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万見
- PDB-1rv6: Crystal Structure of PlGF in Complex with Domain 2 of VEGFR1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1rv6
タイトルCrystal Structure of PlGF in Complex with Domain 2 of VEGFR1
要素
  • FLT1 protein
  • placenta growth factor (PlGF)
キーワードHORMONE/GROWTH FACTOR/RECEPTOR / PlGF / VEGF family / cystine knot / growth factor / ligand-receptor complex / specificity / HORMONE-GROWTH FACTOR-RECEPTOR COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


vascular endothelial growth factor receptor-1 signaling pathway / placental growth factor receptor activity / vascular endothelial growth factor receptor binding / VEGF ligand-receptor interactions / positive regulation of mast cell chemotaxis / hyaloid vascular plexus regression / Neurophilin interactions with VEGF and VEGFR / VEGF binds to VEGFR leading to receptor dimerization / vascular endothelial growth factor receptor activity / embryonic morphogenesis ...vascular endothelial growth factor receptor-1 signaling pathway / placental growth factor receptor activity / vascular endothelial growth factor receptor binding / VEGF ligand-receptor interactions / positive regulation of mast cell chemotaxis / hyaloid vascular plexus regression / Neurophilin interactions with VEGF and VEGFR / VEGF binds to VEGFR leading to receptor dimerization / vascular endothelial growth factor receptor activity / embryonic morphogenesis / induction of positive chemotaxis / sprouting angiogenesis / blood vessel morphogenesis / negative regulation of vascular endothelial cell proliferation / vascular endothelial growth factor signaling pathway / growth factor binding / chemoattractant activity / positive regulation of MAP kinase activity / monocyte chemotaxis / positive regulation of cell division / cellular response to vascular endothelial growth factor stimulus / vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway / transmembrane receptor protein tyrosine kinase activity / cell surface receptor protein tyrosine kinase signaling pathway / peptidyl-tyrosine phosphorylation / growth factor activity / receptor protein-tyrosine kinase / positive regulation of angiogenesis / cell migration / cell-cell signaling / heparin binding / actin cytoskeleton / protein autophosphorylation / cell differentiation / response to hypoxia / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / receptor complex / endosome / positive regulation of MAPK cascade / positive regulation of cell migration / focal adhesion / positive regulation of cell population proliferation / signal transduction / extracellular space / extracellular region / ATP binding / membrane / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Vascular endothelial growth factor receptor 1 (VEGFR1) / VEGFR-2, transmembrane domain / : / : / : / VEGFR-2 Transmembrane domain / Vascular endothelial growth factor receptor 1-like, Ig-like domain / VEGFR1-3, N-terminal Ig-like domain / VEGFR-1-like, immunoglobulin-like domain / PDGF/VEGF domain ...Vascular endothelial growth factor receptor 1 (VEGFR1) / VEGFR-2, transmembrane domain / : / : / : / VEGFR-2 Transmembrane domain / Vascular endothelial growth factor receptor 1-like, Ig-like domain / VEGFR1-3, N-terminal Ig-like domain / VEGFR-1-like, immunoglobulin-like domain / PDGF/VEGF domain / Platelet-derived growth factor, conserved site / PDGF/VEGF domain / Platelet-derived growth factor (PDGF) family signature. / Platelet-derived growth factor (PDGF) family profile. / Platelet-derived and vascular endothelial growth factors (PDGF, VEGF) family / Tyrosine-protein kinase, receptor class III, conserved site / Receptor tyrosine kinase class III signature. / Cystine Knot Cytokines, subunit B / Cystine-knot cytokines / Cystine-knot cytokine / Immunoglobulin / Immunoglobulin domain / Immunoglobulin domain / Immunoglobulin I-set / Immunoglobulin I-set domain / : / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Immunoglobulin V-Type / Ribbon / Immunoglobulin V-set domain / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Immunoglobulins / Protein kinase-like domain superfamily / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Vascular endothelial growth factor receptor 1 / Placenta growth factor
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.45 Å
データ登録者Christinger, H.W. / Fuh, G. / de Vos, A.M. / Wiesmann, C.
引用
ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2004
タイトル: The crystal structure of placental growth factor in complex with domain 2 of vascular endothelial growth factor receptor-1.
著者: Christinger, H.W. / Fuh, G. / de Vos, A.M. / Wiesmann, C.
#1: ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 1997
タイトル: Crystal structure at 1.7 A resolution of VEGF in complex with domain 2 of the Flt-1 receptor
著者: Wiesmann, C. / Fuh, G. / Christinger, C.H. / Eigenbrot, C. / Wells, J.A. / de Vos, A.M.
#2: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2001
タイトル: The crystal structure of human placenta growth factor-1 (PlGF-1), an angiogenic protein, at 2.0 A resolution.
著者: Iyer, S. / Demetres, D. / Leonidas, G. / Swaminathan, J. / Maglione, D. / Battisti, M. / Tucci, M. / Persico, G. / Acharya, K.R.
履歴
登録2003年12月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年1月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.32023年8月23日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
V: placenta growth factor (PlGF)
W: placenta growth factor (PlGF)
X: FLT1 protein
Y: FLT1 protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,4035
ポリマ－46,1214
非ポリマー2821
水2,900161
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6190 Å2
ΔGint-50 kcal/mol
Surface area19630 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)54.281, 71.979, 115.346
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 placenta growth factor (PlGF)


分子量: 11609.339 Da / 分子数: 2 / 断片: Receptor binding domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P49763
#2: タンパク質 FLT1 protein


分子量: 11451.219 Da / 分子数: 2 / 断片: domain-2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P17948
#3: 化合物 ChemComp-B3P / 2-[3-(2-HYDROXY-1,1-DIHYDROXYMETHYL-ETHYLAMINO)-PROPYLAMINO]-2-HYDROXYMETHYL-PROPANE-1,3-DIOL


分子量: 282.334 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C11H26N2O6 / コメント: pH緩衝剤*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 161 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.68 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.73 %
結晶化pH: 6.5 / 詳細: pH 6.5
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式詳細
125 %PEG40001reservoir
20.1 Mammonium sulfate1reservoir
30.02 %1reservoirNaN3
40.1 MBTP1reservoirpH6.5
56.5 mg/mlprotein1drop

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL7-1 / 波長: 1.08 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1998年4月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.08 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.45→25 Å / Num. all: 17048 / Num. obs: 15482 / % possible obs: 99 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 4.2 % / Rsym value: 0.046 / Net I/σ(I): 16
反射 シェル解像度: 2.45→2.54 Å / Rsym value: 0.161 / % possible all: 99.2
反射
*PLUS
最低解像度: 25 Å / Num. measured all: 72785 / Rmerge(I) obs: 0.046
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 99.2 % / Rmerge(I) obs: 0.161

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.1.07精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1FLT

1flt


解像度: 2.45→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.935 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.886 / SU B: 8.654 / SU ML: 0.198 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): -3 / ESU R: 0.514 / ESU R Free: 0.295 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.26022 1153 6.9 %RANDOM
Rwork0.19367 ---
all0.19843 16661 --
obs0.19843 15482 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 12.659 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.78 Å20 Å20 Å2
2---0.95 Å20 Å2
3---1.74 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.45→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2985 0 19 161 3165
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.0213078
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5561.9714184
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.6865369
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.16822.632133
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.71415533
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.0831528
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1030.2479
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.022272
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2160.21185
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1520.2180
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1730.256
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1470.29
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it3.0082.51867
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it4.64953070
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.7492.51211
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.40551114
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.45→2.5 Å / Total num. of bins used: 25 /
Rfactor反射数
Rfree0.297 59
Rwork0.246 845
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
19.08220.9677-0.85031.40920.25590.90210.1207-0.38530.30490.1251-0.15150.079-0.0687-0.00040.03070.07830.0192-0.02140.06340.00690.01647.629132.825517.8849
28.72912.84520.42751.13550.45340.06430.1476-0.319-0.14550.1205-0.1544-0.0760.09320.00690.00680.10140.0112-0.00730.09540.0320.071822.291723.736419.5114
33.62240.688-0.11722.55490.87639.72490.037-0.0812-0.29240.07360.08970.11660.7811-0.4831-0.12670.2635-0.0617-0.0470.07490.04240.1206-4.98863.548412.7052
411.04440.0652-3.93526.2688-2.219210.51230.59860.40171.3665-0.3208-0.0489-0.6714-0.70680.2567-0.54970.3252-0.03510.11980.16220.10210.491135.583249.75.856
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1VA22 - 1154 - 97
2X-RAY DIFFRACTION2WB21 - 1153 - 97
3X-RAY DIFFRACTION3XC133 - 2244 - 95
4X-RAY DIFFRACTION4YD133 - 2244 - 95
精密化
*PLUS
最低解像度: 20 Å / % reflection Rfree: 10 % / Rfactor Rfree: 0.26 / Rfactor Rwork: 0.198
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_d0.013
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_deg1.6

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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