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- PDB-1sci: K236L mutant of hydroxynitrile lyase from Hevea brasiliensis -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1sci
タイトルK236L mutant of hydroxynitrile lyase from Hevea brasiliensis
要素(S)-acetone-cyanohydrin lyase
キーワードLYASE / alpha-beta hydrolase fold / catalytic triad
機能・相同性
機能・相同性情報


aliphatic (S)-hydroxynitrile lyase activity / aromatic (S)-hydroxynitrile lyase activity / (S)-hydroxynitrile lyase / jasmonic acid metabolic process / methyl salicylate esterase activity / methyl indole-3-acetate esterase activity / methyl jasmonate esterase activity / salicylic acid metabolic process
類似検索 - 分子機能
Methylesterase/Alpha-hydroxynitrile lyase / alpha/beta hydrolase fold / Alpha/beta hydrolase fold-1 / Alpha/Beta hydrolase fold, catalytic domain / Alpha/Beta hydrolase fold / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
(S)-hydroxynitrile lyase
類似検索 - 構成要素
生物種Hevea brasiliensis (植物)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 2.18 Å
データ登録者Gruber, K. / Gartler, G. / Krammer, B. / Schwab, H. / Kratky, C.
引用
ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2004
タイトル: Reaction mechanism of hydroxynitrile lyases of the alpha/beta-hydrolase superfamily: the three-dimensional structure of the transient enzyme-substrate complex certifies the crucial role of LYS236
著者: Gruber, K. / Gartler, G. / Krammer, B. / Schwab, H. / Kratky, C.
#1: ジャーナル: Biol.Chem. / 年: 1999
タイトル: Atomic resolution crystal structure of hydroxynitrile lyase from hevea brasiliensis
著者: Gruber, K. / Gugganig, M. / Wagner, U.G. / Kratky, C.
#2: ジャーナル: Protein Sci. / 年: 1999
タイトル: Three-dimensional structures of enzyme-substrate complexes of the hydroxynitrile lyase from hevea brasiliensis
著者: Zuegg, J. / Gruber, K. / Gugganig, M. / Wagner, U.G. / Kratky, C.
#3: ジャーナル: Structure / 年: 1996
タイトル: Mechanism of cyanogenesis: the crystal structure of hydroxynitrile lyase from Hevea brasiliensis
著者: Wagner, U.G. / Hasslacher, M. / Griengl, H. / Schwab, H. / Kratky, C.
履歴
登録2004年2月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02004年6月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32017年10月11日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.42021年11月10日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52023年10月25日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: (S)-acetone-cyanohydrin lyase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,6315
ポリマ－29,2471
非ポリマー3844
水4,702261
1
A: (S)-acetone-cyanohydrin lyase
ヘテロ分子

A: (S)-acetone-cyanohydrin lyase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,26210
ポリマ－58,4932
非ポリマー7698
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_565x,-y+1,-z1
Buried area3000 Å2
ΔGint-100 kcal/mol
Surface area19340 Å2
手法PISA
2


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)47.741, 107.028, 128.683
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
詳細dimer; the second part of the biological assembly is generated by the two fod axis: x, -y+1, -z.

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要素

#1: タンパク質 (S)-acetone-cyanohydrin lyase / hydroxynitrile lyase


分子量: 29246.578 Da / 分子数: 1 / 変異: K236L / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Hevea brasiliensis (植物) / 組織: leaf / 遺伝子: HNL / プラスミド: BHIL-D2 / 発現宿主: Pichia pastoris (菌類) / 参照: UniProt: P52704, EC: 4.1.2.39
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION


分子量: 96.063 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 261 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.47 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.77 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: ammonium sulfate, PEG 400, HEPES, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ELETTRA / ビームライン: 5.2R / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2001年3月18日
放射モノクロメーター: unknown / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.18→20 Å / Num. all: 17474 / Num. obs: 17474 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.9 % / Biso Wilson estimate: 13.3 Å2 / Rsym value: 0.033 / Net I/σ(I): 31.9
反射 シェル解像度: 2.18→2.26 Å / Mean I/σ(I) obs: 22.3 / Num. unique all: 1705 / Rsym value: 0.084 / % possible all: 99.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
MAR345データ収集
SCALEPACKデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: 2yas

2yas


解像度: 2.18→19.91 Å / Rfactor Rfree error: 0.007 / Data cutoff high absF: 1875444.37 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
詳細: refinement against maximum likelihood target function
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.212 884 5.1 %RANDOM
Rwork0.171 ---
obs0.171 17447 99.5 %-
all-17447 --
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 52.6105 Å2 / ksol: 0.375276 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 16.9 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.06 Å20 Å20 Å2
2--1.66 Å20 Å2
3----1.6 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.25 Å0.2 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.13 Å-0.02 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.18→19.91 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2056 0 20 261 2337
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.6
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.69
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.031.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.422
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.092
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.942.5
LS精密化 シェル解像度: 2.18→2.26 Å / Rfactor Rfree error: 0.023 / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.208 83 5.1 %
Rwork0.147 1540 -
obs--94.7 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3ION.PARAMION.TOP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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