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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1tl9 | ||||||
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タイトル | High resolution crystal structure of calpain I protease core in complex with leupeptin | ||||||
要素 |
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キーワード | HYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / Covalently-linked inhibitor at the active site cysteine forms a hemithioacetal / hydrolase / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR COMPLEX | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 calpain-1 / Degradation of the extracellular matrix / protein catabolic process at postsynapse / positive regulation of leukocyte tethering or rolling / mammary gland involution / calcium-dependent cysteine-type endopeptidase activity / regulation of catalytic activity / negative regulation of actin filament polymerization / receptor catabolic process / self proteolysis ...calpain-1 / Degradation of the extracellular matrix / protein catabolic process at postsynapse / positive regulation of leukocyte tethering or rolling / mammary gland involution / calcium-dependent cysteine-type endopeptidase activity / regulation of catalytic activity / negative regulation of actin filament polymerization / receptor catabolic process / self proteolysis / cornified envelope / positive regulation of vascular permeability / response to arsenic-containing substance / negative regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / response to angiotensin / Neutrophil degranulation / positive regulation of cardiac muscle cell apoptotic process / protein autoprocessing / cytoskeletal protein binding / protein catabolic process / cellular response to hydrogen peroxide / presynapse / peptidase activity / postsynapse / postsynaptic density / lysosome / glutamatergic synapse / calcium ion binding / enzyme binding / mitochondrion / proteolysis / membrane / plasma membrane / cytoplasm / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Rattus norvegicus (ドブネズミ) Actinomycetes Streptomyces roseus MA 839-A1 (バクテリア) | ||||||
手法 | X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å | ||||||
データ登録者 | Moldoveanu, T. / Campbell, R.L. / Cuerrier, D. / Davies, P.L. | ||||||
引用 | ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2004 タイトル: Crystal Structures of Calpain-E64 and -Leupeptin Inhibitor Complexes Reveal Mobile Loops Gating the Active Site 著者: Moldoveanu, T. / Campbell, R.L. / Cuerrier, D. / Davies, P.L. #1: ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 2002 タイトル: A calcium switch aligns the active site of calpain 著者: Moldoveanu, T. / Hosfield, C.M. / Lim, D. / Elce, J.S. / Jia, Z. / Davies, P.L. #2: ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2003 タイトル: calpain silencing by a reversible intrinsic mechanism 著者: Moldoveanu, T. / Hosfield, C.M. / Lim, D. / Jia, Z. / Davies, P.L. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 1tl9.cif.gz | 87.6 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb1tl9.ent.gz | 64 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 1tl9.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/tl/1tl9 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/tl/1tl9 | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 38804.551 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 27-356 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: CAPN1, CLS1 / プラスミド: pET24d / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 DE3 / 参照: UniProt: P97571, calpain-1 | ||||||
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#2: タンパク質・ペプチド | | ||||||
#3: 化合物 | #4: 水 | ChemComp-HOH / | 構成要素の詳細 | THE LEUPEPTIN IS COVALENTLY | 配列の詳細 | THERE IS A DISCREPANCY IN THE NORINE AND PDB NUMBERING, AS NORINE COUNTS ACE AND LEU TOGETHER AS ...THERE IS A DISCREPANC | |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.17 % |
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結晶化 | pH: 6 詳細: sodium chloride, calcium chloride, MES, pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, pH 6.00 |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418 |
検出器 | タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2004年4月2日 / 詳細: OSMIC MIRRORS |
放射 | モノクロメーター: OSMIC MIRRORS / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.5418 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.8→50 Å / Num. obs: 31962 / % possible obs: 95 % / Observed criterion σ(I): 2 / Rmerge(I) obs: 0.069 / Rsym value: 0.072 |
反射 シェル | 解像度: 1.8→1.86 Å / Rmerge(I) obs: 0.147 / Mean I/σ(I) obs: 14.9 / Num. measured obs: 3221 / Rsym value: 0.152 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: PDB ENTRY 1KXRB 解像度: 1.8→50 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / 立体化学のターゲット値: ENGH & HUBER
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.8→50 Å
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拘束条件 |
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