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- PDB-1tl9: High resolution crystal structure of calpain I protease core in c... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1tl9
タイトルHigh resolution crystal structure of calpain I protease core in complex with leupeptin
要素
  • Calpain 1, large [catalytic] subunit
  • leupeptin inhibitor
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / Covalently-linked inhibitor at the active site cysteine forms a hemithioacetal / hydrolase / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


calpain-1 / Degradation of the extracellular matrix / regulation of catalytic activity / positive regulation of leukocyte tethering or rolling / protein catabolic process at postsynapse / mammary gland involution / calcium-dependent cysteine-type endopeptidase activity / negative regulation of actin filament polymerization / self proteolysis / cornified envelope ...calpain-1 / Degradation of the extracellular matrix / regulation of catalytic activity / positive regulation of leukocyte tethering or rolling / protein catabolic process at postsynapse / mammary gland involution / calcium-dependent cysteine-type endopeptidase activity / negative regulation of actin filament polymerization / self proteolysis / cornified envelope / receptor catabolic process / positive regulation of vascular permeability / response to angiotensin / response to arsenic-containing substance / negative regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / Neutrophil degranulation / protein autoprocessing / positive regulation of cardiac muscle cell apoptotic process / cytoskeletal protein binding / protein catabolic process / cellular response to hydrogen peroxide / peptidase activity / presynapse / lysosome / postsynapse / postsynaptic density / calcium ion binding / glutamatergic synapse / enzyme binding / mitochondrion / proteolysis / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Calpain subdomain III / Peptidase C2, calpain, domain III / calpain_III / Peptidase C2, calpain, large subunit, domain III / Peptidase C2, calpain family / Calpain large subunit, domain III superfamily / Calpain large subunit, domain III / Peptidase C2, calpain, catalytic domain / Calpain family cysteine protease / Cysteine proteinase, calpain-type, catalytic domain profile. ...Calpain subdomain III / Peptidase C2, calpain, domain III / calpain_III / Peptidase C2, calpain, large subunit, domain III / Peptidase C2, calpain family / Calpain large subunit, domain III superfamily / Calpain large subunit, domain III / Peptidase C2, calpain, catalytic domain / Calpain family cysteine protease / Cysteine proteinase, calpain-type, catalytic domain profile. / Calpain-like thiol protease family. / EF-hand domain pair / Cysteine proteinases / Cysteine peptidase, cysteine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases cysteine active site. / Cathepsin B; Chain A / Papain-like cysteine peptidase superfamily / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
LEUPEPTIN / : / Calpain-1 catalytic subunit
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
Actinomycetes Streptomyces roseus MA 839-A1 (バクテリア)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Moldoveanu, T. / Campbell, R.L. / Cuerrier, D. / Davies, P.L.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2004
タイトル: Crystal Structures of Calpain-E64 and -Leupeptin Inhibitor Complexes Reveal Mobile Loops Gating the Active Site
著者: Moldoveanu, T. / Campbell, R.L. / Cuerrier, D. / Davies, P.L.
#1: ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 2002
タイトル: A calcium switch aligns the active site of calpain
著者: Moldoveanu, T. / Hosfield, C.M. / Lim, D. / Elce, J.S. / Jia, Z. / Davies, P.L.
#2: ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2003
タイトル: calpain silencing by a reversible intrinsic mechanism
著者: Moldoveanu, T. / Hosfield, C.M. / Lim, D. / Jia, Z. / Davies, P.L.
履歴
登録2004年6月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年11月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Atomic model / Database references ...Atomic model / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary / Version format compliance
改定 1.32012年12月12日Group: Other
改定 1.42024年4月3日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Calpain 1, large [catalytic] subunit
B: leupeptin inhibitor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,3144
ポリマ－39,2342
非ポリマー802
水5,170287
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1170 Å2
ΔGint-28 kcal/mol
Surface area15190 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)55.670, 68.160, 91.140
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Calpain 1, large [catalytic] subunit / Calcium-activated neutral proteinase / CANP / Mu-type / muCANP / Micromolar-calpain


分子量: 38804.551 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 27-356 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: CAPN1, CLS1 / プラスミド: pET24d / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 DE3 / 参照: UniProt: P97571, calpain-1
#2: タンパク質・ペプチド leupeptin inhibitor


タイプ: Oligopeptide / クラス: 酵素阻害剤 / 分子量: 429.578 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
由来: (合成) Actinomycetes Streptomyces roseus MA 839-A1 (バクテリア)
参照: NOR: NOR00487, LEUPEPTIN
#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 287 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細THE LEUPEPTIN IS COVALENTLY CONNECTED TO ACTIVE_SITE CYS 115 OF THE ENZYME TO FORM A HEMITHIOACETAL.
Has protein modificationY
配列の詳細THERE IS A DISCREPANCY IN THE NORINE AND PDB NUMBERING, AS NORINE COUNTS ACE AND LEU TOGETHER AS ...THERE IS A DISCREPANCY IN THE NORINE AND PDB NUMBERING, AS NORINE COUNTS ACE AND LEU TOGETHER AS ONE RESIDUE. SO THE DBREF WILL REPORT 4 PDB RESIDUES MATCHING NORINE 3 RESIDUE

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.17 %
結晶化pH: 6
詳細: sodium chloride, calcium chloride, MES, pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, pH 6.00

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2004年4月2日 / 詳細: OSMIC MIRRORS
放射モノクロメーター: OSMIC MIRRORS / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→50 Å / Num. obs: 31962 / % possible obs: 95 % / Observed criterion σ(I): 2 / Rmerge(I) obs: 0.069 / Rsym value: 0.072
反射 シェル解像度: 1.8→1.86 Å / Rmerge(I) obs: 0.147 / Mean I/σ(I) obs: 14.9 / Num. measured obs: 3221 / Rsym value: 0.152

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
CNS& XFIT精密化
XFITデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1KXRB

解像度: 1.8→50 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / 立体化学のターゲット値: ENGH & HUBER
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.244 1573 -RANDOM
Rwork0.217 ---
obs0.217 31658 93.3 %-
all-33934 --
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2617 0 2 287 2906
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.012
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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