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- PDB-1s7w: Crystal structures of the murine class I major histocompatibility... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1s7w
タイトルCrystal structures of the murine class I major histocompatibility complex H-2Db in complex with LCMV-derived gp33 index peptide and three of its escape variants
要素
  • Beta-2-microglobulin
  • Glycoprotein 9-residue peptide
  • H-2 class I histocompatibility antigen, D-B alpha chain
キーワードIMMUNE SYSTEM / LCMV / MHC class I / immune escape
機能・相同性
機能・相同性情報


Endosomal/Vacuolar pathway / DAP12 interactions / Antigen Presentation: Folding, assembly and peptide loading of class I MHC / ER-Phagosome pathway / DAP12 signaling / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I via ER pathway, TAP-dependent / host cell Golgi membrane / cellular defense response / receptor-mediated endocytosis of virus by host cell ...Endosomal/Vacuolar pathway / DAP12 interactions / Antigen Presentation: Folding, assembly and peptide loading of class I MHC / ER-Phagosome pathway / DAP12 signaling / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I via ER pathway, TAP-dependent / host cell Golgi membrane / cellular defense response / receptor-mediated endocytosis of virus by host cell / Neutrophil degranulation / lumenal side of endoplasmic reticulum membrane / antigen processing and presentation of exogenous protein antigen via MHC class Ib, TAP-dependent / cellular response to iron(III) ion / negative regulation of forebrain neuron differentiation / iron ion transport / peptide antigen assembly with MHC class I protein complex / regulation of erythrocyte differentiation / regulation of iron ion transport / response to molecule of bacterial origin / MHC class I peptide loading complex / HFE-transferrin receptor complex / T cell mediated cytotoxicity / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I / positive regulation of T cell cytokine production / MHC class I protein complex / positive regulation of receptor-mediated endocytosis / negative regulation of neurogenesis / positive regulation of T cell mediated cytotoxicity / cellular response to nicotine / multicellular organismal-level iron ion homeostasis / phagocytic vesicle membrane / negative regulation of epithelial cell proliferation / sensory perception of smell / positive regulation of cellular senescence / T cell differentiation in thymus / negative regulation of neuron projection development / protein refolding / protein homotetramerization / amyloid fibril formation / intracellular iron ion homeostasis / learning or memory / host cell endoplasmic reticulum membrane / external side of plasma membrane / fusion of virus membrane with host endosome membrane / viral envelope / virion attachment to host cell / host cell plasma membrane / virion membrane / structural molecule activity / Golgi apparatus / protein homodimerization activity / extracellular space / metal ion binding / membrane / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Arenavirus glycoprotein, zinc binding domain / Arenavirus glycoprotein / Arenavirus glycoprotein / MHC class I, alpha chain, C-terminal / MHC_I C-terminus / MHC class I-like antigen recognition-like / Murine Class I Major Histocompatibility Complex, H2-DB; Chain A, domain 1 / MHC class I alpha chain, alpha1 alpha2 domains / Class I Histocompatibility antigen, domains alpha 1 and 2 / Beta-2-Microglobulin ...Arenavirus glycoprotein, zinc binding domain / Arenavirus glycoprotein / Arenavirus glycoprotein / MHC class I, alpha chain, C-terminal / MHC_I C-terminus / MHC class I-like antigen recognition-like / Murine Class I Major Histocompatibility Complex, H2-DB; Chain A, domain 1 / MHC class I alpha chain, alpha1 alpha2 domains / Class I Histocompatibility antigen, domains alpha 1 and 2 / Beta-2-Microglobulin / : / MHC class I-like antigen recognition-like / MHC class I-like antigen recognition-like superfamily / MHC classes I/II-like antigen recognition protein / : / Immunoglobulin/major histocompatibility complex, conserved site / Immunoglobulins and major histocompatibility complex proteins signature. / Immunoglobulin C-Type / Immunoglobulin C1-set / Immunoglobulin C1-set domain / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Beta-2-microglobulin / H-2 class I histocompatibility antigen, D-B alpha chain / Pre-glycoprotein polyprotein GP complex
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Velloso, L.M. / Michaelsson, J. / Ljunggren, H.G. / Schneider, G. / Achour, A.
引用ジャーナル: J.Immunol. / 年: 2004
タイトル: Determination of structural principles underlying three different modes of lymphocytic choriomeningitis virus escape from CTL recognition.
著者: Velloso, L.M. / Michaelsson, J. / Ljunggren, H.G. / Schneider, G. / Achour, A.
履歴
登録2004年1月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年5月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Refinement description / Version format compliance
改定 1.32018年3月7日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.42021年10月27日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.52023年8月23日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.62024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Remark 999SEQUENCE THE CYSTEINE IN THE ORIGINAL SEQUENCE IS REPLACED INTENTIONALLY BY A METHIONINE TO AVOID ...SEQUENCE THE CYSTEINE IN THE ORIGINAL SEQUENCE IS REPLACED INTENTIONALLY BY A METHIONINE TO AVOID OXIDATION OF THE PEPTIDE.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: H-2 class I histocompatibility antigen, D-B alpha chain
B: Beta-2-microglobulin
C: Glycoprotein 9-residue peptide
D: H-2 class I histocompatibility antigen, D-B alpha chain
E: Beta-2-microglobulin
F: Glycoprotein 9-residue peptide
G: H-2 class I histocompatibility antigen, D-B alpha chain
H: Beta-2-microglobulin
I: Glycoprotein 9-residue peptide
J: H-2 class I histocompatibility antigen, D-B alpha chain
K: Beta-2-microglobulin
L: Glycoprotein 9-residue peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)204,85112
ポリマ－204,85112
非ポリマー00
水9,458525
1
A: H-2 class I histocompatibility antigen, D-B alpha chain
B: Beta-2-microglobulin
C: Glycoprotein 9-residue peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,2133
ポリマ－51,2133
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4230 Å2
ΔGint-20 kcal/mol
Surface area19890 Å2
手法PISA
2
D: H-2 class I histocompatibility antigen, D-B alpha chain
E: Beta-2-microglobulin
F: Glycoprotein 9-residue peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,2133
ポリマ－51,2133
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4340 Å2
ΔGint-19 kcal/mol
Surface area19930 Å2
手法PISA
3
G: H-2 class I histocompatibility antigen, D-B alpha chain
H: Beta-2-microglobulin
I: Glycoprotein 9-residue peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,2133
ポリマ－51,2133
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4400 Å2
ΔGint-18 kcal/mol
Surface area19780 Å2
手法PISA
4
J: H-2 class I histocompatibility antigen, D-B alpha chain
K: Beta-2-microglobulin
L: Glycoprotein 9-residue peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,2133
ポリマ－51,2133
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4400 Å2
ΔGint-21 kcal/mol
Surface area19980 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)92.245, 123.302, 99.299
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 103.13, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

#1: タンパク質
H-2 class I histocompatibility antigen, D-B alpha chain / H-2DB


分子量: 38449.129 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: H2-D1 / プラスミド: PET-3A / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL-21 / 参照: UniProt: P01899
#2: タンパク質
Beta-2-microglobulin


分子量: 11704.359 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: B2M / プラスミド: PET-3A / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL-21 / 参照: UniProt: P01887
#3: タンパク質・ペプチド
Glycoprotein 9-residue peptide


分子量: 1059.259 Da / 分子数: 4 / Mutation: V3L / 由来タイプ: 合成
詳細: The peptide was chemically synthesized, the sequence of the peptide is naturally found in Lymphocytic choriomeningitis virus
参照: UniProt: P07399
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 525 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.11 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.16 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: Ammonium sulfate, Tris, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: MAX II / ビームライン: I711 / 波長: 1.097 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2003年5月21日
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.097 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→50 Å / Num. all: 84507 / Num. obs: 84423 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 2
反射 シェル解像度: 2.4→2.53 Å / % possible all: 99.8

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.1.24精密化
MOSFLMデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1N5A

1n5a


解像度: 2.4→19.84 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.937 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.906 / SU B: 7.346 / SU ML: 0.172 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.318 / ESU R Free: 0.237 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24611 1684 2 %RANDOM
Rwork0.19915 ---
all0.246 84507 --
obs0.20008 82684 99.99 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 23.962 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.03 Å20 Å2-0.01 Å2
2--0.03 Å20 Å2
3---0 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→19.84 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数12618 0 0 525 13143
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.02113027
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.0211148
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4911.93117711
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.414326073
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.41651529
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0920.21794
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.0214501
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.022767
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2120.22418
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2430.212649
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0890.27856
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1950.2497
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2010.246
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2750.2182
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1650.218
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.6831.57685
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.292212393
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.77635342
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.9634.55292
LS精密化 シェル解像度: 2.4→2.461 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.251 107
Rwork0.241 6023
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.45790.3936-0.85861.6038-0.34881.5432-0.0001-0.08140.01410.055-0.00390.1362-0.0973-0.22810.0040.26170.04630.02540.3216-0.02260.259344.0070.33333.419
23.02052.1895-0.79987.5568-0.93464.0353-0.45090.1781-0.5422-1.52830.64-0.24170.59550.0064-0.18910.5378-0.0783-0.02130.1760.01690.352331.397-10.846-0.685
31.5003-0.56421.77951.1434-1.50593.2321-0.0741-0.02850.09510.11040.1159-0.0284-0.1305-0.1316-0.04180.25950.06330.00250.34730.00390.278637.23510.2147.507
42.62360.2168-0.6181.9573-0.19711.7124-0.033-0.15220.0010.10210.03330.1765-0.0422-0.2508-0.00030.24680.01640.03580.29070.01750.212576.62660.31582.254
52.33250.3841-1.19973.3145-1.97473.1706-0.109-0.0864-0.37-0.98980.3314-0.05810.6866-0.1582-0.22240.4606-0.0615-0.07840.01260.04180.357566.03948.44548.133
62.5802-0.88112.62051.8041-2.1144.9439-0.0802-0.1320.01190.02620.19730.1145-0.1238-0.2914-0.11710.27330.040.03770.29060.01120.261469.68569.88456.336
72.88020.68220.58862.64250.1471.31030.0072-0.1286-0.12480.28450.0717-0.35690.0150.0933-0.07890.30130.0547-0.05830.2284-0.00950.2881-10.06881.41335.495
85.38630.2978-0.62048.69360.60163.5422-0.25420.80230.5738-1.46310.472-0.0402-0.4592-0.1509-0.21780.3997-0.06340.00330.3079-0.02950.37725.23692.0552.898
93.1686-1.3191-2.47410.98131.03323.3174-0.16630.0006-0.1560.06730.09520.04860.20.13990.07110.27280.0330.03520.3077-0.04760.3202-1.09171.07610.802
102.1070.51090.56912.17650.3881.43360.0005-0.076-0.09480.08040.11-0.2448-0.02250.1984-0.11050.20970.0063-0.01450.2421-0.04690.197727.19321.42584.003
113.4081-0.46060.4058.92830.95421.62780.24070.69250.5676-2.2702-0.1566-0.4209-0.09850.0487-0.08410.68130.1390.17080.29550.11920.208340.42633.12550.898
124.1268-0.8428-3.21510.4931.35654.4588-0.03520.1553-0.22560.07450.06920.05240.06780.0636-0.0340.17730.0628-0.00530.286-0.04270.239636.65811.10959.48
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1 - 182
2X-RAY DIFFRACTION1C1 - 9
3X-RAY DIFFRACTION2A183 - 276
4X-RAY DIFFRACTION3B1 - 98
5X-RAY DIFFRACTION4D1 - 182
6X-RAY DIFFRACTION4F1 - 9
7X-RAY DIFFRACTION5D183 - 276
8X-RAY DIFFRACTION6E1 - 99
9X-RAY DIFFRACTION7G1 - 182
10X-RAY DIFFRACTION7I1 - 9
11X-RAY DIFFRACTION8G183 - 276
12X-RAY DIFFRACTION9H1 - 99
13X-RAY DIFFRACTION10J1 - 182
14X-RAY DIFFRACTION11J183 - 276
15X-RAY DIFFRACTION12K1 - 99

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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