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- PDB-1rv1: CRYSTAL STRUCTURE OF HUMAN MDM2 WITH AN IMIDAZOLINE INHIBITOR -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1rv1
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF HUMAN MDM2 WITH AN IMIDAZOLINE INHIBITOR
要素Ubiquitin-protein ligase E3 Mdm2
キーワードLIGASE / MDM2 / P53 / PROTEIN-PROTEIN INTERACTION
機能・相同性
機能・相同性情報


cellular response to vitamin B1 / response to formaldehyde / response to water-immersion restraint stress / traversing start control point of mitotic cell cycle / negative regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / response to ether / fibroblast activation / atrial septum development / regulation of protein catabolic process at postsynapse, modulating synaptic transmission / negative regulation of signal transduction by p53 class mediator ...cellular response to vitamin B1 / response to formaldehyde / response to water-immersion restraint stress / traversing start control point of mitotic cell cycle / negative regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / response to ether / fibroblast activation / atrial septum development / regulation of protein catabolic process at postsynapse, modulating synaptic transmission / negative regulation of signal transduction by p53 class mediator / receptor serine/threonine kinase binding / Trafficking of AMPA receptors / peroxisome proliferator activated receptor binding / positive regulation of vascular associated smooth muscle cell migration / negative regulation of protein processing / SUMO transferase activity / response to iron ion / NEDD8 ligase activity / AKT phosphorylates targets in the cytosol / atrioventricular valve morphogenesis / cellular response to peptide hormone stimulus / response to steroid hormone / ventricular septum development / endocardial cushion morphogenesis / positive regulation of muscle cell differentiation / cellular response to alkaloid / SUMOylation of ubiquitinylation proteins / regulation of postsynaptic neurotransmitter receptor internalization / cardiac septum morphogenesis / blood vessel development / ligase activity / Constitutive Signaling by AKT1 E17K in Cancer / regulation of protein catabolic process / negative regulation of DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / response to magnesium ion / SUMOylation of transcription factors / protein sumoylation / cellular response to UV-C / cellular response to estrogen stimulus / blood vessel remodeling / cellular response to actinomycin D / protein localization to nucleus / ribonucleoprotein complex binding / protein autoubiquitination / positive regulation of vascular associated smooth muscle cell proliferation / NPAS4 regulates expression of target genes / transcription repressor complex / positive regulation of mitotic cell cycle / regulation of heart rate / DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / proteolysis involved in protein catabolic process / ubiquitin binding / positive regulation of protein export from nucleus / Stabilization of p53 / response to cocaine / establishment of protein localization / Regulation of RUNX3 expression and activity / cellular response to gamma radiation / protein destabilization / cellular response to growth factor stimulus / RING-type E3 ubiquitin transferase / Oncogene Induced Senescence / Regulation of TP53 Activity through Methylation / centriolar satellite / cellular response to hydrogen peroxide / response to toxic substance / protein polyubiquitination / ubiquitin-protein transferase activity / disordered domain specific binding / p53 binding / endocytic vesicle membrane / ubiquitin protein ligase activity / Signaling by ALK fusions and activated point mutants / Regulation of TP53 Degradation / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / negative regulation of neuron projection development / 5S rRNA binding / protein-containing complex assembly / ubiquitin-dependent protein catabolic process / Oxidative Stress Induced Senescence / cellular response to hypoxia / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / amyloid fibril formation / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / regulation of cell cycle / postsynaptic density / Ub-specific processing proteases / protein ubiquitination / protein domain specific binding / response to xenobiotic stimulus / response to antibiotic / negative regulation of DNA-templated transcription / apoptotic process / positive regulation of cell population proliferation / ubiquitin protein ligase binding / positive regulation of gene expression / negative regulation of apoptotic process / nucleolus / glutamatergic synapse / enzyme binding
類似検索 - 分子機能
E3 ubiquitin-protein ligase Mdm2 / MDM2, modified RING finger, HC subclass / MDM2 / SWIB/MDM2 domain / p53 negative regulator Mdm2/Mdm4 / SWIB/MDM2 domain / SWIB/MDM2 domain / SWIB/MDM2 domain profile. / SWIB/MDM2 domain superfamily / Zn-finger in Ran binding protein and others ...E3 ubiquitin-protein ligase Mdm2 / MDM2, modified RING finger, HC subclass / MDM2 / SWIB/MDM2 domain / p53 negative regulator Mdm2/Mdm4 / SWIB/MDM2 domain / SWIB/MDM2 domain / SWIB/MDM2 domain profile. / SWIB/MDM2 domain superfamily / Zn-finger in Ran binding protein and others / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / Zinc finger RanBP2 type profile. / Zinc finger, RanBP2-type superfamily / Zinc finger RanBP2-type signature. / Zinc finger, RanBP2-type / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-IMZ / E3 ubiquitin-protein ligase Mdm2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Lukacs, C. / Kammlott, U. / Graves, B.
引用ジャーナル: Science / 年: 2004
タイトル: In vivo activation of the p53 pathway by small-molecule antagonists of MDM2.
著者: Vassilev, L.T. / Vu, B.T. / Graves, B. / Carvajal, D. / Podlaski, F. / Filipovic, Z. / Kong, N. / Kammlott, U. / Lukacs, C. / Klein, C. / Fotouhi, N. / Liu, E.A.
履歴
登録2003年12月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年1月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年10月27日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年8月23日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ubiquitin-protein ligase E3 Mdm2
B: Ubiquitin-protein ligase E3 Mdm2
C: Ubiquitin-protein ligase E3 Mdm2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,6158
ポリマ－30,1833
非ポリマー3,4325
水55831
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)122.264, 39.727, 79.362
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 114.29, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Ubiquitin-protein ligase E3 Mdm2 / p53-binding protein Mdm2 / Oncoprotein Mdm2 / Double minute 2 protein / Hdm2


分子量: 10060.845 Da / 分子数: 3 / 断片: RESIDUES 25-109 / 変異: L33E / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MDM2 / プラスミド: pQE40 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21
参照: UniProt: Q00987, 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ（ペプチド合成）
#2: 化合物
ChemComp-IMZ / CIS-[4,5-BIS-(4-BROMOPHENYL)-2-(2-ETHOXY-4-METHOXYPHENYL)-4,5-DIHYDROIMIDAZOL-1-YL]-[4-(2-HYDROXYETHYL)PIPERAZIN-1-YL]METHANONE


分子量: 686.434 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C31H34Br2N4O4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 31 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.91 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.72 %
結晶化温度: 278 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.8
詳細: 54% SATD, AMMONIUM SULFATE, 2.5% PEG 200, 50mM GLUCOSE, 5mM DTT, 100mM TRIS, pH 7.8, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 278K
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
110 mg/mlprotein1drop
254 %satammonium sulfate1reservoir
3100 mMTris1reservoirpH7.8
42.5 %PEG2001reservoir
550 mMglucose1reservoir
65 mMdithiothreitol1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X8C / 波長: 1.1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2002年5月4日
放射モノクロメーター: Si 111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→50 Å / Num. all: 15502 / Num. obs: 15502 / % possible obs: 97.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.6 % / Biso Wilson estimate: 41.7 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.054 / Net I/σ(I): 16
反射 シェル解像度: 2.3→2.38 Å / 冗長度: 3.47 % / Rmerge(I) obs: 0.249 / Mean I/σ(I) obs: 5.4 / Num. unique all: 1515 / % possible all: 96.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
CNX2000.1精密化
HKL-2000データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1YCR

1ycr


解像度: 2.3→20 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数Selection details
Rfree0.322 784 RANDOM
Rwork0.256 --
obs0.266 15376 -
all-15376 -
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2121 0 205 31 2357
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.5388
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.0089
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkRefine-IDNum. reflection obsTotal num. of bins used
2.3-2.350.4039220.3598X-RAY DIFFRACTION97915
2.35-2.410.48479430.3851X-RAY DIFFRACTION99315
2.41-2.480.41479880.3431X-RAY DIFFRACTION103515
2.48-2.550.34489340.3348X-RAY DIFFRACTION98615
2.55-2.630.33319570.3227X-RAY DIFFRACTION99715
2.63-2.730.46559630.3151X-RAY DIFFRACTION102015
2.73-2.830.32189800.327X-RAY DIFFRACTION103115
2.83-2.960.32789620.3116X-RAY DIFFRACTION101315
2.96-3.120.34959580.3173X-RAY DIFFRACTION101315
3.12-3.310.3229920.2817X-RAY DIFFRACTION105515
3.31-3.570.31119720.2655X-RAY DIFFRACTION102715
3.57-3.930.27449810.244X-RAY DIFFRACTION102915
3.93-4.490.30089940.2162X-RAY DIFFRACTION104815
4.49-5.630.305710040.2258X-RAY DIFFRACTION106115
5.63-200.277210420.2227X-RAY DIFFRACTION108915

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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