. THE CGP 50,856 INHIBITOR IS BELIEVED TO BE CLEAVED AFTER THE THIRD RESIDUE BASED ON THE ELECTRON DENSITY MAPS. CHAIN IDENTIFIER *I* IS USED FOR THE FIRST THREE RESIDUES OF THE CGP 50,856 INHIBITOR. CHAIN IDENTIFIER *J* IS USED FOR THE REMAINING 18 RESIDUES OF THE CGP 50,856 INHIBITOR.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.73 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.87 %
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / PH range low: 5 / PH range high: 4
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
10.1 Msodium acetate1reservoir
26-10 %PEG60001reservoir

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データ収集

放射散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射解像度: 2.2→15 Å
反射
*PLUS
最高解像度: 2.2 Å / 最低解像度: 30 Å / Num. obs: 18572 / % possible obs: 89 % / Num. measured all: 43768 / Rmerge(I) obs: 0.086

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解析

ソフトウェア
名称分類
X-PLORモデル構築
TNT精密化
X-PLOR精密化
X-PLOR位相決定
精密化解像度: 2.2→6 Å / Rfactor Rwork: 0.177 / Rfactor obs: 0.177 / σ(F): 0
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2401 0 14 111 2526
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.014
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg3
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes
X-RAY DIFFRACTIONt_it
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
精密化
*PLUS
Rfactor obs: 0.177
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
タイプ: t_angle_d / Dev ideal: 3

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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