[日本語] English
万見
- PDB-1s35: Crystal Structure of Repeats 8 and 9 of Human Erythroid Spectrin -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1s35
タイトルCrystal Structure of Repeats 8 and 9 of Human Erythroid Spectrin
要素Spectrin beta chain, erythrocyte
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / two repeats of spectrin / alpha helical linker region / 3-helix coiled-coils / beta spectrin
機能・相同性
機能・相同性情報


spectrin / spectrin-associated cytoskeleton / modification of postsynaptic actin cytoskeleton / actin filament capping / Interaction between L1 and Ankyrins / ankyrin binding / cortical actin cytoskeleton / COPI-mediated anterograde transport / NCAM signaling for neurite out-growth / cell projection ...spectrin / spectrin-associated cytoskeleton / modification of postsynaptic actin cytoskeleton / actin filament capping / Interaction between L1 and Ankyrins / ankyrin binding / cortical actin cytoskeleton / COPI-mediated anterograde transport / NCAM signaling for neurite out-growth / cell projection / cytoplasmic side of plasma membrane / structural constituent of cytoskeleton / actin filament binding / actin cytoskeleton / cell junction / actin binding / actin cytoskeleton organization / RAF/MAP kinase cascade / postsynapse / glutamatergic synapse / cell surface / protein-containing complex / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Spectrin, beta subunit / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 - #60 / Spectrin repeat / Spectrin repeat / Spectrin/alpha-actinin / Actinin-type actin-binding domain signature 1. / Actinin-type actin-binding domain signature 2. / Spectrin repeats / Actinin-type actin-binding domain, conserved site / Calponin homology domain ...Spectrin, beta subunit / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 - #60 / Spectrin repeat / Spectrin repeat / Spectrin/alpha-actinin / Actinin-type actin-binding domain signature 1. / Actinin-type actin-binding domain signature 2. / Spectrin repeats / Actinin-type actin-binding domain, conserved site / Calponin homology domain / Calponin homology (CH) domain / Calponin homology domain / CH domain superfamily / Calponin homology (CH) domain profile. / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Spectrin beta chain, erythrocytic
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Kusunoki, H. / MacDonald, R.I. / Mondragon, A.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2004
タイトル: Structural insights into the stability and flexibility of unusual erythroid spectrin repeats
著者: Kusunoki, H. / MacDonald, R.I. / Mondragon, A.
履歴
登録2004年1月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年4月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年10月27日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年2月14日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Spectrin beta chain, erythrocyte
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,4623
ポリマ－24,2701
非ポリマー1922
水3,279182
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)122.151, 122.151, 49.548
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

-
要素

#1: タンパク質 Spectrin beta chain, erythrocyte / Beta-I spectrin


分子量: 24269.801 Da / 分子数: 1 / 断片: repeats 8 and 9 / 変異: L1063E / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SPTB, SPTB1 / プラスミド: pET23d / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P11277
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 182 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.81 Å3/Da / 溶媒含有率: 67.69 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.1 M Sodium Citrate, 0.3 M Ammonium Sulfate, 1.2-1.3 M Lithium Sulfate, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 5ID-B / 波長: 0.9796,0.9794,0.9642
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2003年2月2日
放射モノクロメーター: Silicon Mirrors / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.97961
20.97941
30.96421
反射解像度: 2.4→45.92 Å / Num. all: 15165 / Num. obs: 15165 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 6.3 % / Biso Wilson estimate: 35.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.088 / Rsym value: 0.081 / Net I/σ(I): 7.6
反射 シェル解像度: 2.4→2.53 Å / 冗長度: 6 % / Rmerge(I) obs: 0.303 / Mean I/σ(I) obs: 2.7 / Num. unique all: 2156 / Rsym value: 0.279 / % possible all: 99.8

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータスケーリング
SCALAデータスケーリング
SHARP位相決定
SOLVE位相決定
CNS1.1精密化
XDSデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.4→45.92 Å / Isotropic thermal model: Restrained / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.259 746 -RANDOM
Rwork0.222 ---
all-15134 --
obs-15134 99.7 %-
溶媒の処理Bsol: 45.4513 Å2 / ksol: 0.370815 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 45.1 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-10.88 Å20 Å20 Å2
2--10.88 Å20 Å2
3----21.76 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.35 Å0.3 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.38 Å0.38 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→45.92 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1679 0 10 182 1871
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d16.1
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.72
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.5531.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.4562
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it3.0372
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it4.5582.5
LS精密化 シェル解像度: 2.4→2.55 Å / Rfactor Rfree error: 0.035
Rfactor反射数%反射
Rfree0.349 100 -
Rwork0.307 --
obs--99.7 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1CNS_TOPPAR:protein_rep.paramCNS_TOPPAR:PROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2CNS_TOPPAR:water_rep.paramCNS_TOPPAR:WATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3CNS_TOPPAR:ion.paramCNS_TOPPAR:ION.TOP

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る