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- PDB-5yas: HYDROXYNITRILE LYASE COMPLEXED WITH HEXAFLUOROACETONE -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5yas
タイトルHYDROXYNITRILE LYASE COMPLEXED WITH HEXAFLUOROACETONE
要素PROTEIN (HYDROXYNITRILE LYASE)
キーワードLYASE / OXYNITRILASE / CYANOGENESIS / CYANOHYDRIN FORMATION
機能・相同性
機能・相同性情報


(S)-hydroxynitrile lyase / aliphatic (S)-hydroxynitrile lyase activity / aromatic (S)-hydroxynitrile lyase activity / jasmonic acid metabolic process / methyl salicylate esterase activity / methyl jasmonate esterase activity / salicylic acid metabolic process / methyl indole-3-acetate esterase activity
類似検索 - 分子機能
Methylesterase/Alpha-hydroxynitrile lyase / alpha/beta hydrolase fold / Alpha/beta hydrolase fold-1 / Alpha/Beta hydrolase fold, catalytic domain / Alpha/Beta hydrolase fold / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
1,1,1,3,3,3-HEXAFLUOROPROPANEDIOL / (S)-hydroxynitrile lyase
類似検索 - 構成要素
生物種Hevea brasiliensis (植物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Zuegg, J. / Wagner, U.G. / Gugganig, M. / Kratky, C.
引用
ジャーナル: Protein Sci. / 年: 1999
タイトル: Three-dimensional structures of enzyme-substrate complexes of the hydroxynitrile lyase from Hevea brasiliensis.
著者: Zuegg, J. / Gruber, K. / Gugganig, M. / Wagner, U.G. / Kratky, C.
#1: ジャーナル: Proteins / 年: 1997
タイトル: Hydroxynitrile Lyase from Hevea brasiliensis: Molecular Characterization and Mechanism of Enzyme Catalysis
著者: Hasslacher, M. / Kratky, C. / Griengl, H. / Schwab, H. / Kohlwein, S.D.
#2: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 1996
タイトル: Crystallization and preliminary X-ray diffraction studies of a hydroxynitrile lyase from Hevea brasiliensis.
著者: Wagner, U.G. / Schall, M. / Hasslacher, M. / Hayn, M. / Griengl, H. / Schwab, H. / Kratky, C.
#3: ジャーナル: Structure / 年: 1996
タイトル: Mechanism of Cyanogenesis: The Crystal Structure of Hydroxynitrile Lyase from Hevea brasiliensis
著者: Wagner, U.G. / Hasslacher, M. / Griengl, H. / Schwab, H. / Kratky, C.
履歴
登録1999年3月15日登録サイト: PDBE / 処理サイト: RCSB
改定 1.01999年10月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12007年10月16日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32019年11月6日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / diffrn_source
Item: _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed ..._citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.42023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (HYDROXYNITRILE LYASE)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,8316
ポリマ－29,2631
非ポリマー5685
水6,161342
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: PROTEIN (HYDROXYNITRILE LYASE)
ヘテロ分子

A: PROTEIN (HYDROXYNITRILE LYASE)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,66212
ポリマ－58,5252
非ポリマー1,13710
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_565x,-y+1,-z1
Buried area3610 Å2
ΔGint-86 kcal/mol
Surface area18750 Å2
手法PISA, PQS
3
A: PROTEIN (HYDROXYNITRILE LYASE)
ヘテロ分子

A: PROTEIN (HYDROXYNITRILE LYASE)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,66212
ポリマ－58,5252
非ポリマー1,13710
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_655-x+1,y,-z+1/21
Buried area2710 Å2
ΔGint-79 kcal/mol
Surface area19650 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)47.461, 106.441, 128.154
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-510-

HOH

21A-511-

HOH

31A-512-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 PROTEIN (HYDROXYNITRILE LYASE) / OXYNITRILASE


分子量: 29262.598 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Hevea brasiliensis (植物) / 遺伝子: HNL / 器官: LEAF / プラスミド: BHIL-D2 / 遺伝子 (発現宿主): HNL / 発現宿主: Pichia pastoris (菌類) / 参照: UniProt: P52704, EC: 4.1.2.39
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-FAC / 1,1,1,3,3,3-HEXAFLUOROPROPANEDIOL / HEXAFLUOROACETONE HYDRATE / 1,1,1,3,3,3-ヘキサフルオロプロパン-2,2-ジオ-ル


分子量: 184.037 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H2F6O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 342 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.73 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.9 %
結晶化pH: 7.5
詳細: 0.1 M NATRIUM HEPES BUFFER PH=7.5 2 % PEG 400, 2.0 M AMMONIUM SULFATE, 20 DEGREES. SOAKING CONDITIONS: 25MM HEXAFLUOROACETONE HYDRATE
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
12 %PEG4001reservoir
22.0 Mammonium sulfate1reservoir
30.1 Msodium HEPES1reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 98 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: X31 / 波長: 0.9
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1997年3月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→16 Å / Num. obs: 22973 / % possible obs: 97.1 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.4 % / Biso Wilson estimate: 5.9 Å2 / Rsym value: 0.111 / Net I/σ(I): 6.7
反射
*PLUS
Rmerge(I) obs: 0.102
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 2 Å / 最低解像度: 2.11 Å / % possible obs: 96.9 % / Rmerge(I) obs: 0.283 / Mean I/σ(I) obs: 2.7

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
X-PLORモデル構築
X-PLOR3.851精密化
X-PLOR位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1YAS

1yas


解像度: 2.2→16 Å / Rfactor Rfree error: 0.009 / Data cutoff high absF: 10000000 / Data cutoff low absF: 0.001 / Isotropic thermal model: OVERALL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.241 795 4.8 %RANDOM
Rwork0.187 ---
obs-16673 98.9 %-
原子変位パラメータBiso mean: 9.2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.28 Å0.21 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.19 Å0.16 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→16 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2057 0 31 342 2430
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.012
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg2.6
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d24.2
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d0.9
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.28 Å / Rfactor Rfree error: 0.026 / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.229 80 4.9 %
Rwork0.205 1557 -
obs--97.7 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARAM19X.PROTOPH19X.PRO
X-RAY DIFFRACTION2PARAM19X.SOLTOPH19X.SOL
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.851 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
σ(F): 0 / % reflection Rfree: 4.8 % / Rfactor obs: 0.187
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 9.2 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg2.6
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg24.2
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg0.9
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.229 / % reflection Rfree: 4.9 % / Rfactor Rwork: 0.205

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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