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- PDB-1shc: SHC PTB DOMAIN COMPLEXED WITH A TRKA RECEPTOR PHOSPHOPEPTIDE, NMR... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1shc
タイトルSHC PTB DOMAIN COMPLEXED WITH A TRKA RECEPTOR PHOSPHOPEPTIDE, NMR, MINIMIZED AVERAGE STRUCTURE
要素
  • SHC
  • TRKA RECEPTOR PHOSPHOPEPTIDE
キーワードCOMPLEX (SIGNAL TRANSDUCTION/PEPTIDE) / COMPLEX (SIGNAL TRANSDUCTION-PEPTIDE) / PHOSPHOTYROSINE BINDING DOMAIN (PTB) / COMPLEX (SIGNAL TRANSDUCTION-PEPTIDE) complex
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of superoxide metabolic process / positive regulation of cell proliferation in bone marrow / neurotrophin p75 receptor binding / behavioral response to formalin induced pain / olfactory nerve development / TRKA activation by NGF / PLC-gamma1 signalling / Signalling to STAT3 / programmed cell death involved in cell development / response to hydrostatic pressure ...regulation of superoxide metabolic process / positive regulation of cell proliferation in bone marrow / neurotrophin p75 receptor binding / behavioral response to formalin induced pain / olfactory nerve development / TRKA activation by NGF / PLC-gamma1 signalling / Signalling to STAT3 / programmed cell death involved in cell development / response to hydrostatic pressure / neurotrophin receptor activity / mechanoreceptor differentiation / nerve growth factor receptor activity / neurotrophin binding / GPI-linked ephrin receptor activity / nerve growth factor signaling pathway / axonogenesis involved in innervation / nerve growth factor binding / Sertoli cell development / Retrograde neurotrophin signalling / sympathetic nervous system development / XBP1(S) activates chaperone genes / NGF-independant TRKA activation / neurotrophin TRKA receptor binding / Signalling to p38 via RIT and RIN / ARMS-mediated activation / transmembrane receptor protein tyrosine kinase adaptor activity / Interleukin-15 signaling / positive regulation of programmed cell death / Interleukin-2 signaling / positive regulation of Ras protein signal transduction / Signaling by LTK / positive regulation of synapse assembly / Shc-EGFR complex / PI3K/AKT activation / epidermal growth factor receptor binding / peptidyl-tyrosine autophosphorylation / epidermal growth factor binding / Signaling by ALK / Frs2-mediated activation / neurotrophin TRK receptor signaling pathway / detection of temperature stimulus involved in sensory perception of pain / RET signaling / Interleukin-3, Interleukin-5 and GM-CSF signaling / positive regulation of GTPase activity / Activated NTRK3 signals through RAS / response to electrical stimulus / Activated NTRK2 signals through RAS / SHC1 events in ERBB4 signaling / Role of LAT2/NTAL/LAB on calcium mobilization / Interleukin receptor SHC signaling / Signalling to RAS / Signal attenuation / detection of mechanical stimulus involved in sensory perception of pain / SHC-related events triggered by IGF1R / neuron development / positive regulation of synaptic transmission, glutamatergic / response to axon injury / SHC-mediated cascade:FGFR3 / MET activates RAS signaling / SHC-mediated cascade:FGFR2 / SHC-mediated cascade:FGFR4 / Erythropoietin activates RAS / SHC-mediated cascade:FGFR1 / Signaling by CSF3 (G-CSF) / ephrin receptor binding / Tie2 Signaling / insulin-like growth factor receptor binding / phosphotyrosine residue binding / Integrin signaling / SHC1 events in EGFR signaling / transmembrane receptor protein tyrosine kinase activity / FCERI mediated Ca+2 mobilization / SHC1 events in ERBB2 signaling / Insulin receptor signalling cascade / insulin-like growth factor receptor signaling pathway / axon guidance / cell surface receptor protein tyrosine kinase signaling pathway / Constitutive Signaling by Overexpressed ERBB2 / negative regulation of angiogenesis / peptidyl-tyrosine phosphorylation / B cell differentiation / insulin receptor binding / FCERI mediated MAPK activation / response to nutrient levels / Signaling by ERBB2 TMD/JMD mutants / Constitutive Signaling by EGFRvIII / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / cell-cell adhesion / Signaling by ERBB2 ECD mutants / receptor protein-tyrosine kinase / circadian rhythm / positive regulation of neuron projection development / cellular response to nerve growth factor stimulus / Signaling by ERBB2 KD Mutants / receptor tyrosine kinase binding / phospholipid binding / Signaling by CSF1 (M-CSF) in myeloid cells / cellular response to growth factor stimulus / cellular response to nicotine
類似検索 - 分子機能
Phosphotyrosine interaction domain, Shc-like / SH2 adaptor protein C, SH2 domain / : / High affinity nerve growth factor receptor NTRK1 / Tyrosine kinase receptor A, transmembrane domain / Tyrosine kinase receptor A trans-membrane domain / Growth factor receptor NTRK / Growth factor receptor NTRK, leucine rich repeat C-terminal / Leucine rich repeat C-terminal motif / Phosphotyrosine interaction domain (PTB/PID) ...Phosphotyrosine interaction domain, Shc-like / SH2 adaptor protein C, SH2 domain / : / High affinity nerve growth factor receptor NTRK1 / Tyrosine kinase receptor A, transmembrane domain / Tyrosine kinase receptor A trans-membrane domain / Growth factor receptor NTRK / Growth factor receptor NTRK, leucine rich repeat C-terminal / Leucine rich repeat C-terminal motif / Phosphotyrosine interaction domain (PTB/PID) / Phosphotyrosine interaction domain (PID) profile. / Phosphotyrosine-binding domain, phosphotyrosine-interaction (PI) domain / PTB/PI domain / Cysteine-rich flanking region, C-terminal / Leucine rich repeat C-terminal domain / Tyrosine-protein kinase, receptor class II, conserved site / Receptor tyrosine kinase class II signature. / Pleckstrin-homology domain (PH domain)/Phosphotyrosine-binding domain (PTB) / PH-domain like / Leucine rich repeat / : / Leucine-rich repeat / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Leucine-rich repeat domain superfamily / Src homology 2 domains / SH2 domain / SH2 domain superfamily / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / PH-like domain superfamily / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Roll / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
High affinity nerve growth factor receptor / SHC-transforming protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR
データ登録者Zhou, M.-M. / Ravichandran, K.S. / Olejniczak, E.T. / Petros, A.M. / Meadows, R.P. / Sattler, M. / Harlan, J.E. / Wade, W.S. / Burakoff, S.J. / Fesik, S.W.
引用
ジャーナル: Nature / 年: 1995
タイトル: Structure and ligand recognition of the phosphotyrosine binding domain of Shc.
著者: Zhou, M.M. / Ravichandran, K.S. / Olejniczak, E.F. / Petros, A.M. / Meadows, R.P. / Sattler, M. / Harlan, J.E. / Wade, W.S. / Burakoff, S.J. / Fesik, S.W.
#1: ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 1996
タイトル: Structural Basis for Il-4 Receptor Phosphopeptide Recognition by the Irs-1 Ptb Domain
著者: Zhou, M.M. / Huang, B. / Olejniczak, E.T. / Meadows, R.P. / Shuker, S.B. / Miyazaki, M. / Trub, T. / Shoelson, S.E. / Fesik, S.W.
#2: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1995
タイトル: Specificity of the Ptb Domain of Shc for Beta Turn-Forming Pentapeptide Motifs Amino-Terminal to Phosphotyrosine
著者: Trub, T. / Choi, W.E. / Wolf, G. / Ottinger, E. / Chen, Y. / Weiss, M. / Shoelson, S.E.
#3: ジャーナル: Science / 年: 1994
タイトル: An Alternative to Sh2 Domains for Binding Tyrosine-Phosphorylated Proteins
著者: Kavanaugh, W.M. / Williams, L.T.
履歴
登録1996年3月27日処理サイト: BNL
改定 1.01997年5月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年3月2日Group: Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年10月30日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SHC
B: TRKA RECEPTOR PHOSPHOPEPTIDE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,9242
ポリマ－22,9242
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)1 / -
代表モデル

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要素

#1: タンパク質 SHC


分子量: 21409.584 Da / 分子数: 1 / 断片: PTB DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 株: BL21 (DE3) / 細胞株: BL21 / 遺伝子: PTB DOMAIN OF SHC / プラスミド: PET15B / 遺伝子 (発現宿主): PTB DOMAIN OF SHC / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P29353
#2: タンパク質・ペプチド TRKA RECEPTOR PHOSPHOPEPTIDE


分子量: 1514.508 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 参照: UniProt: P04629
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR

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試料調製

結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

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解析

ソフトウェア
名称分類
X-PLORモデル構築
X-PLOR精密化
X-PLOR位相決定
NMR software名称: X-PLOR / 開発者: BRUNGER / 分類: 精密化
精密化ソフトェア番号: 1
詳細: SET OF IDEAL BOND LENGTHS AND ANGLES WERE USED DURING REFINEMENT: PARALLHDG.PRO IN X-PLOR.
NMRアンサンブル登録したコンフォーマーの数: 1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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