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- PDB-3c6y: HNL from Hevea brasiliensis to atomic resolution -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3c6y
タイトルHNL from Hevea brasiliensis to atomic resolution
要素Hydroxynitrilase
キーワードLYASE / atomic resolution / hydroxynitril lyase / catalysis / protonation state / ab initio calculations / substrate binding
機能・相同性
機能・相同性情報


aliphatic (S)-hydroxynitrile lyase activity / aromatic (S)-hydroxynitrile lyase activity / (S)-hydroxynitrile lyase / jasmonic acid metabolic process / methyl salicylate esterase activity / methyl indole-3-acetate esterase activity / methyl jasmonate esterase activity / salicylic acid metabolic process
類似検索 - 分子機能
Methylesterase/Alpha-hydroxynitrile lyase / alpha/beta hydrolase fold / Alpha/beta hydrolase fold-1 / Alpha/Beta hydrolase fold, catalytic domain / Alpha/Beta hydrolase fold / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETONE / BETA-MERCAPTOETHANOL / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / (S)-hydroxynitrile lyase
類似検索 - 構成要素
生物種Hevea brasiliensis (植物)
手法X線回折 / シンクロトロン / molecular replacement/rigid body placement / 解像度: 1.25 Å
データ登録者Schmidt, A.
引用
ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2008
タイトル: Atomic resolution crystal structures and quantum chemistry meet to reveal subtleties of hydroxynitrile lyase catalysis
著者: Schmidt, A. / Gruber, K. / Kratky, C. / Lamzin, V.S.
#1: ジャーナル: Protein Sci. / 年: 1999
タイトル: Three-dimensional structures of enzyme-substrate complexes of the hydroxynitrile lyase from Hevea brasiliensis
著者: Zuegg, J. / Gruber, K. / Gugganig, M. / Wagner, U.G. / Kratky, C.
#2: ジャーナル: Biol.Chem. / 年: 1999
タイトル: Atomic resolution crystal structure of hydroxynitrile lyase from Hevea brasiliensis
著者: Gruber, K. / Gugganig, M. / Wagner, U.G. / Kratky, C.
履歴
登録2008年2月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02008年6月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年10月25日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.32023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn_source / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Hydroxynitrilase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,8898
ポリマ－29,2631
非ポリマー6277
水9,620534
1
A: Hydroxynitrilase
ヘテロ分子

A: Hydroxynitrilase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,77816
ポリマ－58,5252
非ポリマー1,25314
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_565x,-y+1,-z1
Buried area4550 Å2
ΔGint-98.7 kcal/mol
Surface area19020 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)47.249, 106.104, 128.206
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-3006-

HOH

21A-3068-

HOH

31A-3138-

HOH

41A-3352-

HOH

51A-3578-

HOH

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Hydroxynitrilase / (S)-acetone-cyanohydrin lyase / (S)-hydroxynitrile lyase / Oxynitrilase


分子量: 29262.598 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Hevea brasiliensis (植物) / 遺伝子: HNL / プラスミド: BHIL-D2 / 発現宿主: Pichia pastoris (菌類) / 参照: UniProt: P52704, EC: 4.1.2.37

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非ポリマー , 5種, 541分子

#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION


分子量: 96.063 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-BME / BETA-MERCAPTOETHANOL


分子量: 78.133 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6OS
#4: 化合物 ChemComp-ACN / ACETONE


分子量: 58.079 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H6O
#5: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER


分子量: 106.120 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 534 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.75 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.2 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 2% PEG400, 2M ammonium sulphate, 0.1M Hepes-Na, pH7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: X11 / 波長: 0.8162 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2005年3月6日 / 詳細: mirror
放射モノクロメーター: Si / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.8162 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.25→15 Å / Num. all: 83123 / Num. obs: 83123 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): -3 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.5 % / Biso Wilson estimate: 11.7 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.057 / Net I/σ(I): 19
反射 シェル解像度: 1.25→1.26 Å / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.54 / Mean I/σ(I) obs: 1.5 / Num. unique all: 1596 / % possible all: 60

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SHELXモデル構築
SHELXL-97精密化
MAR345データ収集
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC(rigid body)位相決定
精密化構造決定の手法: molecular replacement/rigid body placement
開始モデル: PDB ENTRY 1QJ4

1qj4


解像度: 1.25→15 Å / Num. parameters: 24616 / Num. restraintsaints: 30456
交差検証法: FREE R initially, final refinement against all adata
σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: ENGH AND HUBER / 詳細: full anisotropic refinement applied
Rfactor反射数%反射Selection details
all0.1273 83123 --
obs-83123 92.5 %-
Rfree---RANDOM
原子変位パラメータBiso mean: 13 Å2
Refine analyzeNum. disordered residues: 34 / Occupancy sum hydrogen: 2013.38 / Occupancy sum non hydrogen: 2552.6
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.25→15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4328 0 24 550 4902
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONs_bond_d0.012
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_d0.028
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_dist0
X-RAY DIFFRACTIONs_from_restr_planes0.0277
X-RAY DIFFRACTIONs_zero_chiral_vol0.072
X-RAY DIFFRACTIONs_non_zero_chiral_vol0.079
X-RAY DIFFRACTIONs_anti_bump_dis_restr0.06
X-RAY DIFFRACTIONs_rigid_bond_adp_cmpnt0.004
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_adp_cmpnt0.04
X-RAY DIFFRACTIONs_approx_iso_adps0.093

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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